Il prodotto del metabolismo dell'azoto nel serpente dagli occhi grandi è. Prodotti finali del metabolismo dell'azoto. Ammoniaca e modi per neutralizzarla

metabolismo dell'azoto- un insieme di trasformazioni chimiche di sostanze contenenti azoto nel corpo.

Il metabolismo dell'azoto comprende lo scambio di proteine ​​semplici e complesse, acidi nucleici, i loro prodotti di decadimento (peptidi, amminoacidi e nucleotidi), sostanze grasse contenenti azoto (lipidi), amminozuccheri, ormoni, vitamine e altro.

Per il normale corso dei processi vitali, il corpo deve ricevere la quantità necessaria di azoto digeribile. Il componente principale e la principale fonte di azoto nel cibo umano sono le sostanze proteiche (vedi Proteine).

La norma giornaliera di proteine ​​​​nella dieta di un adulto, adottata in URSS, è di 100 g di proteine ​​​​o 16 g di azoto proteico con un dispendio energetico di 2500 kcal. Tuttavia, quantità significativamente minori di proteine ​​possono fornire il bilancio dell'azoto, cioè uno stato in cui le quantità di azoto in ingresso e in uscita sono le stesse. Dopo l'ingestione di un pasto proteico, il metabolismo basale (vedi Metabolismo ed Energia) aumenta più di quanto non sia dovuto al valore calorico della proteina. Questo fenomeno è stato chiamato "l'azione specificamente dinamica" degli alimenti proteici. Il meccanismo di questo fenomeno non è del tutto chiaro. Apparentemente, alcuni aminoacidi - prodotti della scissione proteica - sono coinvolti nelle reazioni associate all'idrolisi dell'ATP e alla formazione di ADP, provocando un aumento del consumo di ossigeno.

Con la fame generale o con un'alimentazione azotata insufficiente, la quantità di azoto escreta nelle urine e nelle feci supera la quantità introdotta con il cibo - uno stato di bilancio azotato negativo. Nel caso in cui la quantità di azoto immesso superi la quantità escreta, si instaura uno stato di bilancio azotato positivo, tipico di un organismo in crescita, durante i processi di rigenerazione e così via.

Quando si compila o si valuta una dieta, è necessario tenere conto dell'utilità delle proteine, caratterizzate dal loro contenuto di aminoacidi essenziali, cioè quelli che non possono essere formati da altri composti nell'organismo (vedi Aminoacidi).

Il fabbisogno giornaliero del corpo umano di vari aminoacidi essenziali non è lo stesso (Tabella 1).

Tabella 1. Il fabbisogno di un adulto di aminoacidi essenziali (in g al giorno)

Digestione di proteine ​​e altre sostanze contenenti azoto

Per i vertebrati altamente organizzati, compreso l'uomo, l'inizio dei processi del metabolismo dell'azoto dovrebbe essere considerato la digestione nel tratto gastrointestinale di proteine ​​​​semplici e complesse, nonché di altri composti azotati complessi, seguita dall'assorbimento dei loro prodotti di scissione.

La digestione delle proteine ​​\u200b\u200binizia nello stomaco sotto l'influenza degli enzimi pepsina (vedi) e gastrixina prodotti nella mucosa gastrica in una forma inattiva - sotto forma di zimogeni (proenzimi).

L'ambiente acido necessario per l'attivazione degli zimogeni è fornito dall'acido cloridrico secreto dalle ghiandole della mucosa del fondo gastrico (cellule parietali). La pepsina (pH ottimale circa 2) e la gastrixina (pH ottimale 3-4) sono proteasi - endopeptidasi che rompono i legami peptidici tra gli amminoacidi situati all'interno delle catene peptidiche di una molecola proteica (vedi idrolasi peptidica).

Con l'accumulo di una massa alimentare nello stomaco, che ha una reazione sufficientemente acida, la polpa pilorica si apre di riflesso e la massa alimentare in porzioni entra nel duodeno, e quindi nelle sezioni sottostanti dell'intestino tenue, dove gli enzimi del succo pancreatico, tripsina, partecipano all'ulteriore scissione dei legami peptidici (vedi Fig. ), chimotripsina (vedi) e carbossipeptidasi (vedi) ed enzimi intestinali - amino- e dipeptidasi.

La tripsina e la chimotripsina sono endopeptidasi (il pH ottimale è di circa 8,0), le carbossi- e le aminopeptidasi sono esopeptidasi; scindono il legame peptidico estremo, rispettivamente, dal lato dei gruppi carbossilici e amminici liberi. Quando si formano i dipeptidi, vengono scissi dalle dipeptidasi. Parallelamente alla digestione delle proteine ​​​​semplici nell'intestino tenue, si verifica la scissione delle nucleoproteine, nonché degli acidi desossiribonucleico (DNA) e ribonucleico (RNA).

Come risultato della successiva manifestazione dell'attività idrolitica degli enzimi delle ghiandole digestive, nonché dei microrganismi intestinali, proteine ​​​​semplici e complesse, nonché altri biopolimeri, si decompongono e i prodotti di decadimento (peptidi a basso peso molecolare, amminoacidi , nucleotidi, nucleosidi) vengono assorbiti nell'intestino tenue ed entrano nel sangue.

Parallelamente, vi è una scomposizione enzimatica delle proteine ​​​​del tessuto sotto l'influenza delle proteasi tissutali - catepsine (vedi) e peptidasi (vedi idrolasi peptidica). I prodotti di decadimento così formati entrano anche nel flusso sanguigno e vengono trasportati a tutti gli organi e tessuti.

Metabolismo tissutale degli aminoacidi

Il fondo di amminoacidi formatosi a seguito della scomposizione enzimatica di prodotti alimentari o prodotti di decadimento dei tessuti viene speso per la biosintesi di proteine ​​​​e molti altri composti caratteristici solo di questo organismo, per i costi energetici e anche per la formazione di prodotti finali di metabolismo dell'azoto da eliminare (Fig. 1).

Partecipazione degli amminoacidi ai processi di biosintesi

La sintesi delle proteine ​​specifiche di un dato organismo è sotto il controllo delle molecole di DNA che costituiscono la cromatina dei nuclei cellulari.

Su uno dei filamenti di DNA (al posto del suo svolgimento), secondo la legge di complementarità (vedi. Codice genetico), informativo, o matrice, viene assemblato (sintetizzato) l'RNA (mRNA).

Gli mRNA fissati con ribosomi sono adatti per il trasporto di acidi ribonucleici (tRNA), che trasportano amminoacidi preattivati ​​che sono fissati sull'mRNA. Nelle vicinanze si trovano tali amminoacidi che nella proteina sintetizzata devono essere collegati da un legame peptidico, che assicura la specifica struttura primaria delle proteine ​​​​con un ordine rigorosamente definito di amminoacidi che si susseguono.

A sua volta, la struttura primaria predetermina, se non completamente, almeno in larga misura, la configurazione spaziale, o struttura terziaria, delle proteine, incluse le proteine ​​enzimatiche.

La perdita o l'interruzione di qualsiasi collegamento nel complesso processo di biosintesi di un enzima che svolge una determinata reazione nel metabolismo può portare a gravi disturbi patologici. Quindi, la causa di molte malattie ereditarie (vedi) è la perdita di sintesi di una sola proteina enzimatica (ad esempio, l'idrossilasi nell'oligofrenia fenilpiruvica); Un “errore” nella struttura primaria delle catene α o β dell'emoglobina, che consiste nel sostituire solo uno dei 287 amminoacidi, porta alla formazione di forme patologiche di emoglobina con alterato attaccamento e rilascio di ossigeno.

Il fondo di amminoacidi è utilizzato anche nella sintesi di altri composti.

Ad esempio, la biosintesi dei nucleotidi purinici (vedi Basi puriniche), a partire dal ribosil-5-fosfato, attraversa numerosi stadi e termina con la formazione dell'acido inosinico (l'acido inosinico può poi subire trasformazioni in acido adenilico e guanilico). Ciò richiede la partecipazione della glutammina (ammide dell'acido glutammico) come fonte di azoto nella 3a e 9a posizione, glicina nella 7a posizione e carbonio nella 4a e 5a posizione. L'acido aspartico è una fonte di azoto nella prima posizione:

Con la successiva formazione di acido adenilico (vedi Acidi fosforici dell'adenosina), viene nuovamente coinvolto l'acido aspartico, il cui azoto fornisce un gruppo amminico che si trova al 6 ° atomo di carbonio dell'anello purinico. Durante la sintesi dell'acido guanilico (vedi), il gruppo amminico al 2° atomo di carbonio viene prelevato dalla glutammina.

da ammoniaca (NH3), bicarbonato (HCO3-), adenosina trifosfato (ATP) come fonte energetica ed infine acido N-acetilglutammico come attivatore:

Il gruppo carbamile del carbamil fosfato viene trasferito enzimaticamente all'acido aspartico. Attraverso l'acido carbamilaspartico formato, gli acidi diidroorotico e orotico (Fig. 2), si forma l'acido orotidilico, che passa nell'acido uridilico e nell'uridina trifosfato (UTP). Per amminazione dell'UTP si forma la citidina trifosfato (CTP) e quest'ultima reazione è un processo regolato secondo la legge del feedback: il CTP inibisce la formazione dell'acido carbamilaspartico e l'ATP rimuove questa inibizione. Pertanto, la formazione di nucleotidi pirimidinici, che fanno parte degli acidi nucleici, è regolata dal rapporto tra il contenuto di CTP e ATP.

Oltre alla formazione dei nucleotidi purinici e pirimidinici, gli amminoacidi sono coinvolti nella formazione di molti altri composti fisiologicamente importanti.

a seguito di una serie di successive trasformazioni enzimatiche si forma l'acido nicotinico, che agisce come vitamina antipellagrica e partecipa sotto forma di nicotinammide nella biosintesi dei coenzimi nicotpamide NAD e NADP.

2. L'amminoacido più semplice glicina (CH 2 NH 2 COOH), oltre a partecipare alla formazione delle purine, fornisce tutto l'azoto e un numero di atomi di carbonio nella biosintesi delle porfirine, che costituiscono la base strutturale dei pigmenti biliari e la parte non proteica (gruppo prostetico) delle cromoproteine ​​contenenti ferro (vedi).

La glicina agisce anche come accettore del gruppo amndinico dell'arginina nella sintesi dell'acido guanidinoacetico, il cui derivato N-metilico è la creatina (vedi) è un componente importante dei muscoli scheletrici, del cuore e del cervello, e sotto forma di un prodotto fosforilato (fosfocreatina) fornisce una riserva di composti del fosforo ricchi di energia necessari per l'attività funzionale del tessuto.

3. La serina è coinvolta nella formazione di un amminoalcol complesso - sfingosina (vedi sfingosine), che fa parte della sfingomielina (vedi sfingolipidi) - un lipide che è particolarmente riccamente rappresentato nel cervello e nel tessuto nervoso. La serina è anche coinvolta nella sintesi del coenzima (vedi) acetilazione (CoA), i cui derivati ​​acilici sono la forma attiva degli acidi grassi (vedi Metabolismo dei grassi), coinvolti in vari processi di biosintesi e decadimento ossidativo.

Tabella 2. Alcune sostanze azotate biologicamente importanti formate da amminoacidi

A tavola. 2 fornisce ulteriori informazioni sui singoli amminoacidi che sono precursori di molti altri composti azotati biologicamente importanti.

I gruppi funzionali degli aminoacidi sono ampiamente coinvolti in varie reazioni metaboliche.

Prima di tutto, questo vale per i gruppi amminici coinvolti nella reazione di transaminazione (vedi). Questa reazione, che è la via più importante per la conversione enzimatica degli amminoacidi, fu scoperta dai biochimici sovietici A. E. Braunshtein e M. G. Kritzman nel 1937. Consiste nel trasferimento enzimatico reversibile del gruppo α-ammino dell'α-amminoacido all'atomo di carbonio α dell'α-chetoacido senza rilascio intermedio di ammoniaca.

Nelle reazioni di transaminazione catalizzate da varie transaminasi, possono partecipare non solo gruppi amminici di α-amminoacidi, ma anche gruppi amminici di ammine e ω-amminoacidi (ad esempio β-alanina, acido γ-amminobutirrico); non solo gli α-chetoacidi, ma anche le aldeidi (ad esempio le semialdeidi maloniche o succiniche) possono accettare gruppi amminici.

Lo schema generale della reazione di transaminazione è solitamente rappresentato come segue: un partecipante indispensabile alla reazione di transaminazione enzimatica reversibile che svolge una funzione coenzimatica è il piridossal fosfato (I), così come la piridossamina fosfato (II), entrambi sono derivati ​​​​della vitamina B6 ( piridossina).
Il piridossal fosfato assume il gruppo amminico dell'amminoacido e, attraverso la formazione di basi di Schiff, si trasforma in piridossammina fosfato (II), che trasferisce anche il gruppo amminico attraverso stadi intermedi al chetoacido, ritornando al suo stato originale (I) .

Gli amminoacidi dicarbossilici - glutammina e aspartico - sono i partecipanti più attivi nel processo di transaminazione. Sotto l'influenza dell'enzima glutammato deidrogenasi, viene effettuata la formazione di acido glutammico da ammoniaca e acido chetoglutarico. Il gruppo amminico dell'acido glutammico è ampiamente trasportato con la partecipazione di aminoferasi a vari α-chetoacidi e aldeidi, formando nuovi amminoacidi e ammine. In questo modo indiretto, l'azoto ammoniacale è coinvolto nella composizione di numerose sostanze organiche azotate.

Nella biosintesi di numerosi composti biologicamente attivi, un ruolo significativo appartiene al processo di metilazione. Il trasferimento del gruppo metilico, di norma, viene effettuato dall'aminoacido metionina sotto forma di adenosilmetionina, che, dopo la donazione del gruppo metilico, viene convertita in S-adenosilomocisteina (Fig. 3).

Gli accettori del gruppo metilico sono vari; questi includono: lipidi, acidi nucleici di trasporto contenenti componenti minori (rari) - nucleotidi metilati, acido guanidinoacetico, nicotinamide e altro. Oltre all'adenosilmetionina, i donatori di gruppi metilici possono essere anche colina, betaine, acido N5-metiltetraidrofolico e altri. (vedi Metilazione).

Partecipazione degli amminoacidi ai processi di catabolismo

Uno dei modi di catabolismo (degradazione) degli amminoacidi è la loro decarbossilazione enzimatica (vedi), che porta al rilascio di anidride carbonica e alla formazione di ammine biogeniche ad alta attività biologica, come l'istamina dall'istidina; serotonina dall'ossitriptofano; γ-aminobutirrico a te da glutammina a te:

H 2 N-CH 2 -CH 2 -CH 2 -COOH

tiramina dalla tirosina

La decarbossilazione degli amminoacidi è catalizzata dalle decarbossilasi (vedi), il cui coenzima è solitamente il piridossal fosfato, ma il meccanismo di decarbossilazione degli amminoacidi rimane non sufficientemente chiarito. Nell'istidina decarbossilasi, la funzione del coenzima appartiene al residuo dell'acido piruvico, il cui gruppo carbossilico è collegato alla catena peptidica della proteina enzimatica mediante un legame acido-ammidico:

Le ammine formate durante la decarbossilazione degli amminoacidi fungono da substrati di ossidazione per monoammina e diamminoossidasi - enzimi che differiscono l'uno dall'altro non solo nella parte proteica, ma anche nei coenzimi: le monoamminoossidasi mitocondriali (vedi) appartengono alle flavoproteine, il loro cofattore è la flavina adenina dinucleotide. Nelle diaminoossidasi, il piridossal fosfato funge da coenzima. L'ammoniaca e le aldeidi formatesi durante la deaminazione delle monamine subiscono ulteriori trasformazioni: la neutralizzazione dell'ammoniaca avviene principalmente per formazione di urea (vedi), lo scheletro carbonioso delle ammine (sotto forma di aldeidi) subisce un'ulteriore ossidazione.

