Использование лейцина в спорте

Лейцин - одна из трёх аминокислот с разветвлёнными боковыми цепочками (ВСАА). Эта аминокислота наиболее важная и часто встречающаяся в комплексах аминокислот ВСАА. В меньшем количестве она содержится в концентратах сывороточного протеина.

Для спортсменов лейцин выполняет важную роль в создании новых мышечных тканей в организме, способствует увеличению синтеза белка. В то же время лейцин подавляет разрушение белковых молекул, что очень важно для мышечного роста. Таким образом, можно уменьшить распад белков после интенсивных тренировок при увеличении потребления лейцина.

Лейцин немаловажен и в процессах получения энергии. Он косвенно экономит запасы глюкозы и подавляет их разрушение. Лейцин предотвращает мышечный катаболизм. Другие аминокислоты с разветвленными боковыми цепями, изолейцин и валин, служат в первую очередь как субстрат для глюконеогенеза и также проявляют, таким образом, свой антикатаболический эффект. По этой причине комбинированный прием всех трех этих аминокислот особенно эффективен. См. BCAA.

Метаболизм лейцина стимулирует рост мышц и одновременно подавляет дальнейшую потерю мышечной массы.

Еще одним анаболическим свойством лейцина является его способность стимулировать секрецию инсулина. Лейцин обладает наибольшим инсулиногенным эффектом по сравнению с двумя другими аминокислотами BCAA (изолейцином и валином). Повышение уровня инсулина в плазме крови уменьшает секрецию катехоламинов и кортизола, обладающих выраженным катаболическим действием.

Кортизол, в отличие от инсулина, выполняющего задачу хранения и накопления питательных веществ, ответственен за процессы их разрушения и выделения энергии. Это гормон обладает выраженным катаболическим действием на мышцы. Очевидно, что постоянно повышенный уровень кортизола очень негативно влияет на количество мышечной ткани.

Особенно это опасно для тех спортсменов, которые тренируются часто и интенсивно, сидят на низкоуглеводной диете. В этом случае можно извлечь определенную выгоду от приема лейцина, употребляя его перед и сразу после тренировки.

Для тех атлетов, кто все равно принимает после тренировки много углеводов, инсулин-стимулирующий эффект лейцина менее интересен. Однако и эти спортсмены не проиграют от его приема, так как у лейцина есть и другие положительные свойства.

Исследования лейцина

Испытания на животных показали, что добавки с лейцином не только стимулируют рост мышечной ткани, но и усиливают синтез коллагена. Лейцин также может способствовать укреплению суставов. Эпидемиологические исследования показывают, что высокий уровень лейцина уменьшает риск избыточных жировых отложений.

Лейцин - довольно интересное вещество. Исследование, опубликованное в 2007 году в журнале «Diabetes» вскрывает ещё более интересные его грани. В этом исследовании учёные проводили эксперимент на мышах. Половина животных получала обычное питание, а вторая получала избыточное количество жира. Половина мышей из каждой группы получала 55 мг дополнительного лейцина в день с питьевой водой. Это в два раза превышает суточную дозу лейцина.

Эксперимент длился 15 недель. За этот период мыши, принимавшие высокое количество жира, стали толще. Но у мышей из группы, которые получали повышенное количество лейцина, увеличение жировой массы оказалось на четверть меньше.

Когда исследователи провели мониторинг расхода кислорода мышами в течение дня, они обнаружили, что мыши, принимавшие лейцин, потребляли большее количество кислорода. Это означает, что мыши в результате сожгли больше калорий. Таким образом, лейцин ингибирует процесс жировых отложений.

Анализ мышц и белых жировых клеток лабораторных животных показали, что дополнительный приём лейцина усиливает синтез UCP3 (ген разобщающего белка 3). Этот ген усиливает жиросжигающую способность митохондрий, он разделяет процессы утилизации пищевых калорий и производства АТФ.

Исследователи из «Pennsylvania State University» в 2009 году повторили этот эксперимент, но с использованием меньших дозировок лейцина. Как оказалось, приём меньших доз не дал существенного эффекта.

Как принимать лейцин. (BCAA)

Не надо принимать лейцин в изолированном виде по несколько раз в день. Это может привести к нарушению белкового обмена и совсем не тому результату, на который вы рассчитываете. Принимайте совместно с изолейцином и валином в качестве BCAA.

Для достижения максимального антикатаболического эффекта лейцина или BCAA рекомендуется принимать 5-10 г до тяжелой тренировки и/или пить во время тренировки.

Для достижения выраженного анаболического эффекта лейцина его следует принимать после тренировки в течение 40 минут, также 5-10 г. Это особенно полезно спортсменам, которые ограничивают прием углеводов.

; незаменимые аминокислоты

Лейцин (сокращенно Leu или L) – альфа-аминокислота с разветвленной цепью с химической формулой HO2CCH (NH2) CH 2 CH (CH 3)2. Из-за своей алифатической изобутиловой боковой цепи лейцин классифицируется как гидрофобная аминокислота. Лейцин кодируется шестью кодонами (UUA, UUG, CUU, CUC, CUA и CUG) и является основным компонентом субъединиц ферритина, астацинов и других «буферных» белков. Лейцин является незаменимой аминокислотой, то есть не может синтезироваться в организме человека, и поэтому она должна поступать в организм с пищей. Лейцин является наиболее полезной основной аминокислотой с разветвленной цепью (АРЦ). Восполнение организма лейцином отдельно от смеси аминокислот с разветвленными цепями не только полезно, но и может обойтись дешевле; все АРЦ имеют горьковатый вкус.

Краткая информация

Лейцин является одной из трех аминокислот с разветвленной цепью. Еще ее называют «главной» аминокислотой, поскольку она обладает самым популярным полезным свойством АРЦ (аминокислота с разветвленной цепью) – способствует наращиванию мышечной массы.

Лейцин является активатором белка, известного как «мишень рапамицина в клетках» (МРК), который затем индуцирует синтез мышечного белка с помощью киназы рибосомного белка S6; две другие АРЦ могут также активировать МРК, но значительно слабее, чем лейцин, таким образом, 5 г лейцина будут иметь больший эффект, чем 5 г смеси АРЦ.

Лейцин не сильно отличается от двух других АРЦ – изолейцина и валина. В исследованиях лейцин в основном оценивают по синтезу мышечного белка, когда дополнительное количество лейцина добавляют к обычному или тестовому рациону. Исследования тестового рациона показали, что лейцин значительно увеличивает синтез белка. Несмотря на то, что это, возможно, приводит к образованию более сухой массы в течение некоторого периода времени, лейцин также демонстрирует эффективность в увеличении мышечной массы у людей с низким потреблением белка и у пожилых людей (у которых, как правило, нарушен синтез мышечного белка в результате лечебной диеты).

Воздействие лейцина на глюкозу до конца не выяснено. Лейцин обладает свойством снижать уровень сахара в крови (может выделять инсулин из поджелудочной железы, а также непосредственно стимулировать поглощение глюкозы клеткой без инсулина), но также имеет и противоположные свойства (ингибирует стимулируемое инсулином усвоение глюкозы, с помощью стимуляции киназы рибосомного белка S6). В культуре клеток лейцин стимулирует поглощение глюкозы до 45 минут. В живых системах воздействие небольших доз лейцина незначительно (по предварительным данным, лейцин обладает реабилитационными свойствами при сахарном диабете).

Лейцин: инструкция по применению 2,000-5,000 мг лейцина принимают кратковременно натощак, либо во время приёма пищи с изначально низким содержанием белка (или источников белка с низким содержанием лейцина).

Биосинтез

Так как лейцин – незаменимая аминокислота, она не может быть синтезирована в организме животных. Следовательно, она должна поступать в организм, как правило, в качестве компонента белков. У растений и микроорганизмов лейцин синтезируется из пировиноградной кислоты с помощью ряда ферментов:

• Ацетолактатсинтазы\\
• Ацетогидроксикислотной изомероредуктазы\\
• Дигидроксиацидной дегидратазы\\
• Альфа- изопропилмалатной синтазы\\
• Альфа-изопропилмалатной изомеразы\\
• Лейциновой аминотрансферазы\\

Синтез небольшой гидрофобной аминокислоты валина также включает в себя начальную часть этого пути.

Биология

Лейцин перерабатывается в печени, в жировой и мышечной ткани. В жировой и мышечной ткани лейцин участвует в формировании стеринов, и в общем в этих двух тканях стерин задействован в семь раз больше, чем в печени.

Лейцин является единственной диетической аминокислотой, способной стимулировать синтез белка (протеина).

Сейчас лейцин применяют в качестве катализатора для роста мышц и для их страховки от повреждений. Раньше считалось «идеальное» соотношение лейцина, изолейцина и валина, равное 2:1:1. Однако сейчас появились доказательства того, что лейцин является наиболее важной для наращивания мышечной массы аминокислотой.

В каких продуктах содержится лейцин

• К пищевым источникам лейцина относятся (г/100 г):
• Концентрат соевого белка 4,917
• Соевые бобы, зрелые семена, сырые 2,97
• Говядина, 1,76
• Арахис 1,672
• Салями, итальянская, свинина 1,63
• Рыба, лосось, розовая, сырая 1,62
• Зародыши пшеницы 1,571
• Миндаль 1,488
• Курица, бройлеры или цыплята, бедра, только мясо, сырые 1,48
• Куриное яйцо, желток, сырой, свежий 1,40
• Овес 1,284
• Фасоль, бобы Пинто, приготовленные 0,765
• Чечевица, приготовленная 0,654
• Нут, приготовленный 0,631
• Кукуруза, желтая 0,348
• Молоко коровье, цельное, 3,25% молочного жира 0,27
• Рис, коричневый, среднезерновой, приготовленный 0,191
• Молоко человеческое 0.10

Источники

Лейцин (также известный как 2-амино-4-метилпентановая кислота) – важная аминокислота класса АРЦ (наряду с изолейцином и валином). Из этих трех аминокислот, лейцин является наиболее мощным активатором белка, известного как «мишень рапамицина в клетках» (его активация может положительно влиять на синтез протеина). Также лейцин - это исключительно кетогенная аминокислота, которая является катализатором кетоновых тел после процесса диссимиляции, тогда как валин – глюкогенная (катализатор глюкозы) аминокислота. Изолейцин, в свою очередь, имеет свойства обеих аминокислот. Лейцин иногда называют главной АРЦ. Это наиболее мощный стимулятор синтеза мышечного белка на молекулярном уровне, и также является кетогенным веществом (производит кетоны в процессе метаболизма).

Метаболизм

Лейцин обратимо метаболизируется в организме в первую очередь с помощью фермента аминотрансферазы разветвленной цепи (АТРЦ) в промежуточный продукт, известный как альфа-кетоизокапроат (КИК). КИК может метаболизироваться в несколько промежуточных продуктов, например, в β-гидроксиизовалерат (с помощью митохондриального фермента диоксигеназы КИК ), в изовалерил кофермент А (через дегидрогеназу альфа-кетокислот с разветвленной цепью (РЦKДГ), либо в гидроксиметилбутират моногидрат (с помощью цитозольного фермента диоксигеназы КИК). Последний этап метаболизма в гидроксиметилбутират моногидрат составляет примерно 5% потребляемого лейцина и является единственным источником гидроксиметилбутират моногидрата в организме. Первый этап, который преобразовывает альфа-кетоизокапроат (КИК), в β- гидроксиизовалерат, также может трансформировать КИК в метаболит, известный как альфа-гидроксикапроновая кислота (лейциновая кислота или HICA). Лейцин метаболизируется в один из нескольких метаболитов, которые способствуют эффективному воздействию лейцина. Двое из них являются самостоятельными добавками (HMB (гидроксиметилбутират моногидрат) и HICA).

Механизм действия

Основной механизм действия лейцина – это активация мишени рапамицина (TOR), которая упоминается как «мишень рапамицина в клетках млекопитающих» (в частности, лейцин активизирует mTORC1, - одну из подгрупп комплекса). Первый внутриклеточный мультимолекулярный сигнальный комплекс (mTORC1) состоит из нескольких белков: сам TOR, наряду с raptor (англ. regulatory-associated protein of TOR), белка GβL и PRAS40 (англ. proline-rich PKB/AKT substrate 40 kDa). Этот комплекс активируется добавкой лейцина. Второй комплекс, содержащий такие белки, как rictor (англ. rapamycin-insensitive companion of TOR), protor (англ. protein observed with rictor), GβL, и белок, известный как mSin1 - от англ. mammalian stress-activated protein kinase (SAPK)-interacting protein 1, не активируется лейцином. TOR или mTOR - это белковый комплекс, который играет ключевую роль в регулировании клеточной связи. Лейцин способен активировать один из двух комплексов, в составе которых состоит, известного как mTORC1 (c1 понимают как «первый комплекс»). Сокращение «mTORC1» используется при упоминании mTOR, если не указано иное. Несмотря на то, что связь с помощью инсулинового рецептора может стимулировать mTOR (через 1 класс фосфоинозитол-3-киназы (PI3K) и серин-треониновой протеинкиназы Akt / РКВ, которые активируют Rheb (от англ. Ras homolog enriched in brain) и mTOR ), mTOR из лейцина возникает из-за белка, официально известного как белок вакуоли человека сортировки 34 (hVPS34), но иногда неофициально его называют PI3K класса 3. Деплеция hVPS34, как известно, снижает лейцин-индуцированную активацию mTOR, не препятствуя инсулин-индуцированной активации протеинкиназы В. Инкубация клетки с помощью лейцина активирует mTOR без активации протеинкиназы В, и это воздействие идентично общему увеличению содержания внутриклеточного кальция. Интересно, что лейцин, видимо, индуцирует активность mTOR посредством увеличения внутриклеточного кальция, так как увеличение кальция и связывание кальмодулина (белка, участвующего в гомеостазе кальция) с hVPS34 принципиально важно для лейцин-индуцированной активации mTOR. Белок SHP-2 (тирозин фосфатазы) имеет решающее значение для синтеза мышечного белка и, как известно, ограничивает рост мышц в периоды питательной депривации. Он подает сигнал киназе рибосомного белка S6 (S6K1) посредством мобилизации внутриклеточного кальция в наивысшей точке фосфолипазы C гамма-4 и работает с помощью белка Rheb, который стимулирует mTOR. Белки Rheb, как известно, являются положительными модуляторами функций mTOR. Лейцин и/или его метаболиты увеличивают внутриклеточный кальций, что похоже на мышечные сокращения. Увеличение кальция, в свою очередь, активирует белки типа mTOR, которые затем индуцируют синтез протеина в мышцах. В отличие от мышечных сокращений, данный процесс происходит во всех клетках и не только в скелетных мышцах. Другими словами, процесс происходит таким образом: SHP-2 (в настоящее время – самый дальний белок в цепи) → мобилизация кальция → связывание hVPS34 с кальмодулином → активация mTORC1 (возможно, с помощью Rheb) → активация S6K1 → синтез мышечного белка

Взаимодействие с метаболизмом глюкозы

Усвоение глюкозы

Лейцин может способствовать активации инсулин-индуцированной протеинкиназы В (Akt), но для того чтобы сначала ослабить и ингибировать ее, необходима фосфоинозитол-3-киназа PI3K. Только так лейцин сохраняет инсулин-индуцированную активацию Akt). Так как лейцин также стимулирует секрецию инсулина из поджелудочной железы (инсулин затем активирует PI3K), в сущности это не имеет практического значения. В условиях, когда инсулин отсутствует, 2 мМ лейцина и (в меньшей степени) его метаболит α-Кетоизокапроат, видимо, способствуют поглощению глюкозы через PI3K / aPKC (атипичная протеинкиназа С) и независимо от mTOR (блокирование MTOR не влияет на производимый эффект). В этом исследовании стимуляция составляет лишь 2-2.5мМ для 15-45 минут (сопротивление вырабатывается при 60 мин) и по силе сопоставима с физиологическими концентрациями базального инсулина, но на 50% меньшей силой (100 нМ инсулина). Этот механизм действия аналогичен механизму действия изолейцина и имеет похожую силу. Тем не менее, лейцин также может помешать клеточному всасыванию глюкозы, что, как полагают, связано с активацией передачи сигнала mTOR, который подавляет сигнализацию АМФ-зависимой киназы (AMPK) (сигнализация AMPK опосредует поглощение глюкозы в периоды низкой клеточной энергии и физических упражнений) и действует вместе с сигнализацией mTOR, влияющей на киназу рибосомного белка S6 (S6K). Передача сигнала с помощью MTOR / S6K вызывает деградацию IRS-1 (первый белок, который несет «сигнал» инсулин-индуцированного эффекта), посредством активации протеасомной деградации IRS-1 или непосредственным связыванием с IRS-1. Это формирует негативную замкнутую систему управления с обратной связью сигнализации инсулина. Минимизирование негативных последствий для IRS-1 способствует лейцин-индуцированному всасыванию глюкозы, и эта отрицательная обратная связь объясняет, почему глюкоза всасывается в течение 45-60 минут, а затем внезапно ингибируется. Так как изолейцин не так сильно влияет на активацию mTOR и, таким образом, это путь отрицательной обратной связи, именно изолейцин обеспечивает существенное всасывание глюкозы в мышечных клетках. Изначально лейцин способствует поглощению глюкозы в мышечных клетках в течение приблизительно 45 минут, а затем процесс резко прекращается, что несколько снижает общий эффект. Это внезапное прекращение является отрицательной обратной связью, что обычно происходит после активации MTOR. Изолейцин лучше, чем лейцин, содействует поглощению глюкозы из-за меньшей активации mTOR.

Секреция инсулина

Лейцин способен индуцировать секрецию инсулина из поджелудочной железы с помощью своего метаболита КИК. Это выделение инсулина подавляется другими АРЦ и двумя подобными аминокислотами: норвалином и норлейцином. Лейцин участвует в индукции секреции инсулина либо как добавка, либо в комбинации с глюкозой (например, при приеме лейцина и глюкозы соответственно наблюдается увеличение на 170% и на 240%, а при приеме комбинации наблюдается увеличение до 450%). Несмотря на сопоставимый потенциал лейцина и йохимбина, они не сочетаются из-за их параллельных механизмов действия. Лейцин, как известно, стимулируют секрецию инсулина из поджелудочной железы и поэтому является самой сильной АРЦ. На эквимолярной основе (такой же концентрации молекулы внутри клетки), лейцин имеет примерно такую же силу, как йохимбин, и две трети потенциала глюкозы. Лейцин является положительным аллостерическим регулятором глутаматдегидрогеназы (GDH), – фермента, который может преобразовать некоторые аминокислоты в кетоглутарат (α-кетоглутарат). Это увеличивает клеточную концентрацию АТФ (по отношению к АДФ). Увеличение уровня концентрации АТФ вызывает увеличение секреции инсулина посредством механизмов, которые не зависят от активации mTOR. Метаболит KIC может подавлять KATФ каналы и вызывать колебания кальция в панкреатических бета-клетках. Выделение кальция может также воздействовать на mTOR (стандартная цель лейцина), а активация mTOR может подавлять экспрессию α2A рецепторов. Так как α2A рецепторы подавляют секрецию инсулина при активации, а избыточная экспрессия индуцирует диабет, меньшая экспрессия этих рецепторов вызывает относительное увеличение секреции инсулина. Такой путь, вероятно, наиболее важный с практической точки зрения, так как mTOR антагонист рапамицина может отменить лейцин-индуцированную секрецию инсулина и подавить саму секрецию инсулина. Чтобы стимулировать секрецию инсулина из панкреатических бета-клеток, лейцин работает двумя путями, основным из которых является уменьшение влияния негативного регулятора (2а-рецепторов). Снижение влияния отрицательного регулятора вызывает не поддающееся лечению увеличение активности.

Саркопения

Саркопения характеризуется снижением содержания белка и увеличением содержания жира в скелетных мышцах, которое происходит с возрастом. Одной из причин возникновения саркопении является уменьшение метаболической реакции на сохранение мышечного эффекта L-лейцина, что возникает с клеточным старением. Негативное воздействие этого эффекта можно минимизировать путем добавления L-лейцина к продуктам, содержащим белок.

2-амино-4-метилпентановая кислота

Химические свойства

Лейцин, что это такое?

Вещество относится к классу алифатических незаменимых альфа-аминокислот , которые организм не может синтезировать самостоятельно. Впервые данное соединение выделили в 1820 году из мышц и шерсти животных, а к 1904 году Э. Фишер синтезировал Лейцин путем реакции взаимодействия 2-бром-4-метилпентановой кислоты с аммиаком . Химическая формула Лейцина: HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2 , рацемическая формула аминок-ты: C6H13NO2 , структурная формула соединения представлена на рисунке выше.

Вещество можно встретить в составе пептидов и белков во всех молекулах живых организмов. Кодоны Лейцина: CUG, UUA, CUU, UUG, CUA, CUC , также аминокислоту часто сокращают как Лей, Leu или просто L . Молекулярная масса соединения = 131,7 грамм на моль. Средство обладает изомеризацией , существует D- и L-лейцин (наиболее распространенный из них). Вещество растворимо в водных растворах щелочей и воде, плохо растворяется в этиловом спирте , нерастворимо в диэтиловом эфире . Синтезировать можно из изовалерианового альдегида или ацетиламиномалонового эфира .

Фармакологическое действие

Иммуностимулирующее , анаболическое .

Фармакодинамика и фармакокинетика

Лейцин обладает выраженным анаболическим действием, способствует синтезу метаболитов и других аминокислот в организме человека. Чаще всего вещество принимает участие в процессе образования эндогенных биорегуляторов и белков.

В препаратах вещество находится в виде L-лейцина . После поступления в ЖКТ средство быстро всасывается и подвергается активному метаболизму (Лейцин — 2-оксо-4-метилпснтановая кислота — 3-гидрокси-3-метилглутарилкофермент А – ацетоуксусная кислота – ацетилкофермент А ). Средство участвует в цикле трикарбоновых кислот и процессах синтеза незаменимых жирных кислот . В результате лекарства на основе данного компонента полностью усваиваются организмом.

Показания к применению

Препараты с Лейцином назначают:

• для поддержания работы и коррекции аминокислотного дисбаланса у больных с онкологией при подготовке к операции, чтобы устранить цитостатическое действие при или полихимиотерапии ;
• в составе базисного лечения пациентов с ;
• при химиотерапии и радиотерапии для поддержания иммунитета ;
• в качестве профилактического средства перед операциями или в послеоперационный период;
• при затяжных простудах и длительном лечении для предупреждения иммунодефицита .

Противопоказания

Лекарственное средство противопоказано:

• при наличии на действующее вещество;
• детям до года.

Осторожность во время лечения следует соблюдать беременным женщинам, во время лактации и в возрасте до 18 лет.

Побочные действия

Побочные реакции на данную аминокислоту проявляются крайне редко. Могут возникнуть аллергические высыпания и кожный зуд.

Инструкция на Лейцин (Способ и дозировка)

В составе различных препаратов средство используют в соответствии с рекомендациями врача.

Инструкция на Лейцин в таблетках

Как правило, суточная дозировка средства достигает 100 мг. Курс лечения составляет не менее 7 дней. Препарат нельзя принимать более 2 месяцев. Через 2-3 недели после окончания лечения курс можно повторить.

При подготовке к операции назначают по 200 мг средства, 3 раза в день, 7 дней. После проведения оперативного вмешательства используют от 100 до 200 мг вещества, 3 раза в сутки еще 2-4 дня.

Для устранения негативных последствий химио- и радиотерапии препарат принимают по 150 мг, 2-3 раза в день, в течение 14-30 дней.

В педиатрической практике детям до 6 лет назначают не более 100 мг лекарства в день, в возрасте от 6 до 12 лет – не более 200 мг, 3 раза в день.

В качестве профилактического средства при иммунодефиците применяют препарат в дозировке 100 мг в день. Продолжительность лечения — до 10 дней.

Передозировка

Не было зарегистрировано случаев передозировки Лейцином.

Взаимодействие

Данное вещество не взаимодействует с другими лекарствами.

Условия продажи

Аминокислоту можно отпускать без рецепта. Что касаемо комбинированных препаратов для парентерального введения, то на них может потребоваться рецепт.