Gli aminoacidi e la loro importanza nella nutrizione. Le ragioni della mancanza di importanti aminoacidi portano. Energia per una vita attiva

I principali costituenti ed elementi strutturali di una molecola proteica sono gli amminoacidi. Arrivate con il cibo, le proteine ​​vengono scomposte in aminoacidi, che entrano nelle cellule con il sangue e vengono utilizzate per sintetizzare le proteine ​​specifiche del corpo umano. Nel processo di sintesi di proteine ​​​​specifiche, è importante non solo la quantità di proteine ​​\u200b\u200bricevute con il cibo, ma anche il rapporto tra aminoacidi in esse. A causa del fatto che non ci sono proteine ​​​​che coincidono nella composizione degli amminoacidi con le proteine ​​​​dei tessuti umani nei prodotti alimentari naturali, è necessario utilizzare una varietà di proteine ​​​​per la sintesi delle proteine ​​​​del corpo. proteine ​​alimentari.

Nei prodotti alimentari per l'uomo, 20 aminoacidi in forma L contano.

Nel corpo umano avviene una trasformazione di alcuni amminoacidi in altri, che avviene in parte nel fegato. Tuttavia, ci sono un certo numero di aminoacidi che non si formano nel corpo e vengono solo con il cibo. Questi amminoacidi sono chiamati indispensabile (essenziale) e sono considerati essenziali. Gli amminoacidi essenziali sono triptofano, lisina, metionina, fenilalanina, leucina, isoleucina, valina, treonina. Nei bambini, un amminoacido essenziale è istidina, poiché non lo sintetizzano per un massimo di tre anni nella quantità richiesta. In alcune malattie, il corpo umano non è in grado di sintetizzare alcuni altri amminoacidi. Sì, a fenilchetonuria non sintetizzato tirosina da fenilalanina.

Ogni aminoacido nel corpo ha il suo valore.

triptofano necessario per la crescita del corpo, il mantenimento dell'equilibrio azotato, la formazione di proteine ​​​​del siero del sangue, emoglobina e niacina (vitamina PP).

Lisina partecipa ai processi di crescita, formazione dello scheletro, assorbimento del calcio, ecc.

Metionina partecipa alla conversione dei grassi, alla sintesi di colina, adrenalina, attiva l'azione di alcuni ormoni, vitamine, enzimi ed è una sostanza lipotropica che previene la degenerazione grassa del fegato

fenilalanina - partecipa al processo di trasmissione degli impulsi nervosi come parte dei mediatori (dopamina, norepifrina).

Leucina - normalizza la glicemia, stimola l'ormone della crescita, partecipa ai processi di ripristino dei tessuti danneggiati di ossa, pelle, muscoli.

Isoleucina - mantiene il bilancio azotato, la sua assenza porta a un bilancio azotato negativo.

Valina - partecipa al metabolismo dell'azoto, alla coordinazione dei movimenti, ecc.

treonina - partecipa ai processi di crescita, formazione dei tessuti, ecc.

Il valore biologico delle proteine ​​alimentari

valore biologico- caratterizzato dal contenuto di aminoacidi essenziali nelle proteine ​​alimentari, dal loro equilibrio e dal grado di assimilazione da parte dell'organismo.

Per la completa assimilazione delle proteine ​​​​alimentari, il contenuto di aminoacidi in esso deve essere in un certo rapporto, ad es. essere equilibrato. Per un adulto si può adottare la seguente formula per il bilancio degli aminoacidi essenziali (g/die): triptofano 1, leucina 4-6, isoleucina 3-4, valina 3-4, treonina 2-3, lisina 3-5, metionina 2-4, fenilalanina 2-4. Per una valutazione approssimativa dell'equilibrio degli acidi essenziali è stata adottata una formula semplificata, secondo la quale il rapporto triptofano:lisina:metionina (assieme alla cistina) è 1:3:3 (g/giorno).

A seconda del valore biologico si distinguono tre gruppi di proteine ​​alimentari.

Proteine ​​ad alto valore biologico- si tratta di proteine ​​che contengono tutti gli amminoacidi essenziali in quantità sufficiente, in equilibrio ottimale e sono di facile digeribilità e alta digeribilità (oltre il 95%). Questi includono uova, latticini, carne e proteine ​​del pesce.

Proteine ​​di medio valore biologico- contengono tutti gli aminoacidi essenziali, ma non sono sufficientemente equilibrati e vengono assorbiti per il 70-80%. Pertanto, la mancanza di lisina è la ragione principale del valore ridotto delle proteine ​​del pane. Il mais è carente di lisina e triptofano, il riso è carente di lisina e treonina. La proteina di patata è più completa, ma la sua quantità in questo prodotto è piccola - circa il 2%. Inoltre, le proteine ​​di quasi tutti i cibi vegetali sono difficilmente digeribili, in quanto racchiuse in gusci di fibre, che interferiscono con l'azione degli enzimi digestivi, soprattutto nei legumi, nei funghi e nei cereali integrali.

Proteine ​​incomplete - mancano di uno o più amminoacidi essenziali, il che porta all'assorbimento incompleto di altri amminoacidi e dell'intera proteina. Questi includono collagene, elastina (contenuta nel tessuto connettivo, cartilagineo), cheratina (capelli, unghie, lana), ecc. Pertanto, il triptofano è assente nell'elastina e nel collagene e la quantità di amminoacidi essenziali è ridotta.

Le proteine ​​dei latticini, delle uova e del pesce vengono digerite più velocemente nel tratto gastrointestinale, poi la carne (il manzo è più veloce del maiale e dell'agnello), il pane e i cereali (le proteine ​​del pane di frumento da farina di alta qualità e semolino sono più veloci). Le proteine ​​del pesce vengono digerite più velocemente della carne, poiché nel pesce c'è meno tessuto connettivo. Dal collagene si ottiene la gelatina che, nonostante la sua inferiorità, viene facilmente assorbita senza affaticare la secrezione delle ghiandole digestive.

La digeribilità delle proteine ​​è influenzata dall'elaborazione tecnologica. Quindi, la denaturazione delle molecole proteiche, che si forma durante il trattamento termico, la montatura, il decapaggio, migliora l'accesso degli enzimi digestivi e migliora l'assorbimento delle proteine. eccessivo trattamento termico(ad es. frittura) compromette la digeribilità delle proteine ​​a causa di un'eccessiva denaturazione, il che rende più difficile la lavorazione enzimatica. Il riscaldamento eccessivo influisce negativamente sugli amminoacidi. Pertanto, il valore biologico delle proteine ​​​​del latte di caseina diminuisce del 50% se riscaldato a 200 ° C. Con un riscaldamento forte e prolungato di alimenti ricchi di carboidrati, la quantità di lisina disponibile per l'assimilazione diminuisce. Pertanto, è razionale pre-ammollo i cereali per ridurre i tempi di cottura. La carne e il pesce bolliti vengono assorbiti meglio perché il tessuto connettivo in essi contenuto acquisisce uno stato gelatinoso durante la cottura, mentre le proteine ​​si dissolvono parzialmente in acqua e sono più facili da scindere. Macinare gli alimenti facilita la digestione delle proteine.

Gli amminoacidi costituiscono la base delle proteine ​​(proteine). La maggior parte degli aminoacidi è necessaria per crescita normale e lo sviluppo umano. Gli amminoacidi sono i mattoni del nostro corpo. Contengono azoto, assente negli acidi grassi e nello zucchero. Le proteine ​​​​(proteine) sono vitali per ogni organismo vivente. Inoltre, le proteine ​​​​sono essenziali per molti processi chimici mantenimento della vitalità. Ci sono circa 1600 proteine ​​essenziali adatte corpo umano Sono tutti composti da 22 aminoacidi. Come risultato della digestione, la proteina si scompone in 22 amminoacidi, otto dei quali sono considerati i più importanti (acidi essenziali) e che non possono essere prodotti dal corpo stesso, i restanti amminoacidi non sono così importanti e possono essere prodotti dal corpo stesso. La mancanza di un solo aminoacido nel corpo porta a seri problemi di salute. La carenza di aminoacidi può derivare da una varietà di fattori, solitamente il risultato di una dieta a basso contenuto proteico. Altri fattori includono stress, lesioni, infezioni, età, farmaci e squilibri chimici nel corpo. È molto importante che il contenuto di aminoacidi nel corpo sia bilanciato, quindi si consiglia di assumere complessi di aminoacidi che reintegrano l'apporto di aminoacidi mancanti.

Gli amminoacidi sono essenziali per molte funzioni corporee, tra cui:

• Costruzione cellulare e riparazione tissutale;
• Parte del sistema enzimatico e ormonale;
• Distribuzione dell'ossigeno in tutto il corpo;
• Alcuni aminoacidi vengono convertiti in glucosio per stabilizzare i livelli di zucchero nel sangue;
• Sostenere e riparare muscoli, tendini, pelle, legamenti, organi come cuore e cervello, tonsille, unghie e capelli;
• Necessario per mantenere l'equilibrio acido-base;
• Forma anticorpi per contrastare virus e batteri;
• Creare nucleoproteine ​​RNA e DNA;
• Fanno parte del sistema muscolare;
• Servono per costruire i tessuti connettivi (collagene);
• Fonti di energia necessarie per il funzionamento del cervello.

Complesso di aminoacidiè un complesso completo che contiene 18 aminoacidi liberi, vitamina B6 ed enzimi digestivi essenziali. Gli amminoacidi in forma libera sono amminoacidi molto preziosi, così come la vitamina B6. Questa formula contiene anche enzimi digestivi come bromelano, papaina e pancreatina, che forniscono un ulteriore apporto ottimale valore biologico.

Gli amminoacidi sono composti chimici da cui vengono sintetizzate tutte le proteine ​​​​di qualsiasi organismo vivente. Loro caratteristica distintivaè il fatto che sono il 15 percento di molecole di azoto.

La loro importanza per qualsiasi organismo vivente è difficile da sopravvalutare, prima di tutto perché qualsiasi membrana cellulare, indipendentemente dall'organo, è costituita per l'80% da proteine ​​e solo per il 20% da grassi e, come ho detto, tutte le molecole proteiche sono costituite da amminoacidi.

Classificazione degli aminoacidi

La biochimica li divide in due gruppi completi: intercambiabili e insostituibili. Il criterio di classificazione è ovvio: la capacità di essere sintetizzata nel corpo umano, la prima può essere creata da altre sostanze, la seconda no.

IN questo momento tempo, ci sono 28 amminoacidi. A proposito, alcuni anni fa, gli scienziati credevano che ce ne fossero solo 20, ma si sbagliavano. Chissà, forse nei prossimi decenni sentiremo nuovi nomi per tali composti chimici.