Un altro processo di degradazione degli L-amminoacidi è la loro deaminazione ossidativa (vedi), accompagnata dalla formazione di ammoniaca e chetoacidi. Questa reazione procede molto lentamente nell'organismo degli animali superiori e dell'uomo (al contrario della formazione ossidativa di ammoniaca da D-amminoacidi), ma può essere eseguita più velocemente indirettamente: prima, durante la persaminazione, si forma l'acido α-glutammico, che poi, durante la deaminazione, è fonte di acido chetoglutarico e ammoniaca. Tuttavia, va tenuto presente che nella reazione di deaminazione l'equilibrio è spostato verso la formazione riduttiva dell'acido glutammico, cioè da sinistra a destra:

I percorsi per la formazione di ammoniaca dagli amminoacidi rimangono insufficientemente chiari.

Recentemente, G. Kh. Bunatyan e i suoi collaboratori hanno attribuito grande importanza nel processo di formazione dell'ammoniaca (in particolare, nel sistema nervoso centrale e nel fegato) alla scissione del gruppo NH2 dell'adenina, che fa parte della nicotinammide adenina pnucleotide (NAD). Il prodotto di questa reazione è deammonicotinammide adenina dinucleotide (deNAD):

La successiva amminazione del deNAD viene effettuata con la partecipazione dell'acido aspartico, procede con la formazione di un prodotto intermedio (NAD-acido succinico) e, dopo l'eliminazione dell'acido fumarico, porta al ripristino della struttura originaria del NAD (Fig. .4):

Pertanto, secondo G. Kh. Bunatyan, la deaminazione degli α-amminoacidi con la formazione di ammoniaca procede attraverso la formazione di acido aspartico mediante transaminazione, il trasferimento del gruppo amminico a deNAD, la formazione di NAD e l'eliminazione dell'ammoniaca dal NAD.

Allo stato attuale, è ancora impossibile valutare quanto ampiamente questo processo sia rappresentato nel corpo e quale sia il suo significato biologico. Al DeNAD è attribuita un'elevata attività biologica come fattore che penetra facilmente sia in forma ossidata che ridotta attraverso la membrana mitocondriale e aumenta significativamente l'efficienza energetica della fosforilazione ossidativa.

Formazione di prodotti finali metabolici di proteine ​​semplici

L'ammoniaca e il residuo privo di azoto degli aminoacidi che sono sorti nei processi metabolici subiscono trasformazioni peculiari. La via principale per la neutralizzazione e il legame dell'ammoniaca negli animali ureotelici è la sintesi dell'urea, che avviene nel fegato e consiste in una serie di successive reazioni enzimatiche. Il primo stadio di questo processo è la formazione del carbamil fosfato (simile alla sintesi delle basi pirimidiniche), quindi il gruppo carbamile viene accettato dall'ornitina.

La citrullina risultante reagisce endergonicamente con l'acido aspartico. L'acido arginina risultante subisce una scissione: uno dei prodotti di reazione, l'acido fumarico, è incluso nel ciclo dell'acido tricarbossilico, l'altro, l'arginina, viene scisso idroliticamente dall'arginasi in urea e ornitina (Fig. 5). Quest'ultimo è nuovamente incluso nella catena di trasformazioni che portano alla formazione dell'urea. Questo processo, chiamato ciclo dell'ornitina, avviene nel fegato, sebbene alcune delle sue reazioni si presentino anche nel cuore, nel tessuto cerebrale e altro ancora.

Pertanto, l'azoto escreto dal corpo sotto forma di urea viene prelevato per metà dall'ammoniaca e per metà dall'acido aspartico.

La neutralizzazione dell'ammoniaca formata nel corpo avviene mediante la sintesi di ammidi - asparagina e glutammina. Il gruppo ammidico di quest'ultimo è coinvolto nella sintesi di purine, acidi nucleici e così via.

La neutralizzazione dell'ammoniaca negli animali uricotelici (rettili, uccelli) è associata alla formazione di acido urico (vedi).

La parte priva di azoto degli amminoacidi, di norma, è inclusa attraverso numerosi stadi intermedi in diversi stadi di trasformazioni ossidative lungo il ciclo dell'acido tricarbossilico (vedi Ciclo dell'acido tricarbossilico).

Secondo lo schema riportato in fig. 6, viene chiaramente rivelato il ruolo degli amminoacidi nel fornire il fabbisogno energetico del corpo. Le violazioni nelle trasformazioni di alcuni aminoacidi sono spesso determinate geneticamente e sono la causa di varie malattie.

La causa dei disturbi è solitamente un difetto in uno specifico enzima attivo o in una serie di reazioni enzimatiche. Questi disturbi possono verificarsi, ad esempio, a causa di una formazione insufficiente o di una disgregazione troppo rapida del coenzima coinvolto in molti processi enzimatici.

Scambio tissutale di nucleotidi

I prodotti di decadimento delle nucleoproteine ​​e degli acidi nucleici - nucleotidi e nucleosidi - subiscono varie trasformazioni negli organi e nei tessuti.

Sintesi di DNA e RNA

I nucleotidi - sia purine che pirimidine - sono coinvolti nella sintesi degli acidi nucleici nei nuclei delle cellule. La sintesi del DNA viene effettuata da enzimi - DNA polimerasi, per i quali i desossiribonucleosidi trifosfati fungono da substrati.

La sintesi del DNA è accompagnata dal rilascio di molecole di pirofosfato in quantità corrispondente al numero di molecole nucleosidiche di trifosfato che sono entrate nella reazione. Il DNA (campione) e il polinucleotide appena sintetizzato insieme formano un DNA a doppio filamento. Lo schema di questo processo può essere rappresentato come segue:

La lettera "d" prima del simbolo del nucleoside trifosfato o dei mononucleotidi nella molecola di DNA sintetizzata significa che i nucleotidi sono coinvolti nella biosintesi, in cui il pentoso è rappresentato dal desossiribosio, cioè dai desossiribonucleotidi. La formazione dei deossiribonucleotidi avviene come risultato di un complesso processo di riduzione dei ribonucleotidi sotto l'azione di una proteina termosensibile, la tioredossina.

La forma ridotta di tioredossina si forma sotto l'azione della reduttasi (un enzima di natura flavoproteica), il cui coenzima è ridotto nicotinammide adenina pnucleotide fosfato (NADP) secondo lo schema:

Il DNA appena formato e il DNA che fungeva da modello possono unirsi alle loro estremità sotto l'influenza dell'enzima DNA ligasi e formare una struttura di DNA ciclico.

La sintesi dell'RNA viene effettuata con la partecipazione della polinucleotide fosforilasi, un enzima che provoca una reazione reversibile della combinazione di nucleosidi difosfati in presenza di ioni magnesio e l'RNA originale:

Il polimero risultante contiene legami 3'-5'-fosfodiestere, che vengono scissi dalla ribonucleasi. La reazione è reversibile e può essere diretta da destra a sinistra (nella direzione della decomposizione del polimero) con un aumento della concentrazione di fosfato inorganico. L'RNA iniziale in questo caso non svolge il ruolo di stampo secondo il quale viene sintetizzato il polinucleotide. Molto probabilmente, il gruppo OH libero, situato nel nucleotide terminale dell'RNA, è necessario per l'attaccamento ad esso dei successivi nucleotidi, indipendentemente dalle loro basi costituenti.

Apparentemente, in una cellula intatta, la polinucleotide fosforilasi ha la funzione non di formazione del polimero, ma di scissione dell'RNA. Per quanto riguarda l'RNA ad alto polimero con una specifica sequenza nucleotidica, la sua formazione è effettuata dalla RNA polimerasi, la cui azione è simile a quella di un enzima che sintetizza il DNA. L'RNA polimerasi è attiva in presenza di uno stampo di DNA, sintetizza l'RNA dai nucleosidi trifosfati e li assembla in una sequenza predeterminata dalla struttura del DNA:

Catabolismo di DNA e RNA

La degradazione del DNA e dell'RNA avviene per fasi. Gli enzimi di scissione dell'RNA, le ribonucleasi, sono ampiamente presenti in vari tessuti animali. Sotto l'influenza di due tipi di ribonucleasi - transferasi e vere idrolasi - gli oligo e i mononucleotidi si formano dall'RNA.

Gli enzimi che scindono il DNA appartengono alle nucleasi - idrolasi; il risultato della loro azione è la formazione di oligonucleotidi sia con 5'-fosfato terminale che con 5'-fosfato. Sotto l'influenza di diesterasi, nucleotidasi specifiche, fosforilasi, fosfatasi e nucleosidasi, i nucleotidi vengono degradati con la formazione di basi purine e pirimndine libere, la cui ulteriore trasformazione procede lungo percorsi diversi.

Le basi puriniche - adenina e guanina - subiscono la deaminazione idrolitica sotto l'influenza degli enzimi adenasi e guanasi. Dall'adenina si forma la 6-idrossipurina (ipoxantina), dalla guanina - 2,6-dioxipurina (xantina). Queste conversioni di amnopurine possono avvenire anche senza previa degradazione dei corrispondenti nucleotidi e nucleosidi. L'ipoxantina e la xantina sono ulteriormente ossidate dall'enzima xantina ossidasi. Il prodotto finale di questa ossidazione è 2, 6, 8-triossipurina o acido urico (vedi). Nell'uomo l'acido urico non subisce ulteriori trasformazioni ed è un componente permanente dell'urina e il prodotto finale dello scambio di nucleotidi purinici e basi puriniche. Nella maggior parte dei mammiferi, l'acido urico non è un prodotto finale metabolico e viene convertito in allantoina dall'enzima uricasi.

Gli stadi di deaminazione e ossidazione delle basi puriniche sono mostrati in fig. 7.

D'altra parte c'è una degradazione delle basi pirimidiniche (vedi). Il primo passo è ridurre l'uracile a diidrouracile seguito dall'idrolisi, che porta alla formazione prima dell'acido β-ureidopropionico, e poi della β-alanina, NH3 e CO2 (Fig. 8):

Trasformazioni simili della timina portano alla formazione di acido β-amminoisobutirrico.

Pertanto, il prodotto finale del metabolismo delle purine nell'uomo è l'acido urico e le pirimidine - anidride carbonica e ammoniaca, che possono essere fonti di formazione di urea. Per quanto riguarda la β-alanina, questo amminoacido è coinvolto nella biosintesi dei dipeptidi carnosina (vedi) e anserina (vedi), che si trovano in gran numero nei muscoli scheletrici dei vertebrati.

Il tessuto muscolare umano contiene solo carnosina.

La β-alanina è anche parte integrante dell'acido pantotenico e, di conseguenza, del coenzima A, che svolge un ruolo molto importante nel metabolismo degli acidi grassi, degli steroli e anche nel ciclo dell'acido tricarbossilico.

Regolazione dei processi del metabolismo dell'azoto

Il metabolismo dell'azoto, così come tutti i tipi di metabolismo, è regolato dal sistema nervoso sia direttamente che attraverso il suo effetto sulle ghiandole endocrine. Il significato principale della regolazione nervosa del metabolismo dell'azoto risiede nel suo adattamento alle mutevoli condizioni dell'ambiente esterno e interno. Per questo motivo, la perdita di influenze nervose su organi e tessuti porta a gravi violazioni della loro struttura e funzione.

A causa dei meccanismi molto complessi e sottili di regolazione del metabolismo dell'azoto in una persona sana adulta, è assicurata una relativa costanza della composizione dei componenti dell'azoto di organi, tessuti e dell'ambiente interno del corpo. Un eccesso di composti azotati introdotti con il cibo viene escreto nelle urine e nelle feci, una carenza viene reintegrata dalla composizione dei tessuti corporei (questo non è tra i composti insostituibili).

Per quanto la composizione del sangue e dei tessuti abbia una relativa costanza dinamica, la composizione dell'urina è così variabile, riflettendo le caratteristiche del metabolismo in misura molto maggiore rispetto alla composizione del plasma sanguigno o del sangue intero. Per questo motivo, per trarre conclusioni sulle caratteristiche del metabolismo dell'azoto, è necessario prima di tutto conoscere la composizione qualitativa e quantitativa del cibo assunto, indagare sulla composizione qualitativa e quantitativa dei composti azotati escreti nelle urine e nelle feci, e confrontare i dati ottenuti. La determinazione delle caratteristiche della composizione del sangue può dare un'idea dell'originalità qualitativa di alcuni aspetti del metabolismo dell'azoto, ma non consente di trarre una conclusione sul suo stato nel suo insieme. Ad esempio, un aumento del contenuto di proteine ​​​​nella dieta porterà ad un leggero aumento del contenuto di componenti azotati non proteici (azoto residuo) del sangue, ma l'escrezione di composti azotati, e principalmente urea, nelle urine sarà notevolmente aumentato. La violazione della fosforilazione ossidativa cambierà in qualche modo il rapporto tra creatina e creatinina P nel siero del sangue, ma il contenuto di questi composti e il loro rapporto nelle urine cambierà molto più bruscamente (vedi Creatina, Creatinuria).

Nonostante la complessità e la varietà delle reazioni che si verificano nel corpo, i prodotti finali escreti del metabolismo rimangono qualitativamente più o meno costanti per una data specie con una data dieta. Subiscono deviazioni significative dalla norma in varie condizioni patologiche del corpo.

I metodi metodologici per lo studio delle singole fasi della trasformazione dei composti azotati sono stati notevolmente ampliati e arricchiti. Un ruolo importante è stato svolto dall'introduzione nella pratica dello studio del metabolismo dell'azoto di sostanze organiche contenenti isotopi radioattivi o pesanti di vari elementi, principalmente fosforo, carbonio, zolfo, azoto, ossigeno e idrogeno. L'uso di questi composti ha permesso di seguire in dettaglio le loro trasformazioni, il trasferimento graduale dell'etichetta da una sostanza all'altra, culminante nel rilascio dell'isotopo nella composizione dei prodotti finali del metabolismo. Attualmente è possibile ottenere quasi tutti gli amminoacidi marcati che prendono parte ai processi di biosintesi delle proteine ​​caratteristiche di un dato organismo. Questi esperimenti consentono di scoprire dove e quando gli amminoacidi sono inclusi nelle proteine, con quali sostanze o strutture gli amminoacidi si legano prima di entrare nella catena peptidica. Se l'amminoacido glicina, etichettato con l'isotopo N 15, viene introdotto nel corpo dell'animale con il cibo, allora una parte significativa dell'isotopo verrà rapidamente escreta dal corpo nella composizione dell'urea, l'altra parte rimane nei tessuti e viene espulso molto lentamente. La maggior parte del farmaco somministrato con l'isotopo N 15 si trova nelle proteine, con un terzo dell'azoto marcato incluso nella proteina come residui di glicina e i restanti due terzi come parte di altri residui di amminoacidi. Con l'aiuto di composti etichettati, sono state scoperte o chiarite molte fasi dei processi metabolici che si verificano nelle cellule. Quindi, ad esempio, è stato confermato che i gruppi amminici vengono trasferiti da un amminoacido all'altro (il processo di transaminazione).

Patologia del metabolismo dell'azoto

La patologia del metabolismo dell'azoto si manifesta sotto forma di patologia della sintesi proteica e disturbi metabolici di vari metaboliti contenenti azoto (aminoacidi, urea, ammoniaca, creatina e creatinina, acido urico, ecc.) Circolanti nel sangue ed escreti da i reni.

La principale forma di patologia della sintesi proteica - carenza proteica - si verifica quando il rapporto tra i processi di biosintesi e il catabolismo delle strutture proteiche viene disturbato, portando alla predominanza dei processi di decadimento sulla sintesi. La carenza proteica generale, caratterizzata da una sintesi limitata di molte proteine ​​(tessuto, plasma, enzimi), si sviluppa con la loro carenza alimentare - con malnutrizione generale e con una carenza delle componenti energetiche degli alimenti - carboidrati e grassi. In quest'ultimo caso, le proteine ​​vengono consumate dall'organismo come fonte di energia (vedi Metabolismo ed Energia). Lo stesso meccanismo per lo sviluppo della carenza proteica generale si verifica quando vi è una violazione dell'assimilazione dei singoli alimenti a causa della patologia dell'apparato digerente. L'evacuazione accelerata del cibo dallo stomaco, così come gli stati ipo e anacido, limitano l'idrolisi delle proteine ​​​​alimentari, il che rende difficile digerirle ulteriormente. La violazione più pronunciata della digestione delle proteine ​​​​dopo un'ampia resezione dello stomaco. Si osserva anche una scomposizione insufficiente delle proteine ​​​​alimentari quando l'azione degli enzimi del succo pancreatico viene persa a causa del blocco o della compressione del suo dotto escretore. Con l'enterite e l'enterocolite, l'assorbimento delle proteine ​​​​alimentari è limitato a causa dell'indebolimento della secrezione e dell'accelerazione della funzione motoria dell'intestino tenue, nonché di una violazione della sua capacità di assorbimento. In caso di malnutrizione o nutrizione principalmente con proteine ​​\u200b\u200bvegetali e in violazione dell'assorbimento delle proteine ​​\u200b\u200bdel cibo, la sintesi di varie proteine ​​\u200b\u200bnell'organismo è limitata non solo a causa di una mancanza quantitativa di aminoacidi, ma anche a causa di una violazione del rapporto nel contenuto dei singoli amminoacidi essenziali (squilibrio). Con una grave carenza di proteine, si verifica uno stato di bilancio azotato negativo, con Krom la quantità di azoto rilasciata dal corpo è maggiore della quantità di azoto che entra nel corpo.

La ragione del disturbo del metabolismo proteico sotto forma di aumento del decadimento è una violazione della regolazione del metabolismo delle strutture proteiche. L'indebolimento e la perdita degli effetti nervosi sui tessuti porta all'interruzione del loro trofismo e allo sviluppo di ulcere trofiche. La mancanza di ormoni anabolici (ormone somatotropo, insulina, ormoni sessuali) è accompagnata da un primario indebolimento della biosintesi proteica. La mancanza di ormone somatotropo nei bambini provoca una marcata inibizione della crescita. La carenza di insulina nel diabete mellito non compensato porta alla predominanza dei processi di decadimento e ad un bilancio azotato negativo. L'aumento primario della disgregazione proteica si osserva con tireotossicosi, azione eccessiva degli ormoni steroidei della corteccia surrenale.

L'aumento della disgregazione proteica nei tessuti si verifica anche in caso di danno tissutale (trauma, infiammazione, alterazione allergica, ischemia, degenerazione). Con intossicazione generale, in particolare di origine infettiva, e lesioni estese dei tessuti molli e delle ossa tubolari, la predominanza del decadimento nel metabolismo delle strutture proteiche è di natura generalizzata. Un ruolo ben noto in questo è svolto dai prodotti di decadimento provenienti dai tessuti danneggiati nella circolazione generale.

La patologia del metabolismo proteico, oltre alla violazione della corrispondenza tra i processi di sintesi e decadimento, in relazione a certi tipi di proteine ​​si manifesta anche sotto forma di insufficienza congenita della loro biosintesi, a seguito della quale, per esempio, si sviluppa agammaglobulinemia (vedi), analbuminemia (vedi). La patologia del metabolismo proteico può anche essere sotto forma di una sintesi perversa di alcuni tipi di proteine, si manifesta nella formazione di proteine ​​\u200b\u200bche sono anormali nella loro struttura - alcuni tipi di emoglobinopatie, l'aspetto della proteina Bene-Jones ( vedi proteina di Bens-Jones), paraproteine ​​nel mieloma multiplo (vedi) e altro.

Patologia del metabolismo degli aminoacidi. La patologia della transaminazione sotto forma di insufficienza di questo processo si verifica con una diminuzione dell'attività degli enzimi - transaminasi (vedi Enzimi), che trasferiscono il gruppo amminico da un amminoacido a un α-chetoacido. Tale violazione si verifica con ipo o avitaminosi alimentare B6, poiché la vitamina B6 è un precursore del fosfopiridossale e quest'ultimo è un gruppo attivo (coenzima) delle transaminasi. L'insufficienza alimentare assoluta di vitamina B6 praticamente non succede. La relativa insufficienza del suo apporto nel corpo può svilupparsi con un aumentato bisogno di esso, ad esempio durante la gravidanza o con una significativa soppressione della normale microflora intestinale da parte di antibiotici e sulfamidici, dove la vitamina B6 viene sintetizzata in una quantità che copre solo parzialmente il fabbisogno giornaliero del corpo.

L'insufficienza di fosfopiridossale nel corpo può anche svilupparsi a seguito di una violazione dei sistemi enzimatici che convertono la vitamina B6 nella sua forma attiva (avitaminosi metabolica), che può essere osservata, a quanto pare, nel trattamento dei pazienti affetti da tubercolosi con ftivazid.

Una diminuzione dell'attività delle transaminasi può verificarsi anche a causa di una violazione della sintesi delle strutture proteiche delle transaminasi (con carenza di proteine) o di cambiamenti nella loro configurazione (legame di gruppi funzionali con cicloserina utilizzata nel trattamento della tubercolosi). La violazione locale della transaminazione nei singoli organi si verifica quando le loro strutture cellulari sono danneggiate, specialmente con la necrosi di quest'ultima. Ciò è accompagnato dal rilascio di enzimi intracellulari nel sangue e da un aumento dell'attività delle singole transaminasi nel sangue, la cui determinazione viene utilizzata in clinica per scopi diagnostici. La violazione della transaminazione negli stessi organi danneggiati è di natura complessa, è causata non solo dalla perdita di enzimi dalle cellule, ma anche da una violazione della loro biosintesi, compresi gli enzimi per la sintesi del fosfopiridossale.

Un cambiamento nell'intensità del processo di transaminazione nel corpo si verifica anche a seguito di una violazione del rapporto tra substrati reattivi. Con una mancanza di α-chetoacidi, che può verificarsi durante l'inibizione del ciclo di Krebs (ad esempio durante l'ipossia, il diabete), la transaminazione viene inibita e con un eccesso di aminoacidi osservato con una maggiore degradazione proteica, la transaminazione può essere migliorata . In quest'ultimo caso, può verificarsi un'inibizione secondaria dell'ossidazione nel ciclo di Krebs (vedi Ossidazione biologica, Ciclo dell'acido tricarbossilico).

Un fattore in violazione della transaminazione può essere un disturbo nella regolazione dell'attività delle singole transaminasi sotto l'influenza degli ormoni della ghiandola tiroidea e della corteccia surrenale.

L'inibizione del processo di deaminazione può verificarsi a causa delle ragioni che causano l'indebolimento del processo di transaminazione, poiché molti amminoacidi perdono il loro gruppo amminico più velocemente nella reazione di transaminazione con l'acido α-chetoglutarico che nella reazione di deaminazione ossidativa diretta. L'acido glutammico, formato durante l'amminazione dell'acido α-chetoglutarico, subisce la deaminazione ossidativa con la formazione di ammoniaca più velocemente di tutti gli altri amminoacidi. Ciò è facilitato dalla presenza nelle cellule di un enzima specifico - glutammato deidrogenasi, che funziona con la partecipazione del NAD. Numerosi studi hanno dimostrato che con la carenza sperimentale di vitamina B 6 o con l'inattivazione del fosfopiridossale con tubazide, il contenuto di singoli aminoacidi, ad eccezione del glutammico, nel sangue aumenta e la formazione di urea nel fegato diminuisce.

L'inibizione della deaminazione ossidativa nel fegato si verifica anche a causa di un indebolimento della biosintesi delle strutture proteiche degli enzimi corrispondenti nella carenza proteica.

L'indebolimento della deaminazione ossidativa si osserva anche in varie forme di ipossia (shock emorragico, ecc.).

La conseguenza di una violazione della deaminazione è l'iperaminoacidemia (vedi Aminoacidemia) - un aumento della proporzione di azoto amminoacidico nella composizione dell'azoto residuo (vedi Azoto residuo) e persino iperazotemia generale e aminoaciduria (vedi).

Più chiaramente, questi cambiamenti nel metabolismo dell'azoto si osservano con lesioni estese delle cellule del fegato, specialmente con l'ipossia d'organo, quando non solo il processo di deaminazione degli amminoacidi è disturbato, ma anche il processo di formazione dell'urea. Allo stesso tempo, nella composizione dell'azoto residuo, il cui contenuto può aumentare in modo significativo, aumenta la concentrazione di azoto amminoacidico e diminuisce la quantità relativa (o addirittura assoluta) di azoto ureico (iperazotemia produttiva).

La produzione di iperazotemia si verifica anche in condizioni patologiche accompagnate da una massiccia scomposizione delle proteine ​​​​nel corpo. In queste condizioni, la deaminazione degli amminoacidi e la formazione di urea nel fegato possono essere relativamente insufficienti e il contenuto di azoto residuo nel sangue aumenterà a causa degli amminoacidi liberi.

Un aumento del contenuto di azoto residuo si verifica anche in violazione della funzione escretoria dei reni. Tuttavia, in queste condizioni, l'iperazotemia si verifica principalmente a causa di un aumento della concentrazione di urea nel sangue (iperazotemia da ritenzione). La forma clinica di grave iperazotemia da ritenzione è l'uremia (vedi). L'iperazotemia può anche avere una genesi mista con contemporanea insufficienza della funzionalità renale ed epatica e aumento della disgregazione proteica. La produzione di iperazotemia, non complicata da una violazione della funzione escretoria dei reni, porta a una perdita di aminoacidi nel corpo con l'urina, poiché la filtrazione degli aminoacidi nell'apparato glomerulare dei reni supera la possibilità del loro riassorbimento nel tubuli in queste condizioni (vedi Reni). L'aumento dell'escrezione di aminoacidi è stato riscontrato in condizioni di fame proteica nell'esaurimento della ferita, lesioni traumatiche delle ossa tubulari, del midollo spinale e del cervello, in casi gravi di ustioni, nelle malattie infettive, nello stadio della cachessia nelle neoplasie maligne, nell'ipertiroidismo, Itsenko -Malattia di Cushing, trattamento a lungo termine con glucocorticoidi e farmaci ACTH. In questi casi, l'iperaminoaciduria riflette principalmente la relativa insufficienza dei processi di deaminazione degli amminoacidi rilasciati in eccesso durante la disgregazione proteica. È possibile che in queste condizioni si verifichi un'inibizione diretta dei processi di deaminazione nei singoli tessuti, specialmente nel fegato.

Un altro gruppo di iperaminoaciduria combina forme di metabolismo degli aminoacidi di varia origine, in cui un aumento del loro rilascio è associato a una violazione del riassorbimento nel sistema tubulare dei reni.

Una violazione generalizzata del riassorbimento degli amminoacidi si verifica quando vengono filtrati dal sangue non allo stato libero, ma in un complesso con i metalli. È stato dimostrato che gli amminoacidi del sangue formano facilmente complessi con rame, piombo, cadmio, uranio e vengono escreti dal corpo.

Nella malattia di Wilson - Konovalov o degenerazione epato-lenticolare (vedi Distrofia epato-cerebrale), che è caratterizzata da un alterato metabolismo del rame, vi è una significativa escrezione di aminoacidi in combinazione con il rame senza un aumento simultaneo della concentrazione di azoto amminico nel sangue.

La violazione del riassorbimento renale degli aminoacidi si verifica anche nella sindrome di Fanconi (vedi Cistinosi), chiamata da alcuni autori diabete amminico. Questa malattia è caratterizzata da una combinazione di aumento dell'escrezione di aminoacidi (la quantità di azoto amminico nelle urine aumenta di 30-40 volte) con iperfosfaturia e alterazioni pseudorachitiche nelle ossa. Si osserva anche glicosuria renale (vedi Diabete renale).

La compromissione selettiva del riassorbimento è nota per la cistina. Comunque il cystinuriya (vedi) è di solito seguito dalla violazione generale di scambio di questo amminoacido. Viene descritta un'anomalia congenita del metabolismo della cistina, che si manifesta in cistinuria pronunciata senza un aumento del contenuto di cistina nel sangue. L'escrezione di cistina nelle urine in questi casi raggiunge i 400-800 mg al giorno, mentre la normale escrezione di cistina non supera gli 80 mg. La cistina è relativamente scarsamente solubile e un aumento della sua escrezione è accompagnato dalla formazione di calcoli di cistina nel tratto urinario.

Un disturbo più grave del metabolismo della cistina è noto come cistinosi (vedi). Questa malattia è accompagnata da aminoaciduria generale, inclusa la cistinuria, la deposizione di cristalli di cistina negli elementi del sistema reticoloendoteliale; con una morte prematura.

L'inibizione della conversione della fenilalanina in tirosina è una malattia ereditaria. Nel sangue e nelle urine, la quantità di fenilalanina e una serie di prodotti intermedi del suo metabolismo, in particolare gli acidi fenilpiruvico e fenilacetico, aumenta in modo significativo. Clinicamente, questo disturbo metabolico si manifesta con un significativo ritardo mentale - oligofrenia fenilpiruvica (vedi Fenilchetonuria). La conversione insufficientemente completa degli acidi fenilpiruvico e fenilacetico in fenilacetilglutamina - un normale prodotto finale dello scambio di quella parte di fenilalanina che non è stata convertita in tirosina - è stata rilevata anche nell'epatite virale. La limitata formazione di fenilacetilglutamina in questi casi è dovuta alla limitazione primaria della formazione di glutammina nel fegato.

La violazione della conversione ossidativa della tirosina nei prodotti finali del suo metabolismo (acidi fumarici e acetoacetici) può essere accompagnata dall'accumulo di vari prodotti intermedi. Dunque, la violazione del primo stadio di questa strada di uno scambio (transamination con α-ketoglutaric a - quello) conduce a un gipertirosinemia, un tiarosinuriya e una condizione di un tirosinoz (vedi). Questo meccanismo di disordini metabolici è stato rivelato nella carenza proteica sperimentale, nel danno epatico da tetracloruro di carbonio e nella leucemia sperimentale nei topi. In clinica, si osserva una simile violazione del metabolismo della tirosina nei pazienti con leucemia e collagenosi. Un'altra forma di disturbo del metabolismo della tirosina è l'alcaptonuria (vedi), che si sviluppa con un ritardo nella trasformazione ossidativa della tirosina allo stadio dell'acido omogentisico (vedi). La patologia si riferisce alle anomalie metaboliche congenite.

La violazione di altre direzioni nel metabolismo della tirosina è anche associata all'attivazione o all'inibizione di enzimi che catalizzano le reazioni delle sue specifiche trasformazioni. La conversione della tirosina attraverso lo stadio DOPA in pigmenti (melanine) che colorano la pelle ei capelli è determinata dall'attività della tirosinasi, che è una specifica proteina contenente rame. L'attività della tirosinasi è regolata dall'ormone melanoforico della ghiandola pituitaria, la cui sintesi è inibita dagli ormoni della corteccia surrenale. Con l'ipofunzione delle ghiandole surrenali, possono verificarsi disturbi del metabolismo del pigmento (vedi). L'albinismo (vedi) è un'anomalia congenita del metabolismo della tirosina, consistente nella perdita della sintesi dell'enzima tirosinasi.

La via principale del metabolismo del triptofano nel corpo termina con la sua conversione in acido nicotinico. Un certo numero di prodotti intermedi in questa via del metabolismo del triptofano, vale a dire gli acidi 3-idrossichinurenina, xanturenico, 3-idrossiantranilico e loro derivati, hanno proprietà patogene a concentrazioni elevate.

L'acido xanturenico contribuisce alla scomposizione del glicogeno e all'iperglicemia. Con un aumento prolungato della sua concentrazione nel sangue negli animali da esperimento, si osservano cambiamenti degenerativi nelle cellule beta pancreatiche. Anche la 3-idrossichinurenina e l'acido 3-idrossiantranilico possono presentare effetti cancerogeni.

L'accumulo nel sangue di prodotti intermedi del metabolismo del triptofano si verifica a causa della soppressione dell'attività di un numero di enzimi che funzionano in combinazione con derivati ​​​​delle vitamine B6, B1, B2 e PP. La formazione eccessiva di metaboliti tossici è stata riscontrata nell'epatite cronica, nelle forme gravi di diabete mellito, nella leucemia acuta, nella leucemia mielo- e linfocitica cronica, nella linfogranulomatosi, nei reumatismi e nella sclerodermia. L'interruzione del metabolismo del triptofano può essere rilevata utilizzando uno stress test.

Un aumento della concentrazione di creatinina nel sangue si verifica quando vi è una violazione della sua escrezione da parte dei reni e un'aumentata o ridotta escrezione di essa nelle urine, senza ritenzione simultanea nel sangue, riflette una violazione della sua formazione dalla creatina nella patologia del metabolismo di quest'ultimo nel tessuto muscolare. Con l'ipotiroidismo si osserva un aumento dell'escrezione di creatinina. Una diminuzione dell'escrezione di creatinina in combinazione con un aumento dell'escrezione di creatina si verifica nell'ipertiroidismo, nel diabete mellito grave e specialmente nelle miopatie (miastenia grave, miosite, miotonia).

La quantità di azoto acido urico - il prodotto finale del metabolismo delle purine (vedi) - nella composizione dell'azoto sanguigno residuo varia da 0,1 a 3,0 mg%. Si osserva un aumento patologico della sua concentrazione con una massiccia rottura delle strutture cellulari (fame, lavoro muscolare pesante, infezioni e così via), quando l'aumento dell'eritropoiesi (vedi Emopoiesi) è accompagnato dal rilascio di nuclei dai reticolociti. L'escrezione di acido urico nelle urine è limitata dal suo intenso riassorbimento. Un aumento della concentrazione di acido urico nel sangue consente di depositarlo nella cartilagine, nelle borse articolari, nei tendini, nella fascia e talvolta nei reni, nei muscoli e nella pelle.

Metabolismo dell'azoto in un organismo irradiato

La natura dei cambiamenti nel metabolismo dell'azoto dipende principalmente dalla dose di radiazioni. Quando esposto a grandi dosi di radiazioni ionizzanti nel corpo, si verifica il processo di decadimento patologico delle proteine ​​\u200b\u200bdi organi e tessuti, che non vengono ripristinate dalle proteine ​​\u200b\u200bdel cibo, che si manifesta in un bilancio azotato negativo, specialmente se irradiato a dosi letali.

Nel cambiamento del metabolismo dell'azoto nell'organismo irradiato, un ruolo significativo è svolto dal ridotto assorbimento di aminoacidi da parte delle pareti dell'intestino tenue, nonché dall'aumentata escrezione di azoto nelle urine nei giorni successivi al danno da radiazioni. Quindi, ad esempio, con l'esposizione totale alle radiazioni gamma e ai neutroni, l'escrezione di aminoacidi nelle urine nell'uomo aumenta di 10 volte rispetto alla norma. Quando esposto ad alte dosi di animali da esperimento, si è verificato un aumento del contenuto di urea nelle urine, tirosina nel sangue, escrezione di aminoacidi nelle urine, creatinuria (vedi), che indica un aumento del decadimento dei tessuti. Un aumento della disgregazione proteica può anche essere il risultato di un aumento dell'attività degli enzimi proteolitici. A sua volta, un aumento dell'attività degli enzimi proteolitici è associato a un danno diretto alle membrane intracellulari.

I cambiamenti nel metabolismo dell'azoto durante l'irradiazione dipendono dalle seguenti cause principali: l'effetto diretto delle radiazioni sulle molecole proteiche nella cellula e cambiamenti nelle sue proprietà fisico-chimiche; cambiamenti nei meccanismi biochimici della sintesi proteica; intensificazione degli enzimi proteolitici nella cellula; effetto indiretto delle radiazioni sull'attività delle ghiandole endocrine e così via

Nella vecchiaia, la capacità funzionale dell'apparato digerente è significativamente ridotta (la sintesi e la secrezione di acido cloridrico, gli enzimi proteolitici sono indeboliti), l'assorbimento degli aminoacidi liberi nell'intestino rallenta; la capacità di assimilare i nutrienti a livello tissutale e cellulare diminuisce, principalmente a causa del disadattamento dei sistemi enzimatici del corpo; i processi di biosintesi di proteine, acidi nucleici e così via vengono interrotti.

Man mano che il corpo invecchia, la sua capacità di assimilare le proteine ​​​​diminuisce, aumentano le perdite endogene di componenti proteiche del cibo, che è caratterizzato dalla comparsa di un bilancio azotato negativo.

Le ragioni della diminuzione dell'intensità della sintesi proteica nella vecchiaia non sono ancora chiare. La maggior parte dei ricercatori ritiene che durante l'invecchiamento si verifichino cambiamenti primari nei geni regolatori, portando in alcuni casi a una crescente soppressione della trascrizione di singoli operoni (vedi), e in altri a un temporaneo aumento della biosintesi di alcune proteine. Allo stesso tempo, la biosintesi di varie proteine ​​​​cambia in modo non uniforme, il possibile raggio di attivazione della biosintesi si riduce e la diminuzione delle potenziali capacità dei sistemi biosintetici in condizioni di intensa attività aumenta più rapidamente. Successivamente, si verificano anche cambiamenti nei geni strutturali, che portano a determinati cambiamenti qualitativi nelle molecole proteiche sintetizzate, in particolare a cambiamenti nella regolazione allosterica dell'attività enzimatica.

Un esempio caratteristico di un cambiamento nel metabolismo dell'azoto durante l'invecchiamento è una violazione del metabolismo delle purine, quando una grande quantità di urati si accumula nel sangue e nei tessuti, che vengono poi depositati nelle articolazioni e nella cartilagine (vedi Gotta). Tuttavia, il cosiddetto i depositi di sale sono associati non solo a disturbi del metabolismo delle purine e dei minerali.

Esistono prove convincenti che le cause della deposizione di sali nelle articolazioni e nella cartilagine non sono solo un aumento della concentrazione di urati e calcio, ma principalmente un cambiamento delle proprietà delle proteine ​​​​strutturali del tessuto connettivo, in particolare del collagene. I cambiamenti qualitativi nelle proteine ​​​​si manifestano principalmente in violazione della struttura terziaria e quaternaria della molecola proteica (vedi). Allo stesso tempo, è stato notato un aumento della forza della struttura proteica, dovuto alla comparsa di ulteriori collegamenti incrociati tra i singoli componenti. Nel processo di invecchiamento, le proprietà fisico-chimiche delle proteine ​​​​cambiano, in particolare diminuiscono la labilità, la dispersione, l'idrofilia e la carica elettrica delle loro molecole. L'ipotesi di autori domestici (A. A. Bogomolets, A. V. Nagorny, V. N. Nikitin) sull'importanza per il processo di invecchiamento dei cambiamenti nelle proprietà fisico-chimiche delle proteine, ad esempio le proteine ​​​​del tessuto connettivo, il loro ingrossamento e la diminuzione dell'attività funzionale, trova sempre più riconoscimento nella letteratura mondiale.

Numerose osservazioni sperimentali e cliniche delle caratteristiche dello squilibrio dei processi del metabolismo dell'azoto durante l'invecchiamento sono servite come base per lo sviluppo di diete speciali. Le raccomandazioni per la preparazione di tali diete volte a normalizzare i disturbi del metabolismo dell'azoto nelle persone anziane e senili si basano su: il principio del bilancio energetico della dieta con il dispendio energetico dell'organismo; apporto nelle diete di quantità relativamente elevate di proteine ​​(1,2-1,3 g per 1 kg di peso) con un elevato contenuto di proteine ​​animali complete (prevalentemente proteine ​​del latte); restrizione nelle diete di prodotti ad alta concentrazione delle basi puriniche (vedi); garantire un contenuto sufficiente di vitamine e microelementi nelle diete, in particolare acido ascorbico, niacina, tiamina, riboflavina, cobalamina e altri, necessario per aggiornare i sistemi enzimatici che si consumano durante la vita.

Caratteristiche del metabolismo dell'azoto nei bambini

L'intensità dei processi del metabolismo dell'azoto durante la crescita del bambino subisce cambiamenti, particolarmente pronunciati nei neonati e nei bambini piccoli. Durante i primi tre giorni di vita, il bilancio azotato è negativo, a causa dell'insufficiente apporto di proteine ​​con una piccola quantità di cibo. Durante questo periodo viene rilevato un aumento transitorio dell'azoto residuo nel sangue fino al 55-60 mg%. La quantità di azoto espulso dai reni aumenta durante i primi 3 giorni, dopodiché diminuisce e ricomincia ad aumentare dalla seconda settimana di vita parallelamente all'aumento della quantità di cibo.

Una caratteristica comune del metabolismo dell'azoto nei bambini è un bilancio azotato positivo, che è una condizione necessaria per la crescita. L'azoto alimentare viene utilizzato al massimo dall'organismo in crescita per scopi plastici. Ad esempio, nelle prime fasi dello sviluppo dell'organismo di un bambino, i sistemi enzimatici che assicurano la sintesi degli acidi nucleici si distinguono per la massima attività, mentre l'attività degli enzimi che catalizzano il loro decadimento è ridotta.

La massima digeribilità dell'azoto nel corpo si osserva nei bambini nei primi mesi di vita. Il bilancio azotato diminuisce notevolmente durante il periodo di 3-6 mesi di vita, pur rimanendo positivo.

Nella seconda metà della vita, il bilancio azotato si stabilizza. Secondo V. F. Vedrashko (1958), nei bambini di 2-3 anni, che ricevono 4-4,2 g / kg di proteine, il bilancio azotato è di 2,3 g, la ritenzione (cioè il ritardo) è del 30% con un rapporto proteine ​​\u200b\u200banimali e vegetali 4 :1. Nei bambini di età compresa tra 4 e 6 anni, si ottengono un equilibrio e una ritenzione di azoto soddisfacenti al ricevimento di 3,5 g / kg di proteine: il saldo è di 2,7 g, la ritenzione è del 25% (V. F. Vedrashko e E. I. Arshavskaya, 1965). Nei bambini di 7-8 anni il bilancio azotato si ottiene con l'introduzione di 2,5 g/kg di proteine: il saldo è di 2,8-3 g, la ritenzione è entro il 21%. Secondo l'Istituto di nutrizione dell'Accademia delle scienze mediche dell'URSS, nei bambini di età compresa tra 11 e 13 anni, con l'introduzione di 2 g / kg di proteine, il bilancio azotato è di 1,8 g, la ritenzione è del 13,8%.

Gli indicatori della ritenzione e dell'equilibrio dell'azoto sono soggetti a significative fluttuazioni individuali, dipendono dalla quantità di proteine ​​​​alimentari, dal suo rapporto con altri ingredienti alimentari. Sono state stabilite anche fluttuazioni stagionali di questi indicatori: sono più elevate in primavera ed estate e inferiori in inverno.

Il fabbisogno di aminoacidi essenziali nei bambini è più elevato che negli adulti, mentre per il corpo del bambino anche l'istidina è inclusa negli aminoacidi essenziali. I fabbisogni medi di aminoacidi essenziali, secondo FAO WHO (1963), sono presentati nella Tabella 3.

Tabella 3. Fabbisogno di aminoacidi essenziali nei bambini

Le cellule dei tessuti in crescita sono caratterizzate da un'elevata concentrazione di aminoacidi, che indica un'elevata attività dei meccanismi che assicurano il trasporto degli aminoacidi attraverso le membrane cellulari. Il trasporto attivo di membrana degli amminoacidi avviene nella placenta. Dent (SE Dent, 1948) parla in relazione a questo della "pompa amminoacidica placentare" che assicura il movimento degli amminoacidi dalla madre al feto (vedi Placenta). È stato dimostrato che questo processo è caratterizzato da una stretta stereospecificità, cioè i mancini (L-amminoacidi) passano attraverso la barriera placentare a una velocità maggiore rispetto ai destrimani (D-amminoacidi). La funzione della placenta spiega il maggior contenuto di aminoacidi nel sangue cordonale rispetto al sangue dei bambini più grandi e degli adulti (Tabella 4).

Tabella 4. Il contenuto di aminoacidi liberi nel sangue (in mg%) (secondo Schreier, 1965)

Amminoacido	Nel sangue del cordone ombelicale	Nel sangue dei bambini	Nel sangue degli adulti
Alanina	4,8	3,9	3,8
Arginina	3,3	2,2	2,1
Glicina	3,4	2,6	2,8
Istidina	3,4	1,8	1,7
Isoleucina	2,3	1,7	1,6
Leucina	2,5	2,3	2,0
Lisina	8,1	2,4	2,8
Metionina	0,5	0,3	0,35
fenilalanina	2,3	1,6	1,6
Treonina	2,8	2,3	2,0
triptofano	1,7	0,8	1,1
Tirosina	2,3	1,6	1,4
Valina	4,9	3,2	3,0

Le carenze nutrizionali hanno un impatto significativo sulla crescita del bambino, a seguito del quale il bambino riceve eccessi di alcuni aminoacidi, che causano un ritardo nello sviluppo fisico, iperaminoaciduria e intossicazione.

Nei bambini piccoli aumenta l'escrezione di aminoacidi nelle urine, la cosiddetta iperaminoaciduria fisiologica. Nella prima settimana di vita, l'azoto aminoacidico costituisce il 3-4% dell'azoto urinario totale (secondo alcune fonti, fino al 10%) e solo entro la fine del primo anno di vita scende all'1%. Durante questo periodo l'escrezione di aminoacidi per 1 kg di peso raggiunge i valori della loro escrezione in un adulto, l'escrezione di aminoacidi, che raggiunge i 10 mg/kg nei neonati, raramente supera i 2 mg/kg in il secondo anno di vita. Nelle urine dei neonati, il contenuto di taurina, treonina, serina, glicina, alanina, cistina, leucina, tirosina, fenilalanina e lisina è aumentato rispetto agli adulti. Nei primi mesi di vita, nelle urine si trovano anche etanolamina e omocitrullina. Nelle urine dei bambini del primo anno di vita predominano gli aminoacidi prolina e idrossiprolina. La causa dell'iperaminoaciduria fisiologica è l'immaturità funzionale dei reni, che si manifesta con un insufficiente riassorbimento degli aminoacidi dal filtrato glomerulare (iperaminoaciduria di tipo renale). Prova di ciò è la maggiore clearance degli amminoacidi. Nei neonati pretermine, inoltre, si verifica iperaminoaciduria del tipo da sovraccarico, poiché il contenuto di aminoacidi liberi nel plasma sanguigno è più elevato rispetto a quelli a termine.

Nel processo di crescita del bambino, le caratteristiche quantitative e qualitative del metabolismo dell'azoto cambiano.

Anche Virchow (R. Virchow, 1856) ha richiamato l'attenzione sul fatto che l'urina del feto contiene un eccesso di acido urico e solo tracce di urea. Chiamò la deposizione di cristalli di acido urico nel tessuto renale infarto di acido urico del neonato. Gli studi sui più importanti componenti azotati dell'urina nei bambini hanno dimostrato che il rapporto tra acido urico, urea e ammoniaca cambia significativamente durante la crescita. Quindi, i primi 3 mesi di vita sono caratterizzati dal più basso contenuto di urea nelle urine e dalla più alta escrezione di acido urico. All'età di 3-6 mesi, la quantità di urea nelle urine aumenta e il contenuto di acido urico diminuisce. L'escrezione di acido urico durante il primo - secondo anno di vita per 1 kg di peso supera quella degli adulti, il contenuto di ammoniaca nelle urine nei primi giorni di vita è piccolo, ma poi aumenta bruscamente e rimane ad un livello elevato per tutto il primo anno di vita. N. F. Tolkachevskaya (1960) collega queste caratteristiche del metabolismo dell'azoto con la predominanza della via uricotelica del metabolismo dell'ammoniaca nel feto e nel neonato (la neutralizzazione dell'ammoniaca è fornita principalmente a causa dell'aumentata formazione di acido urico). Si tratta di una via filogeneticamente più antica, che nel primo anno di vita viene gradualmente e quasi completamente sostituita dalla sintesi ureotelica dell'urea nel ciclo di Krebs-Henseleit.

Una caratteristica importante del metabolismo dell'azoto nei bambini è la creatinuria fisiologica (vedi). La creatina si trova nel liquido amniotico e nelle urine dal periodo neonatale fino alla pubertà. L'escrezione giornaliera di creatinina aumenta con l'età, mentre allo stesso tempo, con l'aumentare del peso corporeo, l'azoto creatininico come percentuale dell'azoto urinario totale diminuisce. La quantità di creatinina escreta nelle urine per 1 kg di peso nei bambini varia da 5,5 a 10 mg. I valori dell'escrezione giornaliera di creatinina, la percentuale di azoto urinario totale, ottenuti da diversi bambini della stessa età, sono vicini tra loro.

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Programma delle lezioni 1. Prodotti finali del metabolismo dell'azoto: sali di ammonio, urea e acido urico. 1. Prodotti finali del metabolismo dell'azoto: sali di ammonio, urea e acido urico. 2. Neutralizzazione dell'ammoniaca: sintesi di glutammina e carbamil fosfato, amminazione riduttiva del 2-ossoglutarato. 2. Neutralizzazione dell'ammoniaca: sintesi di glutammina e carbamil fosfato, amminazione riduttiva del 2-ossoglutarato. 3. Glutammina come donatore di gruppi ammidici nella sintesi di numerosi composti. Rene glutaminasi, formazione ed escrezione di sali di ammonio. Attivazione adattativa della glutaminasi renale nell'acidosi. 3. Glutammina come donatore di gruppi ammidici nella sintesi di numerosi composti. Rene glutaminasi, formazione ed escrezione di sali di ammonio. Attivazione adattativa della glutaminasi renale nell'acidosi.

Piano di lezione 4. Biosintesi dell'urea. 4. Biosintesi dell'urea. 5. Collegamento del ciclo dell'ornitina con le trasformazioni degli acidi fumarico e aspartico; origine degli atomi di azoto ureico. 5. Collegamento del ciclo dell'ornitina con le trasformazioni degli acidi fumarico e aspartico; origine degli atomi di azoto ureico. 6. Biosintesi dell'urea come meccanismo per prevenire la formazione di ammoniaca. Uremia. 6. Biosintesi dell'urea come meccanismo per prevenire la formazione di ammoniaca. Uremia.

PRODOTTI FINALI: AMMONIACA PRODOTTI FINALI: AMMONIACA La degradazione degli amminoacidi avviene prevalentemente nel fegato. Questo rilascia ammoniaca direttamente o indirettamente. Quantità significative di ammoniaca si formano durante la scomposizione delle purine e delle piramidine. La degradazione degli amminoacidi avviene principalmente nel fegato. Questo rilascia ammoniaca direttamente o indirettamente. Quantità significative di ammoniaca si formano durante la scomposizione delle purine e delle piramidine.

TOSSICITÀ DELL'AMMONIACA L'ammoniaca - NH 3 è un veleno cellulare. Ad alte concentrazioni danneggia principalmente le cellule nervose (coma epatargico). Ammoniaca - NH 3 è un veleno cellulare. Ad alte concentrazioni danneggia principalmente le cellule nervose (coma epatargico). Normalmente, la scomposizione di 70 g di AA al giorno porta a una concentrazione di NH 3 nel sangue di 60 µmol/l, che è 100 volte inferiore alla concentrazione di glucosio nel sangue. Normalmente, la scomposizione di 70 g di AA al giorno porta a una concentrazione di NH 3 nel sangue di 60 µmol/l, che è 100 volte inferiore alla concentrazione di glucosio nel sangue.

Tossicità dell'ammoniaca Negli esperimenti sulla concentrazione nei conigli Negli esperimenti sui conigli, la concentrazione di NH 3 3 mmol/l ha provocato la morte! NH 3 3 mmol/l ha causato la morte! Cause di tossicità: Cause di tossicità: 1. a pH del sangue sotto forma di NH 4 +, penetra attraverso il plasma. e membrane MX con grande difficoltà. 1. al pH del sangue sotto forma di NH 4 +, penetra attraverso il plasma. e membrane MX con grande difficoltà.

Neutro. dicono gratuito NH 3 passa facilmente attraverso queste membrane. A pH 7,4, solo l'1% di NH3 della quantità totale di ammoniaca penetra nelle cellule cerebrali e nel MC. Neutro. dicono gratuito NH 3 passa facilmente attraverso queste membrane. A pH 7,4, solo l'1% di NH3 della quantità totale di ammoniaca penetra nelle cellule cerebrali e nel MC.

Cause di tossicità 2. NH 3 + a-KG + NADPH NH 3 + a-KG + NADPH 2 - Glu H 2 O Glu + NADP + H 2 O Deflusso di alpha-KG dal fondo CTC e conseguente diminuzione della velocità di ossidazione del glucosio

Tossicità dell'ammoniaca L'ammoniaca è così tossica che deve essere rimossa immediatamente mediante qualche meccanismo di escrezione o mediante incorporazione in qualche altro composto contenente azoto che non abbia una tossicità simile. L'ammoniaca è così tossica che deve essere rimossa immediatamente dall'uno o dall'altro meccanismo di escrezione, o per incorporazione in qualche altro composto contenente azoto che non abbia una tossicità simile.

Glu. 3. Amminazione a-KG --> Glu. 4. Amidazione delle proteine. 4. Amidir" title=" Meccanismi di disintossicazione da ammoniaca 1. Sintesi di glutammina: Gln, asparagina: Asn. 1. Sintesi di glutammina: Gln, asparagina: Asn. 2. Sintesi di urea. 2. Sintesi di urea 3. Aminazione di a-KG --> Glu 3. Aminazione di a-KG --> Glu 4. Amidazione di proteine ​​4. Amidir" class="link_thumb"> 11 !} Meccanismi di disintossicazione da ammoniaca 1. Sintesi di glutammina: Gln, asparagina: Asn. 1. Sintesi di glutammina: Gln, asparagina: Asn. 2. Sintesi dell'urea. 2. Sintesi dell'urea. 3. Amminazione a-KG --> Glu. 3. Amminazione a-KG --> Glu. 4. Amidazione delle proteine. 4. Amidazione delle proteine. Glu. 3. Amminazione a-KG --> Glu. 4. Amidazione delle proteine. 4. Amidir "> Glu. 3. Aminazione di a-KG --> Glu. 4. Amidazione delle proteine. 4. Amidazione delle proteine."> Glu. 3. Amminazione a-KG --> Glu. 4. Amidazione delle proteine. 4. Amidir" title=" Meccanismi di disintossicazione da ammoniaca 1. Sintesi di glutammina: Gln, asparagina: Asn. 1. Sintesi di glutammina: Gln, asparagina: Asn. 2. Sintesi di urea. 2. Sintesi di urea 3. Aminazione di a-KG --> Glu 3. Aminazione di a-KG --> Glu 4. Amidazione di proteine ​​4. Amidir"> title="Meccanismi di disintossicazione da ammoniaca 1. Sintesi di glutammina: Gln, asparagina: Asn. 1. Sintesi di glutammina: Gln, asparagina: Asn. 2. Sintesi dell'urea. 2. Sintesi dell'urea. 3. Amminazione a-KG --> Glu. 3. Amminazione a-KG --> Glu. 4. Amidazione delle proteine. 4. Amdir"> !}

Meccanismi di detoxication di ammoniaca 5. Sintesi di purin. e piramidi. strutture. 5. Sintesi delle purine. e piramidi. strutture. 6. Neutralizzazione nei reni con acidi ed escrezione di sali di ammonio nelle urine. 6. Neutralizzazione nei reni con acidi ed escrezione di sali di ammonio nelle urine.

Neutralizzazione dell'ammoniaca Negli organismi autotrofi, la maggior parte dell'ammoniaca risultante può essere riutilizzata per la sintesi di nuove strutture cellulari. Gli eterotrofi, d'altra parte, ricevono solitamente una quantità significativa di proteine ​​\u200b\u200bcon il cibo, la cui assimilazione può facilmente portare all'accumulo di una grande quantità di prodotti finali del metabolismo dell'azoto. La rimozione di questi rifiuti richiede la realizzazione di un apposito apparato. Negli organismi autotrofi, la maggior parte dell'ammoniaca risultante può essere riutilizzata per la sintesi di nuove strutture cellulari. Gli eterotrofi, d'altra parte, ricevono solitamente una quantità significativa di proteine ​​\u200b\u200bcon il cibo, la cui assimilazione può facilmente portare all'accumulo di una grande quantità di prodotti finali del metabolismo dell'azoto. La rimozione di questi rifiuti richiede la realizzazione di un apposito apparato.

Ammoniaca disintossicante Un organismo acquatico può espellere l'ammoniaca direttamente, poiché verrà immediatamente diluita con acqua, con effetti dannosi minimi o nulli sulle cellule. L'escrezione di ammoniaca da parte degli animali che vivono in zone aride richiederebbe l'uso delle proprie risorse idriche per allevarla. Un organismo che vive in un ambiente acquatico può espellere direttamente l'ammoniaca, poiché verrà immediatamente diluita con acqua, con effetti dannosi minimi o nulli sulle cellule. L'escrezione di ammoniaca da parte degli animali che vivono in zone aride richiederebbe l'uso delle proprie risorse idriche per allevarla. Pertanto, in molte specie, l'ammoniaca viene convertita nel corpo in altri composti meno tossici. Pertanto, in molte specie, l'ammoniaca viene convertita nel corpo in altri composti meno tossici.

Amminazione riduttiva La maggior parte degli organismi ha la capacità di riciclare l'ammoniaca attraverso una reazione catalizzata dalla glutammato deidrogenasi. La maggior parte degli organismi ha la capacità di riciclare l'ammoniaca attraverso una reazione catalizzata dalla glutammato deidrogenasi. A-chetoglutarato + NH3 + NADPH.H+ A-chetoglutarato + NH3 + NADPH.H+ Glutammato + NADP+. Glutammato + NADP +. Questa è amminazione riduttiva. Questa è amminazione riduttiva. Tuttavia, una parte dell'ammoniaca formata rimane inutilizzata e alla fine viene espulsa dal corpo di invertebrati e vertebrati in forma libera, o sotto forma di acido urico o sotto forma di urea. Tuttavia, una parte dell'ammoniaca formata rimane inutilizzata e alla fine viene espulsa dal corpo di invertebrati e vertebrati in forma libera, o sotto forma di acido urico o sotto forma di urea.

UREA UREA Nell'uomo l'inattivazione dell'ammoniaca è dovuta principalmente alla sintesi dell'urea, parte dell'NH 3 viene escreta direttamente dai reni. Nell'uomo, l'inattivazione dell'ammoniaca viene effettuata principalmente a causa della sintesi dell'urea, parte di NH 3 viene escreta direttamente dai reni.

ORGANISMI AMMONIOTELICI In diverse specie di vertebrati, l'ammoniaca viene inattivata ed escreta in modi diversi. Gli animali che vivono nell'acqua emettono ammoniaca direttamente nell'acqua; ad esempio, nei pesci viene espulso attraverso le branchie (organismi ammoniotelici). In diverse specie di vertebrati, l'ammoniaca viene inattivata ed escreta in modi diversi. Gli animali che vivono nell'acqua emettono ammoniaca direttamente nell'acqua; ad esempio, nei pesci viene espulso attraverso le branchie (organismi ammoniotelici).

ORGANISMI UREOTELICI I vertebrati terrestri, compreso l'uomo, espellono solo una piccola quantità di ammoniaca e la maggior parte viene convertita in urea (organismi ureoteliali). I vertebrati terrestri, compreso l'uomo, espellono solo una piccola quantità di ammoniaca e la maggior parte viene convertita in urea (organismi ureotelici).

ORGANISMI URICOTELICI Uccelli e rettili, al contrario, formano acido urico che, a causa della conservazione dell'acqua, viene escreto principalmente in forma solida (organismi uricotelici). Uccelli e rettili, al contrario, formano acido urico che, a causa della conservazione dell'acqua, viene escreto principalmente in forma solida (organismi uricotelici).

Sintesi dell'urea L'urea, a differenza dell'ammoniaca, è un composto neutro e non tossico. Una piccola molecola di urea può passare attraverso le membrane e, grazie alla sua buona solubilità in acqua, l'urea viene facilmente trasportata nel sangue ed escreta nelle urine. L'urea, a differenza dell'ammoniaca, è un composto neutro e non tossico. Una piccola molecola di urea può passare attraverso le membrane e, grazie alla sua buona solubilità in acqua, l'urea viene facilmente trasportata nel sangue ed escreta nelle urine.

FASI DELLA SINTESI DELL'UREA L'urea si forma come risultato di una sequenza ciclica di reazioni che si verificano nel fegato. L'urea si forma come risultato di una sequenza ciclica di reazioni che si verificano nel fegato. Entrambi gli atomi di azoto sono prelevati dall'ammoniaca libera e attraverso la deaminazione dell'aspartato, il gruppo carbonilico dal bicarbonato. Entrambi gli atomi di azoto sono prelevati dall'ammoniaca libera e attraverso la deaminazione dell'aspartato, il gruppo carbonilico dal bicarbonato.

La prima reazione Nella prima fase, la reazione, il carbamil fosfato è formato da bicarbonato (HCO3-) e ammoniaca con il consumo di 2 molecole di ATP. Nella prima fase, la reazione, il carbamil fosfato è formato da bicarbonato (HCO3-) e ammoniaca con il consumo di 2 molecole di ATP.

Seconda fase Seconda fase Nella fase successiva, la reazione, il residuo carbamoilico viene trasferito all'ornitina per formare la citrullina. Questa reazione richiede nuovamente energia sotto forma di ATP, che viene poi scomposta in AMP e difosfato. Nella fase successiva, la reazione, il residuo carbamoilico viene trasferito all'ornitina per formare la citrullina. Questa reazione richiede nuovamente energia sotto forma di ATP, che viene poi scomposta in AMP e difosfato.

LA BICICLETTA DI KREBS Il fumarato formatosi nel ciclo dell'urea può, come risultato di due stadi del ciclo del citrato, passare attraverso il malato all'ossalacetato, che, a causa della transaminazione, viene ulteriormente terminato in aspartato. Quest'ultimo è anche coinvolto nuovamente nel ciclo dell'urea. Il fumarato formato nel ciclo dell'urea può, come risultato di due stadi del ciclo del citrato, passare attraverso il malato all'ossalacetato, che, a causa della transaminazione, è ulteriormente terminato in aspartato. Quest'ultimo è anche coinvolto nuovamente nel ciclo dell'urea.

PROCESSO DIPENDENTE DALL'ENERGIA La biosintesi dell'urea richiede molta energia. L'energia viene fornita dalla scissione di quattro legami ad alta energia: due nella sintesi del carbamil fosfato e due (!) nella formazione dell'argininosuccinato (ATP AMP + PPi, PPi 2Pi). La biosintesi dell'urea richiede molta energia. L'energia viene fornita dalla scissione di quattro legami ad alta energia: due nella sintesi del carbamil fosfato e due (!) nella formazione dell'argininosuccinato (ATP AMP + PPi, PPi 2Pi).

COMPARTMENTALIZZAZIONE Il ciclo dell'urea avviene esclusivamente nel fegato. È diviso in due compartimenti: mitocondri e citoplasma. Il passaggio attraverso la membrana di composti intermedi di citrullina e ornitina è possibile solo con l'ausilio di trasportatori. Il ciclo dell'urea si svolge esclusivamente nel fegato. È diviso in due compartimenti: mitocondri e citoplasma. Il passaggio attraverso la membrana di composti intermedi di citrullina e ornitina è possibile solo con l'ausilio di trasportatori.

REGOLAZIONE ALLOSTERICA DELLA SINTESI DELL'UREA La velocità di sintesi dell'urea è determinata dalla prima reazione del ciclo. La carbamoil fosfato sintasi è attiva solo in presenza di N-acetilglutammato. Lo stato metabolico (livelli di arginina, apporto energetico) dipende fortemente dalla concentrazione di questo effettore allosterico. La velocità di sintesi dell'urea è determinata dalla prima reazione del ciclo. La carbamoil fosfato sintasi è attiva solo in presenza di N-acetilglutammato. Lo stato metabolico (livelli di arginina, apporto energetico) dipende fortemente dalla concentrazione di questo effettore allosterico. La velocità di sintesi dell'urea viene determinata per prima La velocità di sintesi dell'urea viene determinata per prima

metabolismo dell'azoto- un insieme di trasformazioni chimiche, reazioni di sintesi e decomposizione di composti azotati nel corpo; componente del metabolismo e dell'energia. Il concetto di "metabolismo dell'azoto" comprende il metabolismo proteico (un insieme di trasformazioni chimiche nel corpo delle proteine ​​​​e dei loro prodotti metabolici), nonché lo scambio di peptidi, aminoacidi, acidi nucleici, nucleotidi, basi azotate, amminozuccheri (cfr. carboidrati), contenente azoto lipidi, vitamine, ormoni e altri composti contenenti azoto.

L'organismo degli animali e dell'uomo riceve azoto digeribile dal cibo, in cui la principale fonte di composti azotati sono le proteine ​​​​di origine animale e vegetale. Il fattore principale per mantenere l'equilibrio dell'azoto - lo stato di AA, in cui la quantità di azoto in entrata e in uscita è la stessa - è un'adeguata assunzione di proteine ​​​​dal cibo. In URSS, la norma giornaliera delle proteine ​​​​nella dieta di un adulto è pari a 100 G, o 16 G azoto proteico, con un dispendio energetico di 2500 kcal. Il bilancio azotato (la differenza tra la quantità di azoto che entra nel corpo con il cibo e la quantità di azoto espulso dal corpo con urina, feci e sudore) è un indicatore dell'intensità di A. o. nell'organismo. La fame o un'alimentazione azotata insufficiente portano a un bilancio azotato negativo, o carenza di azoto, in cui la quantità di azoto escreta dal corpo supera la quantità di azoto che entra nel corpo con il cibo. Un bilancio azotato positivo, in cui la quantità di azoto introdotta con il cibo supera la quantità di azoto escreto dal corpo, si osserva durante il periodo di crescita corporea, durante i processi di rigenerazione dei tessuti, ecc. La condizione di A. circa. dipende in gran parte dalla qualità delle proteine ​​alimentari, che a sua volta è determinata dalla sua composizione aminoacidica e, soprattutto, dalla presenza di aminoacidi essenziali.

È generalmente accettato che negli esseri umani e nei vertebrati A. o. inizia con la digestione dei composti azotati del cibo nel tratto gastrointestinale. Nello stomaco, le proteine ​​​​vengono scomposte con la partecipazione di enzimi proteolitici digestivi. tripsina e gastrixin (cfr Proteolisi ) con la formazione di eptidi, oligopeptidi e singoli amminoacidi. Dallo stomaco, la massa alimentare entra nel duodeno e nelle sezioni sottostanti dell'intestino tenue, dove i peptidi subiscono un'ulteriore scissione catalizzata dagli enzimi del succo pancreatico tripsina, chimotripsina e carbossipeptidasi e dagli enzimi del succo intestinale aminopeptidasi e dipeptidasi. Enzimi). Insieme ai peptidi. l'intestino tenue scompone le proteine ​​complesse (p. es., le nucleoproteine) e gli acidi nucleici. Anche la microflora intestinale contribuisce in modo significativo alla scomposizione dei biopolimeri contenenti azoto. Oligopeptidi, amminoacidi, nucleotidi, nucleosidi, ecc. Vengono assorbiti nell'intestino tenue, entrano nel sangue e vengono trasportati con esso in tutto il corpo. Anche le proteine ​​​​dei tessuti corporei nel processo di costante rinnovamento subiscono la proteolisi sotto l'azione delle protses tissutali (peptidasi e catepsine) e i prodotti di degradazione delle proteine ​​​​tissutali entrano nel sangue. Gli amminoacidi possono essere utilizzati per la nuova sintesi di proteine ​​e altri composti (basi puriniche e pirimidiniche, nucleotidi, porfirine, ecc.), per produrre energia (ad esempio, attraverso l'inclusione nel ciclo degli acidi tricarbossilici) o possono essere sottoposti a ulteriore degradazione con la formazione di prodotti finali A. O., soggetti a escrezione dal corpo.

Gli aminoacidi che fanno parte delle proteine ​​alimentari sono utilizzati per la sintesi delle proteine ​​degli organi e dei tessuti del corpo. Sono inoltre coinvolti nella formazione di molti altri importanti composti biologici: nucleotidi purinici (glutammina, glicina, acido aspartico) e nucleotidi pirimidinici (glutammina, acido aspartico), serotonina (triptofano), melanina (fenilalpnina, tirosina), istamina (istidina) , adrenalina, noradrenalina, tiramina (tirosina), poliammine (arginina, metionina), colina (metionina), porfirine (glicina), creatina (glicina, arginina, metionina), coenzimi, zuccheri e polisaccaridi, lipidi, ecc. La reazione chimica più importante per l'organismo, alla quale partecipano quasi tutti gli amminoacidi, è la transaminazione, che consiste nel trasferimento enzimatico reversibile del gruppo a-ammino degli amminoacidi all'atomo di carbonio a dei chetoacidi o delle aldeidi. La transaminazione è una reazione fondamentale nella biosintesi degli aminoacidi non essenziali nel corpo. L'attività degli enzimi che catalizzano le reazioni di transaminazione è aminotransferasi - ha un grande valore clinico e diagnostico.

La degradazione degli amminoacidi può procedere attraverso diversi percorsi. La maggior parte degli amminoacidi può subire la decarbossilazione con la partecipazione degli enzimi decarbossilasi per formare ammine primarie, che possono quindi essere ossidate in reazioni catalizzate dalla monoaminossidasi o dalla diammina ossidasi. Quando le ammine biogeniche (istamina, serotonina, tiramina, acido g-amminobutirrico) vengono ossidate dalle ossidasi, si formano le aldeidi, che subiscono ulteriori trasformazioni, e ammoniaca, la principale via di ulteriore metabolismo è la formazione di urea.

Un'altra via principale per la degradazione degli amminoacidi è la deaminazione ossidativa con la formazione di ammoniaca e chetoacidi. La deaminazione diretta degli L-amminoacidi negli animali e nell'uomo procede molto lentamente, ad eccezione dell'acido glutammico, che viene intensamente deaminato con la partecipazione dell'enzima specifico glutammato deidrogenasi. La transaminazione preliminare di quasi tutti gli a-amminoacidi e l'ulteriore deaminazione dell'acido glutammico formatosi in acido a-chetoglutarico e ammoniaca è il meccanismo principale per la deaminazione degli amminoacidi naturali.

L'ammoniaca è il prodotto di vari percorsi di degradazione degli amminoacidi, che possono anche formarsi a seguito del metabolismo di altri composti contenenti azoto (ad esempio, durante la deaminazione dell'adenina, che fa parte della nicotinammide adenina dinucleotide - NAD). Il modo principale di legare e neutralizzare l'ammoniaca tossica negli animali ureotelici (animali in cui il prodotto finale di A. o è l'urea) è il cosiddetto ciclo dell'urea (sinonimo: ciclo dell'ornitina, ciclo di Krebs-Henseleit), che si verifica nel fegato . È una sequenza ciclica di reazioni enzimatiche, a seguito della quale l'urea viene sintetizzata dalla molecola di ammoniaca o dall'azoto ammidico della glutammina, dal gruppo amminico dell'acido aspartico e dall'anidride carbonica. Con un'assunzione giornaliera di 100 G l'escrezione proteica giornaliera di urea dal corpo è di circa 30 G. Nell'uomo e negli animali superiori esiste un altro modo per neutralizzare l'ammoniaca: la sintesi delle ammidi degli acidi dicarbossilici asparagan e glutammina dai corrispondenti amminoacidi. Negli animali uricotelici (rettili, uccelli), il prodotto finale di A. o. è acido urico.

Come risultato della rottura degli acidi nucleici e delle nucleoproteine ​​nel tratto gastrointestinale, si formano nucleotidi e nucleosidi. Oligo- e mono-nucleotidi con la partecipazione di vari enzimi (esterasi, nucleotidasi, nucleosidasi, fosforilasi) vengono quindi convertiti in basi puriniche e pirimidiniche libere.

L'ulteriore percorso di degradazione delle basi puriniche di adenina e guanina consiste nella loro deaminazione idrolitica sotto l'influenza degli enzimi adenasi e guanasi con la formazione rispettivamente di ipoxantina (6-idrossipurina) e xantina (2,6-dioxipurina), che vengono poi convertiti in acido urico in reazioni catalizzate dalla xantina ossidasi. L'acido urico è uno dei prodotti finali di A. o. e il prodotto finale del metabolismo delle purine nell'uomo - viene escreto dal corpo con l'urina. La maggior parte dei mammiferi possiede l'enzima uricase, che catalizza la conversione dell'acido urico in allantoina escreta.

La degradazione delle basi pirimidiniche (uracile, timina) consiste nella loro riduzione con formazione di diidroderivati ​​e successiva idrolisi, a seguito della quale si forma acido b-ureidopropionico dall'uracile e da ammoniaca, anidride carbonica e b-alanina. esso, e l'acido b-amminoisobutirrico è formato da timina, acido, anidride carbonica e ammoniaca. L'anidride carbonica e l'ammoniaca possono essere ulteriormente incluse nell'urea attraverso il ciclo dell'urea e la b-alanina è coinvolta nella sintesi dei più importanti composti biologicamente attivi: i dipeptidi contenenti istidina carnosina (b-alanil-L-istidina) e anserina (b -alanil-N-metil-L-istidina), presente nelle sostanze estrattive dei muscoli scheletrici, nonché nella sintesi dell'acido pantotenico e del coenzima A.

Pertanto, varie trasformazioni dei più importanti composti azotati del corpo sono interconnesse in un unico scambio. Processo complicato A. o. regolato a livello molecolare, cellulare e tissutale. Il regolamento di A. circa. in tutto l'organismo ha lo scopo di adattare l'intensità di A. o. alle mutevoli condizioni dell'ambiente e dell'ambiente interno ed è svolto dal sistema nervoso sia direttamente che agendo sulle ghiandole endocrine.

Negli adulti sani, il contenuto di composti azotati in organi, tessuti e fluidi biologici è a un livello relativamente costante. L'eccesso di azoto dal cibo viene escreto nelle urine e nelle feci e, con una mancanza di azoto nel cibo, il fabbisogno del corpo può essere coperto dall'uso di composti azotati nei tessuti corporei. Allo stesso tempo, la composizione urina cambia a seconda delle caratteristiche E. e bilancio azotato. Normalmente, con una dieta invariata e condizioni ambientali relativamente stabili, una quantità costante di prodotti finali di AA viene escreta dal corpo e lo sviluppo di condizioni patologiche porta al suo brusco cambiamento. Cambiamenti significativi nell'escrezione di composti azotati nelle urine, principalmente nell'escrezione di urea, possono essere osservati anche in assenza di patologia in caso di un cambiamento significativo nella dieta (ad esempio, quando la quantità di proteine ​​​​consumate viene modificata ), e la concentrazione di azoto residuo (cfr. Azoto residuo ) nel sangue cambia leggermente.

In una ricerca E. è necessario tener conto della composizione quantitativa e qualitativa del cibo assunto, della composizione quantitativa e qualitativa dei composti azotati escreti nelle urine e nelle feci e contenuti nel sangue. Per la ricerca di A. su. utilizzare sostanze azotate etichettate con radionuclidi di azoto, fosforo, carbonio, zolfo, idrogeno, ossigeno e osservare la migrazione dell'etichetta e la sua incorporazione nella composizione dei prodotti finali di A. o. Gli amminoacidi marcati sono ampiamente utilizzati, ad esempio 15 N-glicina, che vengono introdotti nel corpo con il cibo o direttamente nel sangue. Una parte significativa dell'azoto glicina alimentare etichettato viene escreta come urea con l'urina e l'altra parte dell'etichetta entra nelle proteine ​​​​dei tessuti ed è espulsa dal corpo molto lentamente. Condurre ricerche A. o. necessario per la diagnosi di molte condizioni patologiche e il monitoraggio dell'efficacia del trattamento, nonché lo sviluppo di diete razionali, incl. medicinale (cfr Nutrizione medica ).

Patologia A. o. (fino a molto significativo) provoca proteine. Può essere causato da malnutrizione generale, carenza prolungata di proteine ​​​​o aminoacidi essenziali nella dieta, mancanza di carboidrati e grassi che forniscono energia per i processi di biosintesi proteica nel corpo. Le proteine ​​possono essere dovute alla predominanza dei processi di degradazione proteica sulla loro sintesi, non solo come risultato di carenza alimentare di proteine ​​e altri nutrienti essenziali, ma anche durante un lavoro muscolare pesante, lesioni, processi infiammatori e distrofici, ischemia, infezione, ah esteso , un difetto nella funzione trofica del sistema nervoso , insufficienza di ormoni anabolici (ormone della crescita, ormoni sessuali, insulina), sintesi eccessiva o assunzione eccessiva di ormoni steroidei dall'esterno, ecc. Violazione dell'assorbimento proteico nella patologia del tratto gastrointestinale (evacuazione accelerata del cibo dallo stomaco, condizioni ipo e anacide, blocco del dotto escretore del pancreas, indebolimento della funzione secretoria e aumento della motilità dell'intestino tenue nell'enterite e enterocolite, assorbimento alterato nell'intestino tenue, ecc.) può anche portare a carenza di proteine. Le proteine ​​​​portano alla discordanza A. o. ed è caratterizzato da un pronunciato bilancio azotato negativo.

Sono noti casi di violazione della sintesi di alcune proteine ​​​​(vedi. Immunopatologia, Fermentopatie), così come la sintesi geneticamente determinata di proteine ​​​​anormali, ad esempio con emoglobinopatie, mieloma multiplo (cfr Emoblastosi paraproteinemiche ) e così via.

La patologia di A. o., che consiste in una violazione del metabolismo degli aminoacidi, è spesso associata ad anomalie nel processo di transaminazione: una diminuzione dell'attività delle aminotransferasi durante l'ipo- o l'avitaminosi B 6, una violazione della sintesi di questi enzimi, mancanza di chetoacidi per la transaminazione dovuta all'inibizione del ciclo dell'acido tricarbossilico durante l'ipossia e zucchero e, ecc. Una diminuzione dell'intensità della transaminazione porta all'inibizione della deaminazione dell'acido glutammico e questo, a sua volta, ad un aumento della proporzione di azoto amminoacidico nella composizione dell'azoto residuo nel sangue (iperaminoacidemia), iperazotemia generale e aminoaciduria. Iperaminoacidemia, aminoaciduria e azotemia generale sono caratteristiche di molti tipi di patologia di A.. Con estesi danni al fegato e altre condizioni associate a una massiccia disgregazione proteica nel corpo, i processi di deaminazione degli amminoacidi e la formazione di urea vengono interrotti in modo tale che la concentrazione di azoto residuo e il contenuto di azoto amminoacidico in esso aumentano sullo sfondo di una diminuzione del contenuto relativo di azoto ureico nell'azoto residuo (la cosiddetta produzione di azotemia).

L'azotemia di produzione è solitamente accompagnata dall'escrezione di aminoacidi in eccesso nelle urine, poiché anche in caso di normale funzionamento dei reni, la filtrazione degli aminoacidi nei glomeruli renali è più intensa del loro riassorbimento nei tubuli. Malattie renali, ostruzione delle vie urinarie, alterata circolazione renale portano allo sviluppo di azotemia da ritenzione, accompagnata da un aumento della concentrazione di azoto residuo nel sangue dovuto ad un aumento del contenuto di urea nel sangue (vedi. insufficienza renale ). Ferite estese, gravi e, infezioni, danni alle ossa tubolari, al midollo spinale e al cervello, la malattia di Itsenko-Cushing e molte altre gravi malattie sono accompagnate da aminoaciduria. È anche caratteristico delle condizioni patologiche che si verificano con processi di riassorbimento alterati nei tubuli renali: malattia di Wilson-Konovalov (vedi. Distrofia epatocerebrale ), Nefronoftisi Fanconi (cfr. Malattie simili al rachitismo ) e altri Queste malattie sono tra i numerosi disturbi geneticamente determinati di A. o. La violazione selettiva del riassorbimento della cistina e della cistinuria con un disturbo generalizzato del metabolismo della cistina sullo sfondo dell'aminoaciduria generale accompagna la cosiddetta cistinosi. In questa malattia, i cristalli di cistina si depositano nelle cellule del sistema reticoloendoteliale. malattia ereditaria fenilchetonuria caratterizzato da una violazione della conversione della fenilalanina in tirosina a seguito di una deficienza geneticamente determinata dell'enzima fenilalanina - 4-idrossilasi, che provoca l'accumulo nel sangue e nelle urine di fenilalanina non convertita e dei suoi prodotti metabolici - acido fenilpiruvico e fenilacetico. La violazione delle trasformazioni di questi composti è anche caratteristica dell'epatite virale.

Tirosinemia, tirosinuria e tironosi si notano in ah, malattie diffuse del tessuto connettivo (collagenosi) e altre condizioni patologiche. Si sviluppano a causa della compromissione della transaminazione della tirosina. Un'anomalia congenita delle trasformazioni ossidative della tirosina è alla base dell'alcaptonuria, in cui un metabolita non convertito di questo amminoacido, l'acido omogentisico, si accumula nelle urine. Disturbi del metabolismo dei pigmenti nell'ipocorticismo (vedi. ghiandole surrenali ) sono associati all'inibizione della conversione della tirosina in melanina dovuta all'inibizione dell'enzima tirosinasi (la completa perdita della sintesi di questo pigmento è caratteristica di un'anomalia congenita della pigmentazione - a).

Con una massiccia rottura delle strutture cellulari (fame, lavoro muscolare pesante, infezioni, ecc.), Si nota un aumento patologico della concentrazione di azoto residuo dovuto ad un aumento del contenuto relativo di azoto dell'acido urico in esso (normalmente, la concentrazione di acido urico nel sangue non supera - 0,4 mmol/l).

Nella vecchiaia, l'intensità e il volume della sintesi proteica diminuiscono a causa dell'inibizione diretta della funzione biosintetica dell'organismo e dell'indebolimento della sua capacità di assorbire gli aminoacidi alimentari; si sviluppa un bilancio azotato negativo. I disturbi del metabolismo delle purine negli anziani portano all'accumulo e alla deposizione di sali di acido urico - urati nei muscoli, nelle articolazioni e nella cartilagine. Correzione di disturbi E. in età avanzata può essere effettuata attraverso diete speciali contenenti proteine ​​animali di alta qualità, vitamine e oligoelementi, con un contenuto limitato di purine.

Il metabolismo dell'azoto nei bambini si distingue per una serie di caratteristiche, in particolare un bilancio azotato positivo come condizione necessaria per la crescita. L'intensità dei processi di A. o. durante la crescita del bambino subisce cambiamenti, particolarmente pronunciati nei neonati e nei bambini piccoli. Durante i primi 3 giorni di vita, il bilancio azotato è negativo, il che si spiega con un apporto insufficiente di proteine ​​dal cibo. Durante questo periodo viene rilevato un aumento transitorio della concentrazione di azoto residuo nel sangue (la cosiddetta azotemia fisiologica), che talvolta raggiunge i 70 mmol/l; entro la fine della 2a settimana.

vita, la concentrazione di azoto residuo diminuisce al livello osservato negli adulti. La quantità di azoto escreto dai reni aumenta durante i primi 3 giorni di vita, dopodiché diminuisce e ricomincia ad aumentare dalla 2a settimana. vita in parallelo con la crescente quantità di cibo.

La massima digeribilità dell'azoto nel corpo del bambino si osserva nei bambini nei primi mesi di vita. Il bilancio azotato si avvicina notevolmente all'equilibrio nei primi 3-6 mesi. vita, anche se rimane positivo. L'intensità del metabolismo proteico nei bambini è piuttosto elevata - nei bambini del 1 ° anno di vita, circa 0,9 G proteine ​​per 1 kg peso corporeo al giorno, in 1-3 anni - 0,8 g/kg/ giorni, nei bambini in età prescolare e scolare - 0,7 g/kg/ giorno

Il valore medio del fabbisogno di aminoacidi essenziali, secondo FAO WHO (1985), nei bambini è 6 volte maggiore che negli adulti (un aminoacido essenziale per i bambini di età inferiore a 3 mesi è la cistina e fino a 5 anni - e istidina). Più attivamente che negli adulti, i processi di transaminazione degli amminoacidi procedono nei bambini. Tuttavia, nei primi giorni di vita nei neonati, a causa dell'attività relativamente bassa di alcuni enzimi, si notano iperaminoacidemia e aminoaciduria fisiologica a causa dell'immaturità funzionale dei reni. Nei bambini prematuri, inoltre, esiste un'aminoaciduria di tipo sovraccarico, tk. il contenuto di aminoacidi liberi nel plasma del loro sangue è più alto che nei bambini a termine. Nella prima settimana di vita, l'azoto amminoacidico costituisce il 3-4% dell'azoto urinario totale (secondo alcune fonti, fino al 10%), e solo entro la fine del 1° anno di vita il suo contenuto relativo diminuisce a 1%. Nei bambini del 1 ° anno di vita, l'escrezione di aminoacidi per 1 kg il peso corporeo raggiunge i valori della loro escrezione in un adulto, l'escrezione di azoto aminoacidico, raggiungendo nei neonati 10 mg/kg peso corporeo, nel 2° anno di vita raramente supera i 2 mg/kg peso corporeo. Nelle urine dei neonati, il contenuto di taurina, treonina, serina, glicina, alanina, cistina, leucina, tirosina, fenilalanina e lisina è aumentato (rispetto all'urina di un adulto). Nei primi mesi di vita, l'etanolamina e l'omocitrullina si trovano anche nelle urine di un bambino. Nelle urine dei bambini del 1° anno di vita predominano gli aminoacidi prolina e [idro]ossiprolina.

Gli studi sui più importanti componenti azotati dell'urina nei bambini hanno dimostrato che il rapporto tra acido urico, urea e ammoniaca cambia significativamente durante la crescita. Sì, per i primi 3 mesi. la vita è caratterizzata dal più basso contenuto di urea nelle urine (2-3 volte inferiore a quello degli adulti) e dalla più alta escrezione di acido urico. I bambini nei primi tre mesi di vita espellono 28.3 mg/kg peso corporeo di acido urico e adulti - 8,7 mg/kg. L'escrezione relativamente elevata di acido urico nei bambini durante i primi mesi di vita a volte contribuisce allo sviluppo dell'infarto da acido urico dei reni. La quantità di urea nelle urine aumenta nei bambini di età compresa tra 3 e 6 mesi e il contenuto di acido urico diminuisce in questo momento. Il contenuto di ammoniaca nelle urine dei bambini nei primi giorni di vita è piccolo, ma poi aumenta bruscamente e rimane ad un livello elevato per tutto il 1 ° anno di vita.

Una caratteristica di A. o. nei bambini è fisiologica la creatinuria. La creatina si trova nel liquido amniotico; nelle urine, è determinato in quantità superiori al contenuto di creatina nelle urine degli adulti, dal periodo neonatale al periodo della pubertà. L'escrezione giornaliera di creatinina (creatina deidrossilata) aumenta con l'età, mentre allo stesso tempo, all'aumentare del peso corporeo del bambino, diminuisce il contenuto relativo di azoto creatininico nelle urine. La quantità di creatinina escreta nelle urine al giorno nei neonati a termine è di 10-13 mg/kg, nei neonati prematuri 3 mg/kg, negli adulti non supera i 30 mg/kg.

All'atto d'identificazione in una famiglia di violazione congenita E. Bisogno consulenza genetica medica.

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Durante la scomposizione di proteine, acidi nucleici e altri composti contenenti azoto si formano sostanze tossiche: ammoniaca, urea e acido urico, il cui effetto tossico diminuisce di conseguenza nella serie sopra. A seconda di quale di queste tre forme l'azoto è prevalentemente escreto, gli animali sono divisi in tre gruppi: ammoniotelico (rilasciando ammoniaca libera),ureotelico (che produce urea) euricotelico (rilasciando acido urico).
La forma di escrezione dei prodotti del metabolismo dell'azoto è strettamente correlata alle condizioni di vita dell'animale efornitura d'acqua . L'ammoniaca è altamente tossica anche a basse concentrazioni. Grazie alla sua buona solubilità e al basso peso molecolare, si diffonde facilmente attraverso qualsiasi superficie che venga a contatto con l'acqua.. Ammoniaca è il prodotto finale del metabolismo dell'azotonegli invertebrati acquatici, nei pesci ossei, nelle larve e negli anfibi che vivono stabilmente nell'acqua.

Gli animali terrestri sono limitati in acqua: per evitare l'accumulo di ammoniaca nei tessuti e nei fluidi corporei, devono convertirla in prodotti finali non tossici per l'organismo.Vermi ciliari terrestri, anfibi, mammiferi allocare urea.

Bassa solubilitàacido urico , la sua precipitazione lo rende osmoticamente inattivo. Per la sua rimozione dal corpo, l'acqua non è praticamente necessaria. Uricothelia è principalmente caratteristica degli animali che hanno dominatoambiente terrestre, anche arido (insetti terrestri, rettili squamosi, uccelli).

Metabolismo acqua-sale dei pesci

I reni di pesce rimuovono ammoniaca, sali, acqua; reni di vertebrati terrestri - urea, acido urico, sali, acqua.Il sistema escretore del pesce serve a rimuovere i prodotti metabolici dal corpo e ad assicurarne la composizione salina. Include:

La maggior parte del rene del tronco è piena di nefroni. Il nefrone è formato da:

1) corpi malpighiani (glomeruli dei vasi capillari racchiusi nella capsula di Bowman);

2) tubulo escretore.

Il sangue arterioso attraverso le arterie renali entra nei glomeruli vascolari, dove viene filtrato e si forma l'urina primaria. Nella parte mediana dei tubuli escretori vengono riassorbite sostanze utili all'organismo (zuccheri, vitamine, aminoacidi, acqua) e si forma l'urina secondaria, o finale.Nei pesci cartilaginei, il componente principale dell'urina è l'urea, nei pesci ossei è l'ammoniaca (l'ammoniaca è molto più tossica dell'urea).

Il rilascio di prodotti di decomposizione è strettamente correlato al metabolismo del sale marino dei pesci. Nei pesci marini e d'acqua dolce, questi processi procedono in modo diverso.

Quando un pesce mangia proteine, come la buccia di un'arancia, una parte di essa rimane inutilizzata e diventa rifiuto. Come spiega Dave McShaffrey, professore di biologia al Marietta College in Ohio, sul sito web del college, "Quando le proteine ​​vengono convertite in carboidrati per fornire energia, il gruppo amminico viene rimosso e deve essere affrontato". Nei pesci d'acqua salata, questi rifiuti ricchi di azoto vengono solitamente convertiti in ammoniaca o urea, che è uno dei principali prodotti escretori dei pesci d'acqua salata. L'ammoniaca è più facile da produrre, ma l'urea è meno tossica, richiede meno acqua e elimina il doppio di azoto. La parola “ urina” ÈimparentatoA “ urea.”

I pesci cartilaginei marini vivono in un isotonico ambiente (cioè, la pressione osmotica del sangue e dei fluidi tissutali è uguale alla pressione dell'ambiente). Hanno un ambiente interno ed esterno isotonico a causa della ritenzione di urea e sali nel sangue e nei fluidi tissutali (la concentrazione di urea nel sangue raggiunge il 2,6%). Solo l'urea, i sali e l'acqua in eccesso vengono escreti attraverso i reni, la quantità di urina escreta è piccola (2-50 ml per 1 kg di peso corporeo al giorno). Nei pesci cartilaginei marini si è formata una speciale ghiandola rettale per rimuovere i sali in eccesso, che si apre nel retto.

Tutti i pesci d'acqua dolce vivono in un ipotonico ambiente (cioè la pressione osmotica del sangue e dei fluidi tissutali è più alta che nell'ambiente), quindi l'acqua entra costantemente nel corpo attraverso la pelle, le branchie, con il cibo. Per evitare inondazioni, i pesci d'acqua dolce hanno un apparato di filtrazione renale ben sviluppato, che consente loro di espellere una grande quantità di urina (50-300 litri per 1 kg di peso corporeo al giorno). La perdita di sali nelle urine è compensata dal loro riassorbimento attivo nei tubuli renali e dall'assorbimento di sali da parte delle branchie dall'acqua, parte dei sali proviene dal cibo.

I pesci ossei marini vivono in modo ipertonico ambiente (cioè la pressione osmotica del sangue e dei fluidi tissutali è inferiore rispetto all'ambiente), quindi l'acqua lascia il corpo attraverso la pelle, le branchie, l'urina e le feci. Per evitare l'essiccazione bevono acqua salata (da 40 a 200 ml per 1 kg di peso al giorno), che viene assorbita dall'intestino nel sangue. Nei pesci ossei marini, il numero di glomeruli nei reni diminuisce e in alcuni pesci scompaiono completamente (ago di pesce, rana pescatrice). Pertanto, i reni espellono una piccola quantità di urina (0,5-20 ml per 1 kg di peso corporeo al giorno).

I pesci anadromi, quando si spostano da un ambiente all'altro, possono cambiare la modalità di osmoregolazione: nell'ambiente marino, si svolge come nei pesci marini, e in acqua dolce, come nell'acqua dolce. Tali adattamenti del metabolismo del sale marino hanno permesso ai pesci ossei di dominare ampiamente i corpi di acqua dolce e salata.

Adattamenti animali terrestri per l'escrezione di sostanze

Secondo New World Encyclopedia, i rettili usano due piccoli reni come strumenti per l'escrezione. I reni servono a filtrare l'azoto dal flusso sanguigno dell'animale, quindi a trasformarlo in rifiuti. L'azoto quindi esce dal corpo in forma secca come cristalli di acido urico insieme alle feci. Secondo la Stanford University, i reni di un uccello funzionano anche come significa rimuovere l'azoto dal sangue. La sostanza bianca che si trova negli escrementi degli uccelli è in realtà acido urico, che non è solubile in acqua. Sia nei rettili che negli uccelli, l'eliminazione dell'azoto richiede che il corpo eserciti una grande quantità di energia. Entrambe le specie sono in grado per rimuovere efficacemente l'azoto perdendo pochissima acqua nel prodotto di scarto.

Adattamenti degli animali del deserto all'escrezione
Gli abitanti dei biotopi semidesertici ottengono la maggior parte dell'acqua mangiando le parti succulente delle piante succulente. La loro perdita di acqua pelle-polmonare è minima. Quindi, a una temperatura di 20 ° C, raggiungono i 170 cm in una specie relativamente amante dell'umidità: il gerbillo pettinato. 3 , mentre il grande gerbillo amante della secca - solo 50 cm 3 per 1 kg di massa in 1 ora I veri mammiferi del deserto sono in grado di mangiare cibo quasi secco e praticamente non bere per tutta la vita, soddisfacendo i loro bisogni solo grazie all'acqua metabolica formata nel corpo. I cammelli durante l'alimentazione e le stagioni umide immagazzinano il grasso consumato durante i periodi di scarsa alimentazione e siccità: questo forma una certa quantità di acqua; infine, durante il riposo e il sonno, abbassano la temperatura corporea, riducendo anche il consumo di acqua.
Animali del deserto

Affrontare la perdita d'acqua è un problema particolare per gli animali che vivono in condizioni di siccità. Alcuni, come il cammello, hanno sviluppato una grande tolleranza alla disidratazione. Ad esempio, in determinate condizioni, i cammelli possono sopportare la perdita di un terzo della loro massa corporea sotto forma di acqua. Possono anche sopravvivere ad ampi sbalzi di temperatura giornalieri. non ne hanno grandi quantità per evaporazione, solo di notte.Il ratto canguro è in grado di sopravvivere senza accesso all'acqua potabile perché non suda e produce urina estremamente concentrata. L'acqua del suo cibo e dei processi chimici è sufficiente a soddisfare tutte le sue esigenze.

Quale dei nefroni appartiene a un cammello e quale appartiene a un rettile? Perché hai fatto questa scelta?

Pesce d'acqua dolce

Sebbene la pelle del pesce sia più o meno impermeabile, le branchie sono molto porose. I fluidi corporei dei pesci che vivono in acqua dolce hanno una maggiore concentrazione di sostanze disciolte rispetto all'acqua in cui nuotano. In altre parole lo sono i fluidi corporei dei pesci d'acqua dolceipertonico all'acqua (vedi capitolo 3). L'acqua scorre quindi nel corpo daosmosi . Al corpo

pesce marino

I pesci marini come gli squali e il palombo hanno fluidi corporei che hanno la stessa concentrazione di sostanze disciolte dell'acqua (isotonico ) hanno pochi problemi con l'equilibrio idrico. Tuttavia, i pesci ossei marini come il merluzzo rosso, il dentice e la sogliola, hanno fluidi corporei con una minore concentrazione di sostanze disciolte rispetto all'acqua di mare (sonoipotonico all'acqua di mare). Ciò significa che l'acqua tende a fuoriuscire dai loro corpi per osmosi. Per compensare questa perdita di liquidi bevono acqua di mare e si liberano del sale in eccesso espellendolo dalle branchie.

Uccelli Marini

Marines che hanno marinai. I reni degli uccelli non sono in grado di produrre urina molto concentrata, quindi hanno sviluppato una ghiandola salina. Questo espelle una soluzione salina concentrata nel naso per eliminare il sale in eccesso.

2. Usando le parole/frasi nell'elenco sottostante, riempi gli spazi vuoti nelle seguenti affermazioni.

| corteccia | amminoacidi | renale | | assorbimento d'acqua | grandi proteine ​​|

| capsula dell'arciere | diabete mellito | secreto | ormone antidiuretico (ADH) | cellule del sangue |

| glomerulo | concentrazione delle urine | midollo | nefroni |

a) Il sangue entra nel rene attraverso l'arteria ..............................

b) Quando si taglia attraverso il rene si vede che consiste di due regioni, l'esterno.............. e l'interno..............

c) Un'altra parola per il tubulo renale è il ..............................

d) La filtrazione del sangue avviene nel .......................................

e) Il fluido filtrato (filtrato) entra nel .......................

f) Il filtrato che entra nella lettera e) di cui sopra è simile al sangue ma non contiene................... o............. . ......

g) Mentre il fluido passa lungo la prima parte a spirale del tubulo renale................... e.................. . .... vengono rimossi.

h) La funzione principale dell'ansa di Henle è................................................. .......................

i) Gli ioni idrogeno e potassio sono ............................................. nella seconda parte a spirale del tubulo.

j) La funzione principale del tubo collettore è................................................. ....... ..........

k) L'ormone.............................................. è responsabile del controllo del riassorbimento di acqua nel tubo di raccolta.

l) Quando il pancreas secerne quantità inadeguate dell'ormone insulina, si verifica la condizione nota come ....................... Questo è più facilmente diagnosticato testando per ............................. nelle urine.

Le proteine ​​sono uno degli ingredienti alimentari principali e vitali. Viene utilizzato dagli organismi principalmente per scopi plastici, il che lo rende particolarmente importante, assolutamente indispensabile per un organismo in crescita.

Per il corretto sviluppo del bambino è necessaria un'introduzione regolare e sufficiente di proteine ​​di alta qualità. Le proteine ​​alimentari sono parzialmente utilizzate dall'organismo del bambino a scopo energetico.

L'assorbimento di aminoacidi, e forse anche di composti più complessi - i polipeptidi, che si formano, come accennato in precedenza, sotto l'influenza di un numero di proteasi del tratto digestivo sulle proteine ​​​​alimentari, avviene in modo molto perfetto e quasi non dipende dall'età del bambino e il modo in cui viene nutrito.

La quantità di azoto assorbita nell'intestino non può essere misurata con precisione, ma in pratica si può ritenere che la quantità di azoto nelle feci sia una misura delle proteine ​​alimentari non utilizzate dall'organismo.

Nei neonati allattati al seno, in media circa l'80-90% di tutto l'azoto introdotto viene assorbito nell'intestino. Con l'alimentazione mista e artificiale, la percentuale di azoto riassorbito dall'organismo è leggermente inferiore. La quantità di azoto utilizzata dipende in una certa misura dalla natura della proteina, dalla sua quantità e dalla combinazione con altri ingredienti alimentari introdotti contemporaneamente.

Dopo l'ingestione di alimenti proteici, la quantità di azoto totale residuo e amminico nel sangue aumenta, raggiunge un massimo nei neonati 3-4 ore dopo l'alimentazione e dopo 5 ore diminuisce nuovamente al livello originale. Nei neonati, la massima iperazotemia alimentare si verifica prima. L'ulteriore destino degli amminoacidi assorbiti nell'intestino è poco studiato. Gli amminoacidi con il flusso sanguigno raggiungono le singole cellule del corpo, dove vengono utilizzati per costruire molecole proteiche nei tessuti. In parte, gli amminoacidi subiscono la deaminazione; parte è adsorbita dagli eritrociti. Alcune delle proteine ​​assorbite nell'intestino sotto forma di aminoacidi vengono nuovamente escrete nello stomaco e nuovamente sottoposte a scissione e assorbimento.

La ritenzione di azoto da parte dell'organismo è essenziale per valutare le caratteristiche del metabolismo dell'azoto nei bambini. Secondo precedenti osservazioni, la percentuale di utilizzo di azoto nella dieta varia a seconda dell'età del bambino e del metodo di alimentazione, mentre la quantità di azoto trattenuto dipende dall'età e quasi non dipende dall'entità del carico proteico. Tuttavia, le ultime osservazioni mostrano che sia l'uso che la ritenzione di azoto negli alimenti dipendono non solo dalle esigenze di età dell'organismo, ma anche dalla quantità di proteine ​​introdotte con il cibo. Il miglioramento del ritardo sotto l'influenza di un aumento del carico proteico ha, tuttavia, limiti noti; dopo aver dato ai bambini più di 5-6 g di proteine ​​​​per 1 kg di peso, si interrompe un ulteriore aumento della ritenzione di azoto.

Un neonato, con i suoi processi plastici intensamente attuali, conserva relativamente il doppio delle proteine ​​di un adulto. Non c'è dubbio che esista un certo parallelismo tra l'energia di crescita e il grado di assimilazione delle proteine, ma è un errore pensare che ad una maggiore ritenzione di azoto corrisponda un miglioramento dei processi di crescita e viceversa.

La maggior parte delle proteine ​​sovraintrodotte entra nel metabolismo energetico e porta a un'eccessiva generazione di calore; una minoranza può portare temporaneamente a iperproteinemia. Il residuo deaminato di proteine, introdotto con il cibo in eccesso, porta alla deposizione di grassi e carboidrati.

In un adulto, di norma, c'è un bilancio azotato, nei bambini - un bilancio azotato positivo.

Il bilancio dell'azoto è inteso come tale stato del metabolismo proteico, quando le quantità di azoto che entrano nel corpo con il cibo e l'azoto escreto con l'urina e le feci sono uguali. Con un bilancio positivo, la quantità di azoto introdotta è maggiore della quantità totale di sostanze azotate rimosse.

Nei bambini dei primi giorni del periodo neonatale, a quanto pare, potrebbe esserci un bilancio azotato temporaneamente negativo. Con l'alimentazione artificiale, il bilancio negativo dell'azoto nei neonati può essere sostituito da un bilancio positivo un po' più tardi. Il valore relativo del bilancio azotato positivo raggiunge un massimo nel primo trimestre del 1° anno di vita.

Le proteine ​​alimentari dovrebbero coprire circa il 10-15% delle calorie giornaliere totali. I bambini che ricevono solo latte materno dovrebbero ricevere 1,2-2 g di proteine ​​​​al giorno per 1 kg di peso, i bambini della stessa età che seguono un'alimentazione artificiale necessitano di 3-4 g di proteine ​​​​per unità di peso. In età avanzata, il fabbisogno giornaliero di proteine ​​​​è di 3,0-3,5 g per 1 kg di peso.

I bambini possono svilupparsi abbastanza bene per molto tempo con carichi proteici molto più bassi, che, tuttavia, devono essere riconosciuti come inopportuni.

Il bambino ha bisogno non del minimo, ma della quantità ottimale di proteine ​​\u200b\u200bper lui, che è l'unica cosa che può fornirgli il corso completamente corretto dei processi del metabolismo interstiziale e, di conseguenza, della crescita.

Con una mancanza di proteine, la digestione dei carboidrati è disturbata. Certo, non dovrebbe esserci un eccesso di proteine, che porta facilmente nei bambini a uno spostamento dell'equilibrio acido-alcalino verso l'acidosi, che non è quindi indifferente per il bambino.

La questione della dieta proteica ottimale per un bambino non può essere limitata a un solo aspetto quantitativo. Di importanza molto maggiore è la qualità delle proteine ​​​​iniettate, la presenza in esse degli aminoacidi necessari per costruire la molecola proteica dei tessuti del corpo del bambino. Tali aminoacidi vitali includono triptofano, lisina, valina, leucina, isoleucina, arginina, metionina, treanina, fenilalanina, istidina.

Un corretto metabolismo proteico è possibile solo con una corretta correlazione tra proteine ​​e altri ingredienti alimentari di base. L'introduzione di carboidrati migliora significativamente la ritenzione delle proteine, mentre i grassi ne compromettono in qualche modo l'utilizzo. Una sufficiente introduzione di acqua e sali è condizione necessaria per il corretto svolgimento del metabolismo proteico.

I prodotti finali del metabolismo dell'azoto vengono escreti principalmente nelle urine; le relazioni quantitative tra i principali componenti azotati dell'urina (urea, ammoniaca, acido urico, creatinina, creatina, amminoacidi, ecc.) mostrano alcune caratteristiche legate all'età, che dipendono dalla peculiarità del metabolismo proteico endogeno ed esogeno nei bambini.

I neonati sono caratterizzati da una grande quantità di azoto escreto nelle urine, che raggiunge il 6-7% nei primi giorni di vita in rapporto alla quantità giornaliera di urina. Con l'età la percentuale di azoto nelle urine diminuisce, ma la quantità totale giornaliera di azoto, soprattutto nei primi 4 anni di vita, aumenta rapidamente; la quantità di azoto per 1 kg di peso raggiunge un valore massimo entro 6 anni, quindi inizia a diminuire gradualmente.

Nei neonati, viene rilasciato relativamente meno azoto a causa dell'urea e relativamente significativamente di più a causa dell'ammoniaca e dell'acido urico rispetto a un adulto.

La maggior parte dell'azoto che entra nel corpo come proteine ​​alimentari viene escreto nelle urine sotto forma di urea. Nei neonati nei primi giorni di vita, la quantità di urea raggiunge circa l'85% dell'azoto urinario totale. Dal 4° al 5° giorno di vita, la quantità di urea scende al 60%. e da 2 mesi ricomincia ad aumentare.

Nei neonati, l'8-10% di azoto viene rilasciato a causa dell'urea. a Nei bambini più grandi, 3-5% in meno rispetto agli adulti. La quantità di urea dipende dalla natura e dalla quantità di proteine ​​​​ricevute dal bambino. Una minore quantità di urea dovrebbe essere considerata un fenomeno compensativo, poiché il bambino ha bisogno di quantità relativamente elevate di ammoniaca.

Tuttavia, tale questione non può considerarsi definitivamente risolta; attualmente si presume che l'enzima arginasi agisca sull'aminoacido arginina e lo scinda in urea e ornitina; l'ornitina si combina con l'ammoniaca e la converte in arginina, ecc. Questa via di formazione dell'urea non può ancora essere considerata sufficientemente studiata.

L'acido urico è particolarmente abbondante nelle urine dei neonati; la sua massima escrezione cade nel 3°-4° giorno di vita. L'abbondante escrezione di acido urico, una reazione acida e una piccola quantità di urina sono la causa del cosiddetto infarto da acido urico nei neonati - depositi nei dotti collettori e nel dotto papillare dei reni di sali di acido urico, ammonio e sodio acido urico e calce acido ossalico. Con un graduale aumento della quantità di urina, l'acido urico viene lavato via. Questa cosiddetta urina infartuata è torbida, di alto peso specifico, e dà un abbondante precipitato rossastro di urati liberi e sali amorfi di acido urico. L'urina infartuata è osservata nell'85-100% dei neonati sani.

L'acido urico e le basi puriniche dell'urina nei neonati sono di origine endogena; si verificano principalmente dalle nucleoproteine ​​dei succhi digestivi e dalle cellule esfoliate dell'epitelio intestinale.

Nei bambini più grandi, l'acido urico escreto nelle urine è di origine esogena-endogena; la sua quantità è in gran parte determinata dalla natura del cibo.

La quantità giornaliera di acido urico escreto nelle urine aumenta con l'età; la quantità di acido urico calcolata per 1 kg di peso (escrezione relativa), al contrario, diminuisce con l'età, e diminuisce anche la percentuale di acido urico urinario rispetto all'azoto urinario totale.

L'aumento della formazione di urea con l'età e la relativa diminuzione dell'acido urico indicano una diminuzione dell'intensità dei processi di crescita e un maggiore miglioramento del metabolismo.

L'ammoniaca viene escreta nelle urine sotto forma di sali di acido solforico e fosforico. A causa dell'ammoniaca, i bambini rilasciano relativamente più azoto rispetto agli adulti.

L'eccesso di ammoniaca nelle urine dei bambini dipende dalla sua conversione incompleta in urea. L'ammoniaca fa parte dei sali degli acidi solforico e fosforico, formati durante la scomposizione di proteine ​​​​e composti organici contenenti fosforo. In un adulto, ciò è in parte dovuto alle terre alcaline (Na, K, Ca, Mg), che arrivano in quantità sufficienti con il cibo. Il corpo dei bambini utilizza questi sali per scopi plastici; inoltre il loro assorbimento a livello intestinale è alquanto ostacolato dalla formazione di saponi a causa del contenuto relativamente elevato di grassi nella dieta del bambino.

Una maggiore quantità di ammoniaca nelle urine non indica acidosi e aciduria, ma piuttosto alcalopenia, che indica una certa mancanza di alcali. Nei bambini più grandi, la quantità di ammoniaca nelle urine dipende dalla natura del cibo, principalmente dalla natura del suo residuo di cenere; con un gran numero di verdure entrano molti alcali e, quindi, meno ammoniaca viene escreta nelle urine; con gli alimenti a base di carne, invece, si formano prodotti più acidi del metabolismo interstiziale, che vengono neutralizzati dall'ammoniaca ed escreti nelle urine sotto forma dei corrispondenti composti.

Gli amminoacidi nei neonati vengono escreti nelle urine in quantità molto maggiori che negli adulti; nelle urine dei bambini prematuri, ce ne sono soprattutto molti.

La creatinina deriva dalla creatina, che si forma nei muscoli, e quindi dovrebbe essere considerata un prodotto speciale del metabolismo muscolare. Lo sviluppo relativamente debole del sistema muscolare nei bambini e il contenuto significativamente inferiore di creatina nei loro muscoli, a quanto pare, spiega il basso contenuto di creatinina nelle urine dei bambini Esiste una proporzionalità nota tra la quantità di creatinina nelle urine e nel corpo peso (o meglio, il numero di muscoli).

A differenza dell'urina degli adulti, l'urina dei bambini contiene creatina. Nei ragazzi si trova fino a 6 anni, nelle ragazze - molto più a lungo, fino alla pubertà. Le cause della creatinuria nei bambini non sono completamente comprese. Si deve presumere che la particolarità dei carboidrati (Tolkachevskaya) e l'intensità del metabolismo dell'acqua, che porta alla lisciviazione della creatina, siano influenzate, ma l'influenza di qualche imperfezione del metabolismo, a seguito della quale la creatina non si trasforma in creatinina, è non escluso.