Sono considerati essenziali: leucina, isoleucina, lisina, metionina, triptofano, fenilalanina, treonina e valina, istidina.

Il secondo gruppo è formato dai seguenti composti: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, acido gamma-aminobutirrico, acido glutammico, glutammina, glicina, prolina, serina, taurina, tirosina, citrullina, cisterne.

Metabolismo degli amminoacidi

Il fegato, figurativamente chiamato laboratorio chimico organismo, è il principale organo responsabile dei processi di biosintesi. Questo processo sembra nel seguente modo.

Entrare in tratto gastrointestinale, le molecole proteiche con una struttura molto complessa, sotto l'azione degli enzimi, vengono scomposte in composti più semplici: gli amminoacidi.

Inoltre, attraverso il sistema vascolare, queste sostanze entrano nel fegato, dove avviene il "mistero" della biosintesi. In presenza di una carenza di qualsiasi amminoacido non essenziale, questo corpo è in grado di cambiare posizione e produrre la quantità mancante del composto chimico desiderato.

Carenza di aminoacidi

Un'altra cosa è insostituibile. A proposito, queste sostanze sono utilizzate in quasi tutti i processi biochimici che avvengono nel nostro corpo. Abbastanza prevedibilmente, se non c'è nessuno o un altro composto, la reazione chimica non inizierà. E questo significa che la funzione dell'uno o dell'altro organo sarà compromessa.

Alla luce di quanto precede, diventa ovvio che aderire alimentazione equilibrata vitale. A proposito, con tutto il rispetto per i vegetariani, il loro menu non può essere considerato corretto. Molti composti chimici essenziali non si trovano in cibo vegetale, il che significa che dovrai in qualche modo compensare l'inevitabile deficit.

Sovrabbondanza di aminoacidi

Tutto nel corpo deve essere equilibrato. Pertanto, se c'è uno stato caratterizzato da una carenza di una o dell'altra sostanza, allora deve esserci una sovrabbondanza. IN questo caso questo è corretto al 100%.

Con un eccesso di qualsiasi composto azotato, viene posto un carico molto elevato sul sistema urinario. Il punto è quello di prodotti finali il metabolismo delle proteine ​​​​è una sostanza incredibilmente tossica: l'ammoniaca, che di per sé è mortalmente velenosa per qualsiasi organismo vivente. Ecco perché, viene convertito in una connessione più sicura - acido urico.

Quando la proteina viene distrutta, tutti i veleni rilasciati entrano nel flusso sanguigno. Quindi, attraverso il sistema delle vene, si precipitano ai reni, da dove, ovviamente apparato escretore funziona perfettamente, sono esposti all'esterno.

Il processo di utilizzo dei composti azotati non si ferma nemmeno per un minuto. È abbastanza chiaro quanto sia importante per il funzionamento del sistema escretore di un organismo vivente modalità normale.

Funzioni degli amminoacidi

Sarebbe infatti inutile considerare le loro funzioni separatamente dalle proteine. Queste sostanze sono molto fortemente collegate tra loro. I primi sono, in senso figurato, i "mattoni" dei secondi, quindi sono saldamente collegati.

Ho già detto che questi composti svolgono principalmente una funzione plastica. E questo significa che tutti gli organi si formano principalmente a causa delle proteine. Qualunque cosa sia, che sia: muscolare, nervoso, epiteliale, connettivo o qualsiasi altro tessuto, contiene circa l'80% di proteine.

Seconda in numero, ma non meno importante, è la funzione del neurotrasmettitore. Consiste nel fatto che tutte le sostanze responsabili della trasmissione di un impulso nervoso sono costituite principalmente da proteine. E questo significa che con la loro carenza si osserveranno inevitabilmente problemi dal sistema nervoso. E più acuta è la carenza, più grave è la patologia.

La prossima funzione degli amminoacidi è endocrina. Si basa sul fatto che i composti azotati sono semplicemente necessari per la biosintesi di molti ormoni. Con la loro carenza, non è possibile evitare molteplici problemi a causa di lavoro sbagliato molti organi.

La funzione regolatrice è l'influenza delle proteine ​​sul metabolismo dei carboidrati e dei grassi. Alcuni amminoacidi sono coinvolti nei processi di biosintesi del glicogeno nel fegato, pertanto, senza di essi, alcune reazioni chimiche verranno interrotte, il che porterà a problemi più seri.

Conclusione

Naturalmente, l'importanza degli amminoacidi è difficile da sopravvalutare. Sono coinvolti in molte reazioni biochimiche, senza le quali è impossibile immaginare normale funzionamento sistema vivente.

Per fornire all'organismo una quantità sufficiente di queste sostanze chimiche, è necessario alimentarsi correttamente ed in modo equilibrato, fornendo al proprio organismo le sostanze essenziali.

Struttura generale degli α-amminoacidi che costituiscono le proteine ​​(ad eccezione della prolina). Componenti di una molecola di amminoacido - gruppo amminico NH 2, gruppo carbossilico COOH, radicale (diverso per tutti gli α-amminoacidi), atomo di carbonio α (al centro)

Aminoacidi (acidi amminocarbossilici; AMC) - composti organici, la cui molecola contiene contemporaneamente gruppi carbossilici e amminici. Gli amminoacidi possono essere considerati come derivati ​​di acidi carbossilici in cui uno o più atomi di idrogeno sono sostituiti da gruppi amminici.

Storia

Scoperta degli amminoacidi nelle proteine

Aminoacido Abbreviazione Anno Fonte Chi l'ha identificato per primo

Glicina	Glily, G	1820	Gelatina	A. Braconno
Leucina	Leu, L	1820	Fibre muscolari	A. Braconno
Tirosina	Tiro, Y	1848	Caseina	J. von Liebig
Sereno	Ser, S	1865	Seta	E.Kramer
Acido glutammico	Colla	1866	proteine ​​vegetali	G. Ritthausen (tedesco) Heinrich Ritthausen)
Glutammina	Gin, Q
Acido aspartico	Asp, D	1868	Conglutin, legumi (germogli di asparagi)	G. Ritthausen
Asparagina	Asn, N	1806	succo di asparagi	L.-N. Vauquelin e PJ Robiquet
fenilalanina	Fe, F	1881	Germogli di lupino	E. Schulze, J. Barbieri
Alanina	Ala, A	1888	fibroina di seta	A. Strekker, T. Weil
Lisina	Lis, K	1889	Caseina	E.Drexel
Arginina	Argo, R	1895	Sostanza di corno	S. Hedin
Istidina	Suo, h	1896	Sturin, istoni	A. Kessel, S. Gedin
Cisteina	Cys, C	1899	Sostanza di corno	K. Morner
Valina	Vale, v	1901	Caseina	E. Pescatore
Prolina	Pro, p	1901	Caseina	E. Pescatore
Idrossiprolina	Ip, HP	1902	Gelatina	E. Pescatore
triptofano	Trp, W	1902	Caseina	F. Hopkins, D. Kohl
Isoleucina	Ile, I	1904	Fibrina	F.Erlich
Metionina	Incontrato, m	1922	Caseina	D. Moller
Treonina	Thr, T	1925	Proteine ​​dell'avena	S. Shriver e altri.
Idrossilisina	Hyl, hK	1925	Proteine ​​del pesce	S. Shriver e altri.

Gli amminoacidi essenziali sono evidenziati in grassetto.

Proprietà fisiche

Di Proprietà fisiche gli amminoacidi differiscono nettamente dai corrispondenti acidi e basi. Sono tutte sostanze cristalline, più solubili in acqua che in solventi organici, hanno punti di fusione sufficientemente elevati; molti di loro hanno un sapore dolce. Queste proprietà indicano chiaramente la natura simile al sale di questi composti. Caratteristiche di fisico e proprietà chimiche gli amminoacidi sono dovuti alla loro struttura: la presenza di due gruppi funzionali opposti contemporaneamente: acido e basico.

Proprietà chimiche generali

Tutti gli amminoacidi sono composti anfoteri, possono esibire sia proprietà acide dovute alla presenza di un gruppo carbossilico -COOH nelle loro molecole, sia proprietà basiche dovute al gruppo amminico -NH 2. Gli amminoacidi interagiscono con acidi e alcali:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → HCl NH 2 -CH 2 -COOH (sale cloridrico della glicina) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 O + NH 2 -CH 2 -COONa ( sale sodico glicina)

A causa di ciò, le soluzioni di amminoacidi in acqua hanno le proprietà delle soluzioni tampone, cioè sono nello stato di sali interni.

NH 2 -CH 2 COOH N + H 3 -CH 2 COO-

Gli amminoacidi di solito possono entrare in tutte le reazioni caratteristiche degli acidi carbossilici e delle ammine.

esterificazione:

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH → H 2 O + NH 2 -CH 2 -COOCH 3 (estere metilico della glicina)

Una caratteristica importante degli amminoacidi è la loro capacità di policondensare, portando alla formazione di poliammidi, inclusi peptidi, proteine, nylon e capron.

Reazione di formazione del peptide:

HOOC -CH 2 -NH -H + HOOC -CH 2 -NH 2 → HOOC -CH 2 -NH -CO -CH 2 -NH 2 + H 2 O

punto isoelettrico amminoacidi è il valore di pH al quale la proporzione massima di molecole di amminoacidi ha una carica nulla. A questo pH, l'amminoacido è il meno mobile in un campo elettrico, e data proprietà può essere utilizzato per separare amminoacidi così come proteine ​​e peptidi.

Uno zwitterion è una molecola di amminoacido in cui il gruppo amminico è rappresentato come -NH 3 + e il gruppo carbossilico è rappresentato come -COO−. Una tale molecola ha un momento di dipolo significativo a zero carica netta. È da tali molecole che vengono costruiti i cristalli della maggior parte degli amminoacidi.

Alcuni amminoacidi hanno più gruppi amminici e gruppi carbossilici. Per questi amminoacidi è difficile parlare di uno zwitterione specifico.

Ricevuta

La maggior parte degli amminoacidi può essere ottenuta durante l'idrolisi delle proteine ​​o come risultato di reazioni chimiche:

CH 3 COOH + Cl 2 + (catalizzatore) → CH2ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH+ 2 NH3 → NH 2 -CH 2 COOH + NH 4 Cl

Isomeria ottica

Tutti gli α-amminoacidi che fanno parte degli organismi viventi, ad eccezione della glicina, contengono un atomo di carbonio asimmetrico (treonina e isoleucina contengono due atomi asimmetrici) e hanno attività ottica. Quasi tutti gli α-amminoacidi presenti in natura hanno una configurazione L e solo gli L-amminoacidi sono inclusi nella composizione delle proteine ​​sintetizzate sui ribosomi.

D-amminoacidi negli organismi viventi

I residui aspartici nelle proteine ​​​​strutturali metabolicamente inattive subiscono una lenta racemizzazione spontanea non enzimatica: nelle proteine ​​​​della dentina e dello smalto dei denti, l'L-aspartato si trasforma nella forma D a una velocità di ~ 0,1% all'anno, che può essere utilizzata per determinare l'età dei mammiferi. La racemizzazione dell'aspartato è stata notata anche nell'invecchiamento del collagene; si presume che tale racemizzazione sia specifica per l'acido aspartico e si verifichi a causa della formazione di un anello succinimmidico durante l'acilazione intramolecolare dell'atomo di azoto del legame peptidico con il gruppo carbossilico libero dell'acido aspartico.

Con lo sviluppo dell'analisi degli amminoacidi in tracce, i D-amminoacidi sono stati trovati prima nelle pareti cellulari di alcuni batteri (1966) e poi nei tessuti organismi superiori. Pertanto, si ipotizza che il D-aspartato e la D-metionina siano neurotrasmettitori nei mammiferi.

Alcuni peptidi contengono D-amminoacidi formati durante la modifica post-traduzionale. Ad esempio, la D-metionina e la D-alanina fanno parte degli eptapeptidi oppioidi della pelle dell'anfibio phyllomedusa sudamericano (dermorfina, dermenkefalina e deltorfine). La presenza di D-amminoacidi determina l'elevata attività biologica di questi peptidi come analgesici.

Gli antibiotici peptidici si formano in modo simile origine batterica, agendo contro i batteri gram-positivi - nisina, subtilina ed epidermina.

Molto più spesso, i D-amminoacidi fanno parte dei peptidi e dei loro derivati, che si formano per sintesi non ribosomiale nelle cellule fungine e batteriche. Apparentemente, in questo caso, gli L-amminoacidi, che sono isomerizzati da una delle subunità del complesso enzimatico che sintetizza il peptide, servono anche come materiale di partenza per la sintesi.

Aminoacidi proteinogenici

Articolo principale: Scoiattoli

Nel processo di biosintesi proteica, 20 α-amminoacidi codificati dal codice genetico sono inclusi nella catena polipeptidica. Oltre a questi aminoacidi, chiamati proteinogenico, O standard, alcune proteine ​​contengono specifici amminoacidi non standard che derivano da amminoacidi standard nel processo di modificazioni post-traduzionali. IN Ultimamente la selenocisteina (Sec, U) e la pirrolisina (Pyl, O) incluse nella traduzione sono talvolta considerate aminoacidi proteinogenici. Questi sono i cosiddetti 21 e 22 amminoacidi.

La questione del perché questi 20 aminoacidi siano diventati "prescelti" rimane irrisolta. Non è del tutto chiaro perché questi amminoacidi si siano rivelati preferibili ad altri simili. Ad esempio, l'α-amminoacido omoserina è un metabolita intermedio chiave nella via biosintetica di treonina, isoleucina e metionina. È ovvio che l'omoserina è un metabolita molto antico, ma per treonina, isoleucina e metionina esistono aminoacil-tRNA sintetasi, tRNA, ma non per l'omoserina.

Le formule strutturali di 20 amminoacidi proteinogenici sono generalmente fornite nella forma del cosiddetto tabelle di aminoacidi proteinogenici:

Per memorizzare la designazione di una lettera degli amminoacidi proteinogenici, viene utilizzata una regola mnemonica (ultima colonna).

Glicina	gly	G	G licina
Alanina	Ala	UN	UN lanino
Valina	Val	v	v aline
Isoleucina	ile	IO	IO soleucina
Leucina	Leu	l	l eucina
Prolina	Pro	P	P rolina
Sereno	Ser	S	S erina
Treonina	Thr	T	T hreonine
Cisteina	Cis	C	C isteina
Metionina	Incontrato	M	M etionina
Acido aspartico	aspide	D	aspar D acido ico
Asparagina	Ass	N	asparagi N e
Acido glutammico	Glu	E	glu E acido tamico
Glutammina	Gin	Q	Q-tamina
Lisina	Lis	K	Prima l
Arginina	Arg	R	UN R gine
Istidina	Il suo	H	H istidina
fenilalanina	Fe	F	F enilalanina
Tirosina	Tyr	Y	T Y rosa
triptofano	trp	W	T W o anelli

Classificazione

Per radicale

• Apolari: glicina, alanina, valina, isoleucina, leucina, prolina
• Polari scarichi (cariche compensate) a pH=7: serina, treonina, cisteina, metionina, asparagina, glutammina
• Aromatico: fenilalanina, triptofano, tirosina
• Polari caricati negativamente a pH=7: aspartato, glutammato
• Polari carichi positivamente a pH=7: lisina, arginina, istidina

Per gruppi funzionali

• Alifatico
  • Monoamino monocarbossilici: glicina, alanina, valina, isoleucina, leucina
  • Ossimemonoamminocarbossilico: serina, treonina
  • Monoaminodicarbossilico: l'aspartato, il glutammato, a causa del secondo gruppo carbossilico, portano una carica negativa in soluzione
  • Ammidi monoamminodicarbossiliche: asparagina, glutammina
  • Diaminomonocarbossilico: lisina, arginina, portano una carica positiva in soluzione
  • Zolfo: cisteina, metionina
• Aromatico: fenilalanina, tirosina, triptofano,
• Eterociclici: triptofano, istidina, prolina
• Iminoacidi: prolina

Classi di aminoacil-tRNA sintetasi

• Classe I: valina, isoleucina, leucina, cisteina, metionina, glutammato, glutammina, arginina, tirosina, triptofano
• Classe II: glicina, alanina, prolina, serina, treonina, aspartato, asparagina, istidina, fenilalanina

Per l'amminoacido lisina, esistono aminoacil-tRNA sintetasi di entrambe le classi.

lungo le vie biosintetiche

I percorsi per la biosintesi degli amminoacidi proteinogenici sono diversi. Lo stesso amminoacido può essere formato in modi diversi. Inoltre, completamente diversi modi può avere fasi molto simili. Tuttavia, i tentativi di classificare gli amminoacidi in base alle loro vie biosintetiche hanno luogo e sono giustificati. C'è un'idea delle seguenti famiglie biosintetiche di amminoacidi: aspartato, glutammato, serina, piruvato e pentoso. Non sempre un particolare amminoacido può essere assegnato in modo univoco a una particolare famiglia; le correzioni vengono apportate per organismi specifici e tenendo conto del percorso predominante. Per famiglie, gli amminoacidi sono generalmente distribuiti come segue:

• Famiglia degli aspartati: aspartato, asparagina, treonina, isoleucina, metionina, lisina.
• Famiglia del glutammato: glutammato, glutammina, arginina, prolina.
• La famiglia del piruvato: alanina, valina, leucina.
• Famiglia della serina: serina, cisteina, glicina.
• Famiglia dei pentosi: istidina, fenilalanina, tirosina, triptofano.

Fenilalanina, tirosina, triptofano sono talvolta isolati nella famiglia shikimata.

Secondo la capacità del corpo di sintetizzare dai precursori

• Essenziali Per la maggior parte degli animali e dell'uomo, gli aminoacidi essenziali sono: valina, isoleucina, leucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina, triptofano.
• Non essenziali Per la maggior parte degli animali e dell'uomo, gli amminoacidi non essenziali sono: glicina, alanina, prolina, serina, cisteina, aspartato, asparagina, glutammato, glutammina, tirosina.

La classificazione degli aminoacidi in essenziali e non essenziali non è priva di inconvenienti. Ad esempio, la tirosina è un aminoacido non essenziale solo se c'è un apporto sufficiente di fenilalanina. Per i pazienti con fenilchetonuria, la tirosina diventa un amminoacido essenziale. L'arginina è sintetizzata nel corpo umano ed è considerata un amminoacido non essenziale, ma a causa di alcune caratteristiche del suo metabolismo, sotto certi condizioni fisiologiche organismo può essere equiparato a insostituibile. L'istidina è sintetizzata anche nel corpo umano, ma non sempre in quantità sufficiente, quindi deve essere fornita con il cibo.

Secondo la natura del catabolismo negli animali

La biodegradazione degli amminoacidi può procedere in diversi modi.

Secondo la natura dei prodotti del catabolismo negli animali, gli amminoacidi proteinogenici sono divisi in tre gruppi:

• Glucogenico - quando decomposti, danno metaboliti che non aumentano il livello dei corpi chetonici, che possono diventare relativamente facilmente un substrato per la gluconeogenesi: piruvato, α-chetoglutarato, succinil-KoA, fumarato, ossalacetato
• Chetogenico: si scompone in acetil-KoA e acetoacetil-KoA, che aumentano il livello di corpi chetonici nel sangue di animali e umani e vengono convertiti principalmente in lipidi
• Gluco-chetogenico: durante la disgregazione si formano metaboliti di entrambi i tipi

Aminoacidi:

• Glucogeni: glicina, alanina, valina, prolina, serina, treonina, cisteina, metionina, aspartato, asparagina, glutammato, glutammina, arginina, istidina.
• Chetogeni: leucina, lisina.
• Gluco-chetogenici (misti): isoleucina, fenilalanina, tirosina, triptofano.

Amminoacidi "milleriani".

Articolo principale: Esperimento Miller - Urey

Amminoacidi "milleriani" - un nome generico per gli amminoacidi ottenuti in condizioni vicine all'esperimento di Stanley L. Miller del 1953. È stata stabilita la formazione di molti amminoacidi diversi come racemato, tra cui: glicina, alanina, valina, isoleucina, leucina, prolina, serina, treonina, aspartato, glutammato

Composti correlati

In medicina, una serie di sostanze che possono eseguire alcuni funzioni biologiche gli amminoacidi sono anche (sebbene non del tutto correttamente) chiamati amminoacidi:

• Taurina

Applicazione

Una caratteristica importante degli amminoacidi è la loro capacità di policondensare, portando alla formazione di poliammidi, inclusi peptidi, proteine, nylon, nylon, enanth.

Gli amminoacidi ne fanno parte alimentazione sportiva e mangime composto. Gli amminoacidi sono utilizzati nell'industria alimentare come agenti aromatizzanti, ad esempio il sale sodico dell'acido glutammico.

3.3 Significato biologico degli amminoacidi

1. Fanno parte di peptidi e proteine ​​​​di oggetti biologici.

2. Sono precursori di molte sostanze biologicamente attive a basso peso molecolare - acido gamma-aminobutirrico (GABA, ammine biogeniche).

Alcuni ormoni sono derivati ​​di amminoacidi.

3. Sono i precursori delle basi azotate che le compongono acidi nucleici, e nella composizione di lipidi complessi (colina, etanoammina).

4. Partecipa alla biosintesi dei mediatori del sistema nervoso (acetilcolina, dopamina, serotonina, ecc.).

4 Reazioni di colore per le proteine

La presenza di una proteina in oggetti biologici o soluzioni possono essere rilevate utilizzando reazioni di colore, che sono dovute alla presenza di aminoacidi nella proteina, ai loro gruppi specifici o ai gruppi peptidici.

Ci sono reazioni cromatiche universali che danno tutte le proteine ​​(biureto e ninidrina). Inoltre, ci sono reazioni specifiche, che sono dovuti alla presenza di alcuni amminoacidi nella molecola proteica. Sulla base di alcune reazioni cromatiche, sono stati sviluppati metodi quantificazione proteine ​​e amminoacidi, ampiamente utilizzati nelle analisi biochimiche.

In questo lavoro, lo studente non deve solo eseguire reazioni universali e specifiche alle proteine, ma anche trarne una conclusione valore nutrizionale proteine ​​studiate, che è determinato dal contenuto di amminoacidi essenziali.

Esistono otto aminoacidi essenziali (obbligatori) per l'uomo: valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), treonina (Tre), metionina (Met), lisina (Liz), fenilalanina (Phen), triptofano (Trp). Due aminoacidi sono parzialmente essenziali: arginina e istidina. Non sono sintetizzati nel corpo dei bambini. Questi amminoacidi, come tutti gli altri, sono sintetizzati da microrganismi e piante verdi, ma non possono essere sintetizzati nel corpo di un animale e di una persona, perché. non ci sono analoghi dei corrispondenti chetoacidi necessari per la loro biosintesi. Gli amminoacidi essenziali devono essere introdotti nel corpo umano o animale con il cibo. Se non sono abbastanza nel cibo, il normale sviluppo e l'attività vitale del corpo sono disturbati, perché. le proteine ​​che li contengono non possono essere sintetizzate.

Le singole proteine ​​alimentari possono essere biologicamente difettose nella loro composizione aminoacidica. Tuttavia, è necessario studiare la composizione aminoacidica non delle singole proteine, ma del loro intero complesso contenuto in un prodotto alimentare. Solo con questo approccio si possono ottenere dati corretti sulla composizione aminoacidica e, di conseguenza, sul valore nutrizionale del prodotto. Per la nutrizione Grande importanza ha una composizione equilibrata di aminoacidi di proteine.

In base al contenuto di aminoacidi essenziali nella proteina, determinato con metodi chimici, viene calcolato il punteggio di aminoacidi, che caratterizza il valore biologico della proteina. Il contenuto di ciascun amminoacido essenziale è determinato nel prodotto. La quantità trovata è calcolata come percentuale del contenuto dello stesso aminoacido in proteina ideale (uovo di pollo, latte). Molto spesso, la scala di aminoacidi del Comitato FAO / OMS viene utilizzata come proteina ideale (Organizzazione delle Nazioni Unite per l'alimentazione e l'agricoltura della FAO - un'organizzazione intergovernativa, un'agenzia specializzata delle Nazioni Unite. OMS- Organizzazione Mondiale assistenza sanitaria).

Il punteggio amminoacidico di ciascun amminoacido essenziale in una proteina ideale (scala FAO/OMS) è considerato pari al 100%.

Il calcolo del punteggio aminoacidico viene effettuato secondo la formula:

АK =   100, (2)

dove AK è un amminoacido;

Sulla base del punteggio calcolato, viene determinato il valore biologico limite della proteina studiata. L'amminoacido con il tasso più basso è carente in una data proteina. Per proteine ​​vegetali il più delle volte carente è lisina, triptofano, metionina e treonina. Le proteine ​​animali di carne, latte, uova sono biologicamente più preziose, perché. la loro composizione di aminoacidi è più vicina alla composizione di aminoacidi di organi e tessuti.

Domande. L'uso di aminoacidi e loro derivati ​​come

Farmaci

L'uso di aminoacidi e loro derivati ​​come

Medico - significato biologico aminoacidi

N-terminale C-terminale

amminoacido amminoacido

Nomenclatura peptidica

I polipeptidi sono denominati come derivati ​​dell'amminoacido C-terminale, il nome inizia con l'amminoacido N-terminale, elencano tutto in ordine (cambiando la desinenza in limo), terminato con un amminoacido C-terminale. Può essere registrato nomi completi, abbreviato (nella trascrizione latina o in russo)

Esempio: glicilalalanilglutamilvalina (gly-ala - gly-val o gly-ala-glu-val)

Oltre a partecipare alla biosintesi delle proteine, gli amminoacidi svolgono molte altre funzioni indipendenti.

1. partecipare alla biosintesi dei neurotrasmettitori e degli ormoni:

Il mediatore del sistema nervoso parasimpatico acetilcolina è formato dall'amminoacido serina.

Dalla fenilalanina o tirosina, il mediatore del sistema nervoso simpatico noradrenalina e gli ormoni adrenalina, tiroxina si formano.

GABA è sintetizzato dall'acido glutammico

2. aminoacidi glicina, glutammina hanno funzioni di neurotrasmettitore

3. l'acido aspartico è necessario nella sintesi delle basi azotate degli acidi nucleici (adenina, guanina, uracile, timina, citosina)

4. glutammina e acido aspartico partecipare alla neutralizzazione dell'ammoniaca

5. L'aminoacido metionina trasferisce il suo gruppo metilico attivo per formare timina, colina, adrenalina.

6. In condizioni di carenza di carboidrati, il glucosio viene sintetizzato dagli amminoacidi nel corpo umano.

Pertanto, gli amminoacidi sono usati come medicinali:

glutammico, metionina, glicina, cisteina, triptofano.

Aminalon (Aminalon)– L'acido 4-amminobutanoico (GABA) è una polvere bianca cristallina dal sapore amaro. Facilmente solubile in acqua, pochissimo in alcool. Il mezzo della soluzione acquosa al 5% è vicino al neutro (рН= 6,5 -7,5)

L'uso è associato a un'elevata attività biologica come neurotrasmettitore inibitorio e alla partecipazione ai processi metabolici nel cervello.

Applicare quando malattie vascolari cervello, mal di testa, accompagnato da disturbi della memoria, della parola, dopo lesioni cerebrali e ictus., con malattia alcolica. Nei bambini con sviluppo neuropsichico compromesso, con paralisi cerebrale. Modulo di rilascio - compresse.

1. Perché questo composto è scarsamente solubile in alcool, sebbene l'1-amminobutano e l'acido butanoico, che contengono lo stesso numero di atomi di carbonio dell'aminalon, siano facilmente solubili in alcool?

Cisteina (cisteina)– acido 2-ammino-3-mercaptopropanoico

Polvere cristallina bianca, facilmente solubile in acqua. La cisteina è coinvolta in molti processi metabolici nel corpo, i gruppi HS sono coinvolti nella stabilizzazione della struttura terziaria della proteina, la formazione del gruppo sulfo - OSO 3 H, che è presente nei polisaccaridi (ad esempio, l'eparina anticoagulante del sangue). La cisteina è necessaria per il metabolismo nel cristallino dell'occhio, la mancanza di cisteina contribuisce allo sviluppo della cataratta.

La cisteina viene utilizzata come soluzione acquosa al 2% per elettroforesi, bagni oculari, preparazione lacrime. La polvere viene prodotta in bottiglie di vetro scuro, ben chiuse, i tappi sono riempiti di paraffina. Le soluzioni vengono preparate immediatamente prima dell'uso. Conservare in un luogo buio al riparo dalla luce.

80. Deaminazione ossidativa degli amminoacidi; glutammato deidrogenasi. Deaminazione indiretta di amminoacidi. significato biologico.

Deaminazione degli amminoacidi - la reazione di scissione di un gruppo α-ammino da un amminoacido, a seguito della quale si forma il corrispondente α-chetoacido (residuo privo di azoto) e viene rilasciata una molecola di ammoniaca. L'ammoniaca è tossica per il sistema nervoso centrale, quindi negli esseri umani e nei mammiferi si trasforma in un composto non tossico e altamente solubile: l'urea. Sotto forma di urea, così come sotto forma di sali di ammonio, l'ammoniaca viene escreta dal corpo. Il residuo privo di azoto viene utilizzato per formare amminoacidi nelle reazioni di transaminazione, nei processi di gluconeogenesi, chetogenesi, nelle reazioni anaplerotiche per reintegrare la perdita di metaboliti OPC, nelle reazioni di ossidazione a CO 2 e H 2 O.

Esistono diversi modi per deaminare gli amminoacidi:

Deaminazione ossidativa. La deaminazione dell'acido glutammico si verifica più attivamente nei tessuti. La reazione è catalizzata da un enzima glutammato deidrogenasi, il coenzima della glutammato deidrogenasi è NAD+. La reazione procede in 2 stadi. Dapprima si verificano la deidrogenazione enzimatica del glutammato e la formazione di a-imminoglutarato, quindi la scissione idrolitica non enzimatica del gruppo amminico sotto forma di ammoniaca, con conseguente formazione di a-chetoglutarato . Deaminazione ossidativa del glutammato - reazione reversibile e con un aumento della concentrazione di ammoniaca nella cellula può procedere nella direzione opposta, come splintaggio riparativo α -chetoglutarato . La glutammato deidrogenasi è molto attiva nei mitocondri di quasi tutti gli organi tranne i muscoli. Questo enzima è un oligomero costituito da 6 subunità ( massa molecolare 312kD). Suona la glutammato deidrogenasi ruolo importante, in quanto è un enzima regolatore metabolismo degli aminoacidi. Gli inibitori allosterici della glutammato deidrogenasi (ATP, GTP, NADH) causano la dissociazione dell'enzima e la perdita dell'attività della glutammato deidrogenasi. Alte concentrazioni di ADP attivano l'enzima. Pertanto, un basso livello di energia nelle cellule stimola la distruzione degli amminoacidi e la formazione di α-chetoglutarato, che entra nel TCA come substrato energetico. La glutammato deidrogenasi può essere indotta dagli ormoni steroidei (cortisolo).

L-amminoacido ossidasi . Un enzima presente nel fegato e nei reni L-amminoacido ossidasi , in grado di deaminare alcuni L-aminoacidi. Il coenzima in questa reazione è FMN. Tuttavia, il contributo della L-amminoacido ossidasi alla deaminazione è ovviamente insignificante, poiché l'optimum della sua azione si trova in un ambiente alcalino (pH 10,0). Nelle cellule in cui il pH del mezzo è vicino alla neutralità, l'attività dell'enzima è molto bassa.

D-amminoacido ossidasi trovato anche nei reni e nel fegato. È un enzima FAD-dipendente. Il pH ottimale di questa ossidasi si trova in un ambiente neutro, quindi l'enzima è più attivo dell'L-amminoacido ossidasi. Il ruolo della D-amminoacido ossidasi è piccolo, poiché il numero di isomeri D nel corpo è estremamente ridotto, poiché solo gli L-amminoacidi naturali sono inclusi nelle proteine ​​​​alimentari e nelle proteine ​​​​dei tessuti umani e animali. Probabilmente, l'ossidasi degli amminoacidi D promuove la loro conversione nei corrispondenti isomeri L.

Deaminazione indiretta (transdeaminazione) La maggior parte degli amminoacidi non può essere deaminata in un solo passaggio come il Glu. I gruppi amminici di tali amminoacidi vengono trasferiti all'α-chetoglutarato come risultato della transaminazione per formare acido glutammico, che subisce quindi una deaminazione ossidativa diretta. Questo meccanismo di deaminazione degli amminoacidi in 2 stadi è chiamato transdeaminazione o deaminazione indiretta:

La deaminazione indiretta degli amminoacidi avviene con la partecipazione di 2 enzimi: aminotransferasi (coenzima PF) e glutammato deidrogenasi (coenzima NAD +).

Il significato di queste reazioni nel metabolismo degli amminoacidi è molto grande, poiché deaminazione indiretta - la principale via di deaminazione della maggior parte degli amminoacidi . Entrambi gli stadi della deaminazione indiretta sono reversibili, il che fornisce sia il catabolismo degli amminoacidi sia la possibilità della formazione di quasi tutti gli amminoacidi dal corrispondente α-chetoacido.

IN tessuto muscolare l'attività del glutammato deidrogenasi è bassa, quindi, in queste cellule, con intensità attività fisica esiste un altro modo di deaminazione indiretta con la partecipazione del ciclo IMP-AMP. Innanzitutto, il gruppo amminico degli amminoacidi viene trasferito all'aspartato, quindi all'acido inosinico (IMF) e, infine, alla deaminazione dell'AMP. Lo schema presentato riflette la sequenza di reazioni di deaminazione non ossidativa indiretta:

Ci sono 4 fasi del processo:

transaminazione con α-chetoglutarato, formazione di glutammato;

transaminazione del glutammato con ossalacetato (enzima ACT), formazione di aspartato;

reazione di trasferimento di gruppi amminici da aspartato a IMF (inosina monofosfato), formazione di AMP e fumarato;

deaminazione idrolitica dell'AMP.

Il trasferimento del gruppo amminico dall'aspartato e la sintesi dell'AMP avvengono come segue.

La reazione di deaminazione dell'acido adenilico avviene sotto l'azione dell'enzima AMP deaminasi.Questo percorso di deaminazione predomina nei muscoli durante il lavoro intenso, a seguito del quale si accumula acido lattico. L'ammoniaca rilasciata impedisce l'acidificazione dell'ambiente nelle cellule causata dalla formazione di lattato.

Il ruolo biologico della deaminazione indiretta. A - durante il catabolismo, quasi tutti gli aminoacidi naturali trasferiscono prima il gruppo amminico in a-chetoglutarato in una reazione di transaminazione con formazione di glutammato e del corrispondente chetoacido. Quindi il glutammato subisce una deaminazione ossidativa diretta sotto l'azione della glutammato deidrogenasi, con conseguente a-chetoglutarato e ammoniaca; B - se necessario, la sintesi degli amminoacidi e la presenza dei necessari α-chetoacidi, entrambe le fasi della deaminazione indiretta procedono nella direzione opposta. Come risultato dell'amminazione riduttiva dell'α-chetoglutarato, si forma il glutammato, che entra in transaminazione con il corrispondente α-chetoacido, che porta alla sintesi di un nuovo amminoacido.

Gli amminoacidi e il loro ruolo nell'organismo

Gli amminoacidi sono acidi carbossilici organici in cui almeno uno degli atomi di idrogeno della catena idrocarburica è sostituito da un gruppo amminico.

Ci sono circa 300 aminoacidi presenti in natura. Molti di loro si trovano solo in determinati organismi e alcuni si trovano solo in un particolare organismo. Il corpo umano contiene circa 60 diversi amminoacidi e loro derivati.

Gli amminoacidi sono divisi in due gruppi: proteinogenici (che fanno parte delle proteine ​​- ce ne sono 20) e non proteinogenici (non coinvolti nella formazione delle proteine).

Ci sono tre classificazioni di amminoacidi:

Strutturale - secondo la struttura del lato radicale;

Elettrochimico - secondo le proprietà acido-base;

Biologico - secondo il grado di indispensabilità degli amminoacidi per il corpo.

Gli amminoacidi essenziali non possono essere sintetizzati dall'organismo da altri composti, quindi devono essere forniti con il cibo. Esistono otto amminoacidi assolutamente essenziali per l'uomo: valina, leucina, isoleucina, treonina, lisina, metionina, fenilalanina, triptofano.

Gli amminoacidi parzialmente non essenziali sono l'arginina e l'istidina.

Amminoacidi modificati presenti nelle proteine

La modifica dei residui di amminoacidi viene effettuata già nella composizione delle proteine, cioè solo dopo la fine della loro sintesi.

La molecola di collagene contiene:

4- idrossiprolina

5-idrossilisina

L'introduzione di ulteriori gruppi funzionali nella struttura degli amminoacidi conferisce alle proteine ​​le proprietà necessarie per il loro funzionamento funzioni specifiche. COSÌ γ-carbossiglutammina to-ta fa parte delle proteine ​​coinvolte nella coagulazione del sangue. Due gruppi carbossilici ravvicinati sono necessari per il legame delle proteine ​​agli ioni Ca2+. La violazione della carbossilazione del glutammato porta a una diminuzione della coagulazione del sangue.

Aminoacidi come farmaci

Aminoacidi trovati applicazione indipendente COME medicinali. Le loro brevi caratteristiche farmacologiche sono riportate di seguito.

Acido glutammico stimola i processi di ossidazione nel corpo, favorisce la neutralizzazione e la rimozione dell'ammoniaca dal corpo, attiva la sintesi di acetilcolina e ATP, è un mediatore che stimola la trasmissione dell'eccitazione nelle sinapsi del sistema nervoso centrale. Viene utilizzato principalmente nel trattamento delle malattie del sistema nervoso centrale: epilessia, condizioni reattive che si manifestano con sintomi di esaurimento e depressione, paralisi cerebrale, malattia di Down, ecc.

Metionina - un amminoacido essenziale necessario per mantenere la crescita e l'equilibrio azotato del corpo, ha un effetto lipotropico, aumenta la funzione antitossica del fegato. La metionina è usata per trattare e prevenire malattie e danni tossici al fegato, così come alcolismo cronico, diabete mellito, aterosclerosi, ecc.

Ornitina riduce la concentrazione di ammoniaca nel plasma sanguigno, aiuta a normalizzare l'equilibrio acido-base nel corpo. Assegnare per il trattamento di epatite, cirrosi epatica, encefalopatia epatica, coma epatico, danno epatico di origine alcolica.

Istidina - un amminoacido essenziale, nel corpo subisce la decarbossilazione con la formazione di istamina. L'istidina cloridrato è stata proposta per il trattamento ulcera peptica stomaco e duodeno, così come l'aterosclerosi.

Glicina - un neurotrasmettitore inibitorio centrale, ha un effetto calmante, migliora i processi metabolici nei tessuti cerebrali. È raccomandato come mezzo per ridurre il desiderio di alcol, riducendo il fenomeno dell'astinenza nei pazienti con alcolismo cronico.

Cisteina partecipa al metabolismo del cristallino dell'occhio ed è stato proposto per ritardare lo sviluppo della cataratta e liberare il cristallino forme iniziali cataratta.

Taurina contribuisce al miglioramento dei processi energetici nel corpo, nel sistema nervoso centrale svolge il ruolo di neurotrasmettitore inibitorio, ha attività anticonvulsivante. Uno di caratteristiche peculiari la taurina è la sua capacità di stimolare i processi riparativi nei disturbi distrofici della retina, lesioni traumatiche dei tessuti oculari.

citrullina - un amminoacido coinvolto nella biosintesi dell'urea nel ciclo dell'ornitina. Contribuisce alla normalizzazione del metabolismo e all'attivazione di fattori protettivi non specifici del corpo. È richiesto terapia sintomatica astenina funzionale (con superlavoro, affaticamento, nel periodo postoperatorio, negli atleti, ecc.).

Transaminazione degli amminoacidi

La transaminazione è la reazione di trasferimento di un gruppo α-ammino da un amminoacido a un α-chetoacido, con conseguente formazione di un nuovo chetoacido e di un nuovo amminoacido. Le reazioni sono catalizzate dagli enzimi aminotransferasi. Questi sono enzimi complessi, il cui coenzima è un derivato della vitamina B 6 - piridossal fosfato, che può essere convertito in modo reversibile in piridossamina fosfato. Le reazioni di transaminazione sono reversibili e possono avvenire sia nel citoplasma che nei mitocondri delle cellule. Nelle cellule umane sono state trovate più di 10 aminotransferasi, diverse per la specificità del substrato. Quasi tutti gli aminoacidi possono entrare in reazioni di transaminazione, ad eccezione di lisina, treonina e prolina.

Le reazioni di transaminazione procedono in 2 stadi. Nella prima fase, un gruppo amminico del primo substrato, un amminoacido, è attaccato al piridossal fosfato nel centro attivo dell'enzima. Si forma un complesso di enzima-piridossamina fosfato e chetoacido, il primo prodotto della reazione. Questo processo comporta la formazione intermedia di 2 basi di Schiff (aldimina e ketimina).

Nella seconda fase, la piridossamina fosfato si combina con un nuovo chetoacido (secondo substrato) e di nuovo, attraverso la formazione intermedia di 2 basi di Schiff, trasferisce il gruppo amminico al chetoacido. Di conseguenza, l'enzima ritorna alla sua forma nativa e si forma un nuovo amminoacido, il secondo prodotto della reazione.

Molto spesso, le reazioni di transaminazione coinvolgono aminoacidi, il cui contenuto nei tessuti è molto più alto del resto: glutammato, alanina, aspartato. I più abbondanti nella maggior parte dei tessuti sono l'alanina aminotransferasi (ALT) e l'aspartato aminotransferasi (AST).

La più alta attività di AST si trova nelle cellule del muscolo cardiaco e del fegato, mentre nel sangue si trova solo l'attività di fondo di ALAT e AST. Pertanto, possiamo parlare della specificità dell'organo di questi enzimi, che consente loro di essere ampiamente utilizzati con scopo diagnostico(con infarto del miocardio ed epatite).

Il significato biologico della transaminazione

La transaminazione è il primo passo nella deaminazione della maggior parte degli amminoacidi, cioè Primo stadio il loro catabolismo. I chetoacidi risultanti vengono ossidati nel TCA o utilizzati per la sintesi di glucosio e corpi chetonici. Poiché questo processo è reversibile, gli enzimi aminotransferasi funzionano sia nel catabolismo che nella biosintesi degli amminoacidi. La transaminazione è il passaggio finale nella sintesi di aminoacidi non essenziali dai corrispondenti chetoacidi, se sono attualmente necessari alle cellule. Il risultato è una ridistribuzione dell'azoto amminico nei tessuti. Durante la transaminazione, il numero totale di aminoacidi nella cellula non cambia.

D-amminoacido ossidasi. A valori fisiologici Il pH nei tessuti è altamente attivo ossidasi D-aminoacidi. Si trovano anche nei reni e nel fegato e si trovano nei microsomi. Il ruolo delle D-amminoacidi ossidasi è piccolo e non completamente compreso, perché solo gli L-amminoacidi naturali sono inclusi negli alimenti umani e nelle proteine ​​dei tessuti.

Il fegato umano contiene enzimi specifici che catalizzano le reazioni di deaminazione di serina, treonina, cisteina e istidina in modo non ossidativo.

Il significato biologico degli amminoacidi

Homo sapiens

Fidati di lui o di lei: gli amminoacidi non fanno parte degli acidi nucleici. A meno che come basi azotate, e quindi non direttamente.
Il significato degli amminoacidi è:
1) Il tamponamento della composizione cellulare, cioè il mantenimento del livello di pH a un livello costante.
2) La base strutturale della cellula (parte delle proteine ​​che compongono gli ormoni, la membrana cellulare con proteine ​​intercalate a mosaico, ecc.):
Durante la traduzione, un amminoacido viene attivato legandolo all'RNA e la comparsa di un complesso amminoacido-tRNA dovuto all'energia dell'ATP (e dell'enzima aminoacil-RNA sintetasi). Il complesso viene quindi trasferito alla subunità 30S. Il complesso iniziatore metionina-tRNA corrisponde alla tripletta AUG nel ribosoma. Inizia l'inizio, in cui mRNA e tRNA si legano alla piccola subunità del ribosoma mediante conformazione della proteina IF2 (centro di riconoscimento dell'amminoacido dell'amminoacido nella subunità). Dopo il rilascio di IF3 e IF1 dalla subunità grande, il complesso mRNA-tRNA-metionina-subunità 30S si attacca alla subunità 50S, causandone la conformazione e l'aspetto del ribosoma. La metionina è codificata. inizia l'allungamento. L'anticodone dell'RNA e il codone dell'mRNA vengono letti, facendo avanzare l'amminoacido di una tripletta. Alla fine, l'amminoacido è attaccato alla metionina nel centro P del ribosoma, l'amminoacido successivo all'amminoacido corrente e così via.
3) Energia.

Gli amminoacidi sono le unità chimiche strutturali o "mattoni" che compongono le proteine. Gli aminoacidi sono costituiti per il 16% da azoto, che è la principale differenza chimica rispetto agli altri due elementi essenziali nutrizione - carboidrati e grassi. L'importanza degli aminoacidi per il corpo è determinata dall'enorme ruolo che le proteine ​​svolgono in tutti i processi vitali. Ogni organismo vivente, dal più grande animale al più piccolo microbo, è costituito da proteine. Varie forme di proteine ​​​​sono coinvolte in tutti i processi che si verificano negli organismi viventi. Nel corpo umano le proteine ​​formano i muscoli, i legamenti, i tendini, tutti gli organi e le ghiandole, i capelli, le unghie; Le proteine ​​fanno parte dei fluidi e delle ossa. Anche gli enzimi e gli ormoni che catalizzano e regolano tutti i processi del corpo sono proteine.

La carenza di proteine ​​​​nel corpo può portare a uno squilibrio idrico, che causa gonfiore. Ogni proteina nel corpo è unica ed esiste per scopi specifici. Le proteine ​​non sono intercambiabili. Sono sintetizzati nel corpo dagli aminoacidi, che si formano a seguito della scomposizione delle proteine ​​presenti negli alimenti. Pertanto, sono gli amminoacidi, e non le proteine ​​stesse, gli elementi nutritivi più preziosi.

Oltre al fatto che gli aminoacidi formano proteine ​​che fanno parte dei tessuti e degli organi del corpo umano, alcuni di essi agiscono come neurotrasmettitori (neurotrasmettitori) o ne sono i precursori. I neurotrasmettitori lo sono sostanze chimiche, trasmissione impulso nervoso da una cellula nervosa all'altra. Pertanto, alcuni aminoacidi sono essenziali per operazione normale cervello. Gli aminoacidi contribuiscono al fatto che vitamine e minerali svolgono adeguatamente le loro funzioni. Alcuni amminoacidi forniscono energia direttamente al tessuto muscolare.

Ci sono circa 28 amminoacidi. Nel corpo umano, molti di loro sono sintetizzati nel fegato. Tuttavia, alcuni di essi non possono essere sintetizzati nel corpo, quindi una persona deve assumerli con il cibo. Questi aminoacidi essenziali includono istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Gli amminoacidi sintetizzati nel fegato includono alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, citrullina, cisteina, acido gamma-aminobutirrico, acido glutammico, glutammina, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina, tirosina.

Il processo di sintesi proteica è costantemente in corso nel corpo. Nel caso in cui manchi almeno un amminoacido essenziale, la formazione delle proteine ​​si interrompe. Ciò può portare a un'ampia varietà di gravi problemi, dall'indigestione alla depressione e alla crescita stentata.

Come si crea una situazione del genere? Più facile di quanto tu possa immaginare. Molti fattori portano a questo, anche se la tua dieta è equilibrata e consumi abbastanza proteine. Il malassorbimento nel tratto gastrointestinale, le infezioni, i traumi, lo stress, alcuni farmaci, il processo di invecchiamento e altri squilibri nutrizionali nel corpo possono tutti portare a carenze di aminoacidi essenziali. Attualmente è possibile ottenere amminoacidi essenziali e non essenziali sotto forma di biologicamente attivi additivi del cibo. Ciò è particolarmente importante in varie malattie e quando si utilizzano diete di riduzione. I vegetariani hanno bisogno di tali integratori contenenti aminoacidi essenziali in modo che il corpo riceva tutto il necessario per la normale sintesi proteica.

Quando si sceglie un integratore contenente aminoacidi, la preferenza dovrebbe essere data ai prodotti contenenti L - aminoacidi cristallini, standardizzati dalla Farmacopea Americana (USP). La maggior parte degli amminoacidi esiste in due forme, la cui struttura chimica è l'immagine speculare dell'altra. Sono chiamati D - e L - forme, ad esempio D - cistina e L - cistina. D significa dextra (destra in latino) e L significa levo (rispettivamente, sinistra). Questi termini indicano la direzione di rotazione dell'elica, che è la struttura chimica di una data molecola. Le proteine ​​\u200b\u200bdi organismi animali e vegetali sono create principalmente da forme L di amminoacidi (ad eccezione della fenilalanina, che è rappresentata da forme D, L). Pertanto, gli integratori alimentari contenenti L - aminoacidi sono considerati più adatti ai processi biochimici del corpo umano.

Gli amminoacidi liberi o non legati sono i più forma pura. Non hanno bisogno di essere digeriti e vengono assorbiti direttamente nel flusso sanguigno. Dopo somministrazione orale, vengono assorbiti molto rapidamente e, di norma, non causano reazioni allergiche. Se stai assumendo un complesso di aminoacidi che include tutti gli aminoacidi essenziali, è meglio farlo 30 minuti prima dei pasti.

AMINOACIDI ESSENZIALI

ISOLEUCINA

L'isoleucina è uno degli amminoacidi essenziali necessari per la sintesi dell'emoglobina. Stabilizza e regola anche i livelli di zucchero nel sangue e i processi di approvvigionamento energetico. Il metabolismo dell'isoleucina avviene nel tessuto muscolare. L'isoleucina è uno dei tre amminoacidi a catena ramificata. Questi aminoacidi sono molto necessari per gli atleti, poiché aumentano la resistenza e contribuiscono al ripristino del tessuto muscolare. L'isoleucina è essenziale per molti malattia mentale; la carenza di questo amminoacido porta a sintomi simili all'ipoglicemia. Le fonti alimentari di isoleucina includono mandorle, anacardi, pollo, Ceci, uova, pesce, lenticchie, fegato, carne, segale, la maggior parte dei semi, proteine ​​della soia. Esistono integratori alimentari biologicamente attivi contenenti isoleucina.

La leucina è un aminoacido essenziale che appartiene ai tre aminoacidi a catena ramificata. Agendo insieme, proteggono il tessuto muscolare e sono fonti di energia e contribuiscono anche al ripristino di ossa, pelle, muscoli, quindi il loro uso è spesso raccomandato durante il periodo di recupero dopo infortuni e operazioni. La leucina abbassa anche leggermente i livelli di zucchero nel sangue e stimola il rilascio dell'ormone della crescita. Le fonti alimentari di leucina includono riso integrale. fagioli, carne, noci, soia e farina di frumento.

La lisina è un amminoacido essenziale che si trova in quasi tutte le proteine. È necessario per la normale formazione e crescita delle ossa nei bambini, favorisce l'assorbimento del calcio e mantiene il normale metabolismo dell'azoto negli adulti. La lisina è coinvolta nella sintesi di anticorpi, ormoni, enzimi, nella formazione del collagene e nella riparazione dei tessuti. Viene utilizzato nel periodo di recupero dopo operazioni e infortuni sportivi. La lisina abbassa anche il livello di triticeridi nel siero del sangue, questo aminoacido ha azione antivirale soprattutto per i virus, causando l'herpes e infezioni respiratorie acute. Si raccomanda l'integrazione contenente lisina in combinazione con vitamina C e bioflavonoidi malattie virali. La carenza di questo amminoacido essenziale può portare ad anemia, emorragie nel bulbo oculare, disturbi enzimatici, irritabilità, affaticamento e debolezza, scarso appetito, crescita stentata e perdita di peso, nonché disturbi sistema riproduttivo. fonti di cibo lisina sono formaggio, uova, pesce, latte, patate, carne rossa, soia e prodotti lievitati.

METIONINA

La metionina è un amminoacido essenziale che aiuta a processare i grassi, prevenendone la deposizione nel fegato e nelle pareti delle arterie. La sintesi di taurina e cisteina dipende dalla quantità di metionina nel corpo. Questo amminoacido favorisce la digestione, fornisce processi di disintossicazione (principalmente la neutralizzazione dei metalli tossici), riduce debolezza muscolare, protegge dagli effetti delle radiazioni, è utile per l'osteoporosi e le allergie chimiche. Viene utilizzata la metionina terapia complessa artrite reumatoide e tossicosi della gravidanza. La metionina ha un pronunciato effetto antiossidante, in quanto è una buona fonte di zolfo, che inattiva i radicali liberi. La metionina è usata per la sindrome di Gilbert, disfunzione epatica. È anche necessario per la sintesi di acidi nucleici, collagene e molte altre proteine. È utile per le donne che assumono per via orale contraccettivi ormonali. La metionina abbassa il livello di istamina nel corpo, che può essere utile nella schizofrenia quando la quantità di istamina è elevata. La metionina viene convertita in cisteina nel corpo. che è il precursore di gyutathion. Questo è molto importante in caso di avvelenamento quando richiesto. un gran numero di glutatione per disintossicare e proteggere il fegato. Fonti alimentari di metionina: legumi, uova, aglio, lenticchie, carne. cipolla. semi di soia, semi e yogurt.

fenilalanina

La fenilalanina è un amminoacido essenziale. Nel corpo, può essere convertito in un altro aminoacido, la tirosina, che a sua volta viene utilizzata nella sintesi del principale neurotrasmettitore: la dopamina. Pertanto, questo aminoacido influisce sull'umore, riduce il dolore, migliora la memoria e la capacità di apprendimento e sopprime l'appetito. La fenilapanina è utilizzata nel trattamento di artrite, depressione, dolori mestruali, emicrania, obesità, morbo di Parkinson e schizofrenia.

TREONINO

La treonina è un amminoacido essenziale che contribuisce al mantenimento del normale metabolismo delle proteine ​​nel corpo. È importante per la sintesi di collagene ed elastina, aiuta il fegato ed è coinvolta nel metabolismo dei grassi in combinazione con acido aspartico e metionina. La treonina si trova nel cuore, centrale sistema nervoso, muscoli scheletrici e previene la deposizione di grassi nel fegato. Questo amminoacido stimola il sistema immunitario, in quanto favorisce la produzione di anticorpi. La treonina si trova in quantità molto piccole nei cereali, quindi è più probabile che i vegetariani siano carenti di questo amminoacido.

triptofano

Il triptofano è un amminoacido essenziale necessario per la produzione di niacina. Viene utilizzato per sintetizzare la serotonina nel cervello, uno dei più importanti neurotrasmettitori. Il triptofano è usato per l'insonnia, la depressione e per stabilizzare l'umore. Aiuta con la sindrome da iperattività nei bambini, viene utilizzato per le malattie cardiache, per controllare il peso corporeo, ridurre l'appetito e anche per aumentare il rilascio dell'ormone della crescita. Aiuta con gli attacchi di emicrania, aiuta a ridurre gli effetti dannosi della nicotina. La carenza di triptofano e magnesio può esacerbare gli spasmi arterie coronarie. Le fonti alimentari più ricche di Griptophan includono riso integrale, formaggio di campagna. carne, arachidi e proteine ​​della soia.

La valina è un amminoacido essenziale che ha un effetto stimolante. La valina è essenziale per il metabolismo muscolare, la riparazione e il mantenimento dei tessuti.

AMINOACIDI ESSENZIALI
(sintetizzato nel corpo umano dal cibo)

Alanya contribuisce alla normalizzazione del metabolismo del glucosio. È stata stabilita una relazione tra un eccesso di apanina e l'infezione da virus Epstein-Barr, nonché la sindrome da stanchezza cronica. Una delle forme di alanina - beta - alanina è parte integrante dell'acido pantotenico e del coenzima A - uno dei catalizzatori più importanti nel corpo.

ARGININA

L'arginina rallenta la crescita dei tumori, compresi quelli cancerosi, stimolando sistema immunitario organismo. Aumenta l'attività e le dimensioni del timo, che produce linfociti T. A questo proposito, l'arginina è utile per le persone che soffrono di infezione da HIV e neoplasie maligne. Viene anche utilizzato per le malattie del fegato (cirrosi e processi di disintossicazione nel fegato). Fluido seminale contiene arginina; a volte è usato nella complessa terapia dell'infertilità negli uomini. C'è anche una grande quantità di arginina nel tessuto connettivo e nella pelle, quindi è efficace per varie lesioni.
Arginina - componente importante metabolismo nel tessuto muscolare. Aiuta a mantenere un equilibrio ottimale di azoto nel corpo, poiché è coinvolto nel trasporto e nella neutralizzazione dell'eccesso di azoto nel corpo. L'arginina aiuta a ridurre il peso, poiché provoca una certa riduzione delle riserve di grasso corporeo. L'arginina fa parte di molti enzimi e ormoni. Ha un effetto stimolante sulla produzione di insulina da parte del pancreas come componente della vasopressina (ormone ipofisario) e aiuta la sintesi dell'ormone della crescita. Sebbene l'arginina sia sintetizzata nel corpo, la sua produzione può essere ridotta nei neonati. Le fonti di arginina sono cioccolato, noci di cocco, latticini, gelatina, carne, avena, arachidi, soia, Noci, farina bianca, grano e germe di grano.

ASPARAGIA

L'asparagina è necessaria per mantenere l'equilibrio nei processi che avvengono nel sistema nervoso centrale; previene sia l'eccessiva eccitazione che l'eccessiva inibizione. È coinvolto nella sintesi degli amminoacidi nel fegato. La maggior parte dell'asparagina nei prodotti a base di carne.

ACIDO ASPARTICO

Poiché l'acido aspartico aumenta la vitalità, viene utilizzato per la fatica. Svolge anche un ruolo importante nei processi metabolici. L'acido aspartico viene spesso prescritto per le malattie sistema nervoso... È utile per gli atleti e per i disturbi del fegato. Stimola il sistema immunitario aumentando la produzione di immunoglobuline e anticorpi. L'acido aspartico si trova in grandi quantità nelle proteine ​​vegetali ottenute dai semi germinati.

CARNITINA

A rigor di termini, la carnitina non è un amminoacido, ma la sua struttura chimica è simile a quella degli amminoacidi, e quindi di solito vengono considerati insieme. La carnitina non è coinvolta nella sintesi proteica e non è un neurotrasmettitore. La sua funzione principale nel corpo è il trasporto di acidi grassi a catena lunga, nel processo di ossidazione di cui viene rilasciata energia. È una delle principali fonti di energia per il tessuto muscolare. Pertanto, la carnitina aumenta la conversione del grasso in energia e previene la deposizione di grasso nel corpo, principalmente nel cuore, nel fegato e nei muscoli scheletrici.
La carnitina riduce la probabilità di complicanze diabete associato alle violazioni metabolismo dei grassi, rallenta la degenerazione grassa del fegato nell'alcolismo cronico e il rischio di malattie cardiache. La carnitina ha la capacità di abbassare i livelli di trigliceridi nel sangue, contribuire alla perdita di peso e aumentare la forza muscolare nei pazienti con malattie neuromuscolari. Si ritiene che alcune varianti delle distrofie muscolari siano associate alla carenza di carnitina. Con tali malattie, le persone dovrebbero ricevere più di questa sostanza di quanto richiesto dalle norme. La carnitina potenzia anche l'effetto antiossidante delle vitamine C ed E. Può essere sintetizzata nell'organismo in presenza di ferro, tiamina, piridossina e amminolisina e metionina. La sintesi della carnitina viene effettuata in presenza di una quantità sufficiente di vitamina C.
Quantità inadeguate di uno qualsiasi di questi nutrienti nel corpo provocano una carenza di carnitina. La carnitina entra nel corpo con il cibo, principalmente con carne e altri prodotti animali. La maggior parte dei casi di carenza di carnitina è associata a un difetto geneticamente determinato nel processo della sua sintesi. possibili manifestazioni la carenza di carnitina include alterazione della coscienza, dolore cardiaco, debolezza muscolare, obesità. Gli uomini, a causa della loro maggiore massa muscolare, richiedono più carnitina rispetto alle donne. I vegetariani hanno maggiori probabilità di essere carenti in questo nutriente rispetto ai non vegetariani a causa del fatto che la carnitina non si trova nelle proteine ​​vegetali.

CITRULLINA

La citrullina aumenta l'approvvigionamento energetico, stimola il sistema immunitario.

CISTEINA E CISTINA

Questi due aminoacidi sono strettamente correlati tra loro, ogni molecola di cistina è costituita da due molecole di cisteina collegate tra loro. La cisteina è molto instabile e si converte facilmente in L - cistina e un amminoacido si converte facilmente in un altro se necessario. Entrambi gli aminoacidi contengono zolfo e svolgono un ruolo importante nella formazione dei tessuti cutanei. Importante per i processi di disintossicazione, la cisteina fa parte dell'alfa - cheratina, la principale proteina di unghie, pelle e capelli. Promuove la formazione di collagene e migliora l'elasticità e la consistenza della pelle. La cisteina è un componente di altre proteine ​​del corpo, inclusi alcuni enzimi digestivi.
La cisteina aiuta a neutralizzare alcune sostanze tossiche e protegge il corpo dagli effetti dannosi delle radiazioni. È uno degli antiossidanti più potenti e il suo effetto antiossidante è potenziato dall'assunzione simultanea di vitamina C e selenio. La cisteina è un precursore del glutatione, una sostanza che azione protettiva sulle cellule del fegato e del cervello dai danni provocati dall'alcool, da alcuni farmaci e dalle sostanze tossiche presenti nel fumo di sigaretta. La cisteina si dissolve meglio della cistina ed è utilizzata più rapidamente nel corpo, quindi è più spesso utilizzata in trattamento complesso varie malattie.
Questo amminoacido è formato nel corpo da L - metionina, con la presenza obbligatoria di vitamina B 6. Un'assunzione aggiuntiva di cisteina è necessaria quando artrite reumatoide, malattia arteriosa, cancro. Accelera il recupero dopo operazioni, ustioni, lega metalli pesanti e ferro solubile. Questo amminoacido accelera anche la combustione dei grassi e la formazione del tessuto muscolare. L - cisteina ha la capacità di abbattere il muco vie respiratorie, per questo motivo viene spesso utilizzato per la bronchite e l'enfisema. Accelera il processo di guarigione nelle malattie dell'apparato respiratorio e gioca. un ruolo importante nell'attivazione di leucociti e linfociti.

DIMETILGLICINA

La dimetilglicina è un derivato della glicina, l'amminoacido più semplice. È un componente di molte sostanze importanti, come gli aminoacidi metionina e colina, alcuni ormoni, neurotrasmettitori e DNA. La dimetilglicina si trova in piccole quantità nei prodotti a base di carne, nei semi e nei cereali.

GLUTAMMINA

La glutammina si trova in molti alimenti, sia vegetali che animali, ma viene facilmente distrutta dal calore. Spinaci e prezzemolo sono buone fonti di glutammina, a condizione che vengano consumati crudi.

GLUTATIONE

Il glutatione, come la carnitina, non è un amminoacido. Secondo la struttura chimica, è un tripeptide ottenuto nel corpo da cisteina, acido glutammico e glicina. Il glutatione è un antiossidante. La maggior parte di tutto il glutatione si trova nel fegato (una parte viene rilasciata direttamente nel flusso sanguigno), così come nei polmoni e nel tratto gastrointestinale. È necessario per il metabolismo dei carboidrati e rallenta anche l'invecchiamento influenzando il metabolismo dei lipidi e prevenendo l'insorgenza di aterosclerosi. La carenza di glutatione colpisce principalmente il sistema nervoso, causando compromissione della coordinazione, dei processi mentali e dei tremori. La quantità di glutatione nel corpo diminuisce con l'età.

La glicina rallenta la degenerazione del tessuto muscolare, poiché è una fonte di creatina, una sostanza presente nel tessuto muscolare e utilizzata nella sintesi di DNA e RNA. La glicina è essenziale per la sintesi degli acidi nucleici, degli acidi biliari e degli amminoacidi non essenziali nel corpo. La glicina è un ingrediente di molti antiacidi usati per trattare problemi di stomaco. La glicina è utile per riparare i tessuti danneggiati, poiché si trova in grandi quantità nella pelle e nel tessuto connettivo. È essenziale per il sistema nervoso centrale e buone condizioni prostata. Agisce come un neurotrasmettitore inibitorio e quindi può prevenire convulsioni epilettiche. È usato nel trattamento della psicosi maniaco-depressiva, la glicina può essere efficace nell'iperattività.

ISTIDINA

L'istidina è un aminoacido essenziale che promuove la crescita e la riparazione dei tessuti. L'istidina fa parte delle guaine mieliniche che proteggono le cellule nervose ed è anche necessaria per la formazione dei globuli rossi e bianchi. L'istidina protegge il corpo dagli effetti dannosi delle radiazioni, favorisce l'escrezione metalli pesanti dal corpo e aiuta con l'AIDS.

GAMMA - ACIDO AMINOBUTIRIANO

L'acido gamma-aminobutirrico (GABA) funge da neurotrasmettitore nel sistema nervoso centrale del corpo. È indispensabile per il metabolismo nel cervello. Gamma - l'acido aminobutirrico nel corpo è formato da un altro amminoacido - glutammico. Riduce l'attività dei neuroni e previene la sovraeccitazione cellule nervose. L'acido gamma-aminobutirrico allevia l'eccitazione e ha un effetto calmante, può anche essere assunto come tranquillante (diazepam, fenazepam, ecc.), ma senza il rischio di dipendenza. Questo amminoacido è utilizzato nel complesso trattamento dell'epilessia e ipertensione arteriosa. Poiché ha un effetto rilassante, viene utilizzato nel trattamento della disfunzione sessuale. L'acido gamma-aminobutirrico è prescritto per il disturbo da deficit di attenzione.

ACIDO GLUTAMMICO

L'acido glutammico è un neurotrasmettitore che trasmette impulsi nel sistema nervoso centrale. Questo aminoacido svolge un ruolo importante in metabolismo dei carboidrati e favorisce la penetrazione del calcio attraverso la barriera emato-encefalica. L'acido glutammico può essere utilizzato dalle cellule cerebrali come fonte di energia. Neutralizza anche l'ammoniaca rimuovendo gli atomi di azoto nel processo di formazione di un altro amminoacido: la glutammina. Questo processo è l'unico modo per neutralizzare l'ammoniaca nel cervello. L'acido glutammico è utilizzato nella correzione dei disturbi comportamentali nei bambini, nonché nel trattamento dell'epilessia, della distrofia muscolare, delle ulcere, delle condizioni ipoglicemiche, delle complicanze della terapia insulinica per il diabete mellito e dei disturbi dello sviluppo mentale.

GLUTAMMINA

La glutammina è l'amminoacido più comunemente presente in forma libera nei muscoli. Penetra molto facilmente nella barriera emato-encefalica e nelle cellule. cervello si converte in acido glutammico e viceversa. La glutammina aumenta la quantità di gamma - acido amminobutirrico che è necessario per il mantenimento della normale funzione cerebrale. La glutammina supporta anche il normale acido- equilibrio alcalino nel corpo e stato sano tratto gastrointestinale, necessario per la sintesi di DNA e RNA. La glutammina partecipa attivamente al metabolismo dell'azoto. La sua molecola contiene due atomi di azoto ed è formata dall'acido glutammico aggiungendo un atomo di azoto. Pertanto, la sintesi della glutammina aiuta a rimuovere l'eccesso di ammoniaca dai tessuti, principalmente dal cervello, e può trasportare l'azoto all'interno del corpo. La glutammina si trova in grandi quantità nei muscoli e viene utilizzata per sintetizzare le proteine ​​nelle cellule muscolari scheletriche.

ISTAMINA

L'istamina, un componente molto importante di molte reazioni immunologiche, è sintetizzata dall'istidina. L'istamina promuove anche l'eccitazione sessuale. A causa di ciò ricezione simultanea Gli integratori alimentari contenenti istidina, niacina e piridossina (necessari per la sintesi dell'istamina) possono essere efficaci nei disturbi sessuali.

La lisina è un amminoacido essenziale che si trova in quasi tutte le proteine. È essenziale per la normale formazione e crescita delle ossa nei bambini, favorisce l'assorbimento del calcio e mantiene il normale metabolismo dell'azoto negli adulti. La lisina è coinvolta nella sintesi di anticorpi, ormoni, enzimi, nella formazione del collagene e nella riparazione dei tessuti. Viene utilizzato nel periodo di recupero dopo operazioni e infortuni sportivi. La lisina abbassa anche i livelli sierici di trigliceridi. Questo aminoacido ha un effetto antivirale, soprattutto contro i virus che causano l'herpes e le infezioni respiratorie acute. L'integrazione contenente lisina in combinazione con vitamina C e bioflavonoidi è raccomandata per le malattie virali. La carenza di questo aminoacido essenziale può portare ad anemia, sanguinamento nel bulbo oculare, disturbi enzimatici, irritabilità, affaticamento e debolezza, scarso appetito, crescita lenta e perdita di peso, nonché disturbi del sistema riproduttivo. Le fonti alimentari di lisina sono formaggio, uova, pesce, latte, patate, carne rossa, soia e prodotti lievitati.

ORNITIN

L'ornitina aiuta il rilascio dell'ormone della crescita, che favorisce la combustione dei grassi nel corpo. Questo effetto è potenziato dall'uso di ornitina in combinazione con arginina e carnitina. L'ornitina è anche necessaria per il sistema immunitario e la funzionalità epatica, partecipando ai processi di disintossicazione e al ripristino delle cellule epatiche. Elevate concentrazioni di orni/ttin si trovano nella pelle e nel tessuto connettivo, quindi questo amminoacido contribuisce alla riparazione dei tessuti danneggiati. L'ornitina nel corpo è sintetizzata dall'arginina e, a sua volta, funge da precursore per la citrullina, la prolina e l'acido glutammico.

La prolina migliora le condizioni della pelle aumentando la produzione di collagene e riducendone la perdita con l'età. Aiuta nel ripristino delle superfici cartilaginee delle articolazioni, rafforza i legamenti e il muscolo cardiaco. Per rafforzare il tessuto connettivo, la prolina è meglio utilizzata in combinazione con la vitamina C. La prolina entra nel corpo principalmente da prodotti a base di carne.

La serina è necessaria per il normale metabolismo dei grassi e degli acidi grassi, la crescita del tessuto muscolare e il mantenimento di un normale sistema immunitario. La serina è sintetizzata nel corpo dalla glicina. Come umettante, si trova in molti prodotti cosmetici e preparati dermatologici.

La taurina si trova in alte concentrazioni nel muscolo cardiaco, nei globuli bianchi, nei muscoli scheletrici e nel sistema nervoso centrale. È coinvolto nella sintesi di molti altri aminoacidi, ed è anche parte del componente principale della bile, necessaria per la digestione dei grassi, l'assorbimento delle vitamine liposolubili e per mantenere livello normale colesterolo nel sangue. Pertanto, la taurina è utile nell'aterosclerosi, nell'edema, nelle malattie cardiache, ipertensione arteriosa e ipoglicemia. La taurina è essenziale per il normale metabolismo di sodio, potassio, calcio e magnesio. Previene l'escrezione di potassio dal muscolo cardiaco e quindi aiuta a prevenire alcuni disturbi. frequenza cardiaca. La taurina ha un effetto protettivo sul cervello, specialmente quando è disidratato. È usato nel trattamento di ansia e agitazione, epilessia, iperattività, convulsioni. La concentrazione di taurina nel cervello nei bambini è quattro volte maggiore rispetto agli adulti. Gli integratori alimentari con taurina vengono somministrati ai bambini con sindrome di Down e distrofia muscolare.

TIROSINA

La tirosina è un precursore dei neurotrasmettitori noradrenalina e dopamina. Questo amminoacido è coinvolto nella regolazione dell'umore; una mancanza di tirosina porta a una carenza di noradrenalina, che a sua volta porta alla depressione. La tirosina sopprime l'appetito, aiuta a ridurre i depositi di grasso, favorisce la produzione di melatonina e migliora la funzione surrenale, ghiandola tiroidea e la ghiandola pituitaria. La tirosina è anche coinvolta nel metabolismo della fenilalanina. Gli ormoni tiroidei sono formati dall'aggiunta di atomi di iodio alla tirosina. Non sorprende quindi che bassi livelli di tirosina plasmatica siano associati all'ipotiroidismo. Anche i sintomi della carenza di tirosina sono ridotti pressione arteriosa, bassa temperatura corporea e sindrome delle gambe senza riposo. L'integrazione di tirosina è stata utilizzata per alleviare lo stress e si pensa che aiuti con la sindrome da stanchezza cronica e la narcolessia. Sono usati per ansia, depressione, allergie e mal di testa, nonché per l'astinenza da droghe. La tirosina può essere utile nel morbo di Parkinson. Le fonti naturali di tirosina includono mandorle, avocado, banane, latticini, semi di zucca e semi di sesamo